Que synthétisent les ribosomes ? Les deux sous-unités ribosomales ont été combinées en un hybride fonctionnel. Comme conclusion

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Le ribosome est une machine cellulaire élémentaire pour la synthèse de toutes protéines cellulaires. Tous sont construits de la même manière dans la cellule, ont la même composition moléculaire, remplissent la même fonction - la synthèse des protéines - et peuvent donc également être considérés comme des organites cellulaires. Contrairement aux autres organites du cytoplasme (plastes, mitochondries, centre cellulaire, système vacuolaire membranaire, etc.), ils sont représentés dans une cellule en grand nombre : 1 x 107 d'entre eux se forment par cycle cellulaire. Par conséquent, la majeure partie de l’ARN cellulaire est de l’ARN ribosomal. L'ARN ribosomal est relativement stable et les ribosomes peuvent exister dans les cellules de culture tissulaire pendant plusieurs cycles cellulaires. Dans les cellules hépatiques, la demi-vie des ribosomes est de 50 à 120 heures.

Les ribosomes sont des particules ribonucléoprotéiques complexes, qui comprennent de nombreuses molécules de protéines individuelles (non répétées) et plusieurs molécules d'ARN. Les ribosomes des procaryotes et des eucaryotes diffèrent par leur taille et leurs caractéristiques moléculaires, bien qu'ils aient des principes communs d'organisation et de fonctionnement. À ce jour, la structure des ribosomes a été complètement déchiffrée grâce à l’analyse par diffraction des rayons X à haute résolution.

Un ribosome complet et fonctionnel se compose de deux sous-unités inégales, qui se dissocient facilement de manière réversible en une grande sous-unité et une petite. La taille d'un ribosome procaryote complet est de 20 x 17 x 17 nm, celle d'un eucaryote - 25 x 20 x 20. Un ribosome procaryote complet a un coefficient de sédimentation de 70S et se dissocie en deux sous-unités : 50S et 30S. Le ribosome eucaryote complet, le ribosome 80S, se dissocie en sous-unités 60S et 40S. La forme et le contour détaillé des ribosomes provenant de divers organismes et cellules, y compris les procaryotes et les eucaryotes, sont étonnamment similaires, bien qu'ils diffèrent par un certain nombre de détails. La petite sous-unité ribosomale est en forme de bâtonnet avec plusieurs petites saillies (voir Fig. 81), sa longueur est d'environ 23 nm et sa largeur est de 12 nm. La grande sous-unité ressemble à un hémisphère avec trois saillies saillantes. Lorsqu'elle est associée à un ribosome 70S complet, la petite sous-particule repose avec une extrémité sur l'une des protubérances de la particule 50S et l'autre dans son sillon. Les petites sous-unités contiennent une molécule d'ARN et les grandes sous-unités en contiennent plusieurs : chez les procaryotes - deux et chez les eucaryotes - 3 molécules. Les caractéristiques de la composition moléculaire des ribosomes sont données dans le tableau 9.

Tableau 9. Caractéristiques moléculaires des ribosomes

Ainsi, le ribosome eucaryote comprend quatre molécules d'ARN de longueurs différentes : l'ARN 28S contient 5000 nucléotides, l'ARN 18S – 2000, l'ARN 5,8S – 160, l'ARN 5S – 120. Les ARN ribosomiques ont une structure secondaire et tertiaire complexe, formant des boucles et des épingles à cheveux complexes sur des structures complémentaires. zones, ce qui conduit à un auto-emballage, une auto-organisation de ces molécules en un corps de forme complexe. Par exemple, la molécule d’ARN 18S elle-même, dans des conditions ioniques physiologiques, forme une particule en forme de bâtonnet qui détermine la forme de la petite sous-unité ribosomale.

Sous l'influence de faibles forces ioniques, en particulier lorsque les ions magnésium sont éliminés, les sous-unités ribosomales denses peuvent se déployer en brins ribonucléoprotéiques lâches, où des amas de protéines individuelles peuvent être observés, mais il n'y a pas de structures régulières, telles que les nucléosomes, car il n'existe pas de groupes de protéines similaires : dans le ribosome, les 80 protéines sont différentes.

Pour que les ribosomes se forment, la présence de quatre types d’ARN ribosomal dans des rapports équimolaires et la présence de toutes les protéines ribosomales sont nécessaires. L'assemblage des ribosomes peut se produire spontanément in vitro, si les protéines sont ajoutées séquentiellement à l'ARN dans un certain ordre.

Par conséquent, la biosynthèse des ribosomes nécessite la synthèse de nombreuses protéines ribosomales spéciales et de 4 types d'ARN ribosomal. Où cet ARN est synthétisé, sur combien de gènes, où ces gènes sont localisés, comment ils sont organisés au sein de l'ADN des chromosomes - toutes ces questions ont été résolues avec succès au cours des dernières décennies grâce à l'étude de la structure et de la fonction des nucléoles.

Structure des ribosomes

Les ribosomes sont des organites non membranaires. Ils sont très petits (environ 20 nm), mais nombreux (des milliers, voire des millions par cellule), se compose de deuxles pièces -sousunités. Les sous-particules comprennent l'ARN ribosomal (ARNr) et les protéines ribosomales, c'est-à-dire les ribosomes en composition chimique sont des ribonucléoprotéinesdsuis-je. Cependant, ils contiennent également de petites quantités de composés de faible poids moléculaire. En raison du grand nombre de ribosomes, l’ARNr représente plus de la moitié de l’ARN total de la cellule.

L’une des sous-unités est appelée « petite », la seconde – « grande ».

Dans un ribosome assemblé à partir de sous-unités, on distingue deux (selon certaines sources) ou trois (selon d'autres) sections, appelées sites. L'une des sections est désignée A (aminoacyle) et est appelée aminoacyle, la seconde - P (peptidyl) - peptidyl. Ces sites sont les principaux centres catalytiques des réactions se produisant sur les ribosomes. La troisième section est désignée E (sortie), par laquelle l'ARN de transfert (ARNt), libéré du polypeptide synthétisé, quitte le ribosome.

En plus des sites répertoriés sur les ribosomes, il existe d'autres sites utilisés pour lier diverses enzymes.

Lorsque les sous-unités sont dissociées (séparées), la spécificité de site est perdue, c'est-à-dire qu'elles sont déterminées par une combinaison des régions correspondantes des deux sous-unités.

Différences entre les ribosomes des procaryotes et des eucaryotes

Le rapport entre la masse de protéines et d'ARN dans le ribosome est à peu près égal. Cependant, les procaryotes contiennent moins de protéines (environ 40 %).

Les tailles des ribosomes eux-mêmes et des sous-unités sont exprimées par la vitesse de leur sédimentation (sédimentation) lors de la centrifugation. Dans ce cas, S désigne la constante de Svedberg - une unité qui caractérise le taux de sédimentation dans une centrifugeuse (plus S est grand, plus la particule se dépose rapidement, et donc plus lourde). Chez les procaryotes, les ribosomes ont une taille de 70S, tandis que chez les eucaryotes, ils ont une taille de 80S (c'est-à-dire qu'ils sont plus lourds et plus gros). Dans ce cas, les sous-unités des ribosomes procaryotes ont des valeurs de 30S et 50S, et celles des eucaryotes - 40S et 60S. Les tailles des ribosomes dans les mitochondries et les chloroplastes des eucaryotes sont similaires à celles des procaryotes (bien qu'ils présentent une certaine variabilité en taille), ce qui peut indiquer leur origine à partir d'organismes procaryotes anciens.

Chez les procaryotes, la grande sous-unité ribosomale contient deux molécules d'ARNr et plus de 30 molécules de protéines, et la petite sous-unité ribosomale contient une molécule d'ARNr et environ 20 protéines. Les eucaryotes ont plus de molécules protéiques dans leurs sous-unités et ont également trois molécules d'ARNr dans leur grande sous-unité. Les protéines et les molécules d’ARNr qui composent le ribosome ont la capacité de s’auto-assembler et de former finalement une structure tridimensionnelle complexe. La structure de l'ARNr est soutenue par des ions magnésium.

synthèse d'ARNr

Chez les eucaryotes, les ribosomes contiennent 4 types d'ARNr. Dans ce cas, trois sont formés à partir d'un seul transcrit précurseur - l'ARNr 45S. Elle est synthétisée dans le nucléole (sur les boucles chromosomiques qui le composent) à l'aide de l'ARN polymérase-1. Les gènes d'ARNr comportent de nombreuses copies (des dizaines ou des centaines) et sont généralement situés aux extrémités de différentes paires de chromosomes. Après synthèse, l’ARNr 45S est découpé en ARNr 18S, 5,8S et 28S, chacun subissant diverses modifications.

Le quatrième type d’ARNr est synthétisé en dehors du nucléole à l’aide de l’enzyme ARN polymérase-3. Il s’agit de l’ARN 5S qui, après synthèse, ne nécessite aucun traitement.

La structure tertiaire de l’ARNr au sein des ribosomes est très complexe et compacte.

Différences entre les procaryotes et les eucaryotes

Il sert d’échafaudage pour abriter les protéines ribosomales, qui remplissent des fonctions auxiliaires pour maintenir la structure et la fonctionnalité.

Fonction des ribosomes

Fonctionnellement, les ribosomes sont le site de liaison des molécules impliquées dans la synthèse (ARNm, ARNt, facteurs divers). C’est dans le ribosome que les molécules peuvent occuper les unes par rapport aux autres une position qui permet à une réaction chimique de se produire rapidement.

Dans les cellules eucaryotes, les ribosomes peuvent être libres dans le cytoplasme ou attachés à l'aide de protéines spéciales à l'EPS (réticulum endoplasmique, également connu sous le nom de ER - réticulum endoplasmique).

Lors de la traduction, le ribosome se déplace le long de l'ARNm. Souvent, plusieurs (ou plusieurs) ribosomes se déplacent le long d'un ARNm brin, formant ce qu'on appelle polysome(polyribosome).

Centres fonctionnels du ribosome (site A, site P, site PTF, site M, site E)

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Types de ribosomes. La structure du ribosome, petites et grandes sous-unités. La composition des sous-unités est l'ARN ribosomal, les protéines ribosomales.

Les particules ribosomales complètes et leurs sous-unités sont désignées selon le coefficient de sédimentation, exprimé en unités de Svedberg.

Tous les procaryotes ont ribosomes des années 70. Le rapport protéine/ARN est de 2:1. Se compose de deux sous-unités : 50S et 30S. Chacun contient de l'ARNr et un certain nombre de petites protéines. Chez E. coli, la petite sous-unité est constituée de 1 ARNr (16S) et de 21 protéines ribosomales (S1, S2, S3, etc.). La grande sous-unité contient 2 ARNr (23S, 5S) et 31 protéines (L1, L2, L3, etc.). Le ribosome complet a une structure asymétrique. Il y a 4 sections sur le petit : tête, cou, corps et base/plateforme. Dans le grand, on distingue clairement la saillie centrale/proturbanium, qui contient l'ARNr 5S, la masse principale, qui contient l'ARNr 5S. il y a la protéine L7, et le sillon est situé entre elles, chez le chat. il existe un site peptidyl transférase. Une cavité se forme entre les grandes et les petites sous-unités, dans laquelle s'ouvrent la plupart des sites actifs du ribosome.

Les eucaryotes ont ribosomes des années 80. Avoir plus d'ARNr et de protéines. Leur rapport est de 1:1. Ils se composent d’une petite (40S) et d’une grande (60S) sous-unité. Le petit contient 18SpRNA et 33 protéines ribosomales. Grande - 3 chaînes d'ARNr (5S, 5,8S, 28S) et 45 à 50 protéines.

Ribosomes organites diffèrent des cytompasmatiques.

2.2. Ribosomes des procaryotes et des eucaryotes

Centres fonctionnels du ribosome (site A, site P, site PTF, site M, site E).

Le ribosome est une structure coopérative qui dépend de l'interaction de ses sites actifs. Le site A est impliqué dans la liaison de l'aminoacyl-ARNt suivant ; il contient un codon d'ARNm, qui dicte au ribosome le type d'aminoacyl-ARNt entrant/acide aminé suivant du polypeptide en croissance. Site P – site de liaison peptidyl-ARNt – pettide en croissance, cat. connecté à son extrémité C-terminale à l'ARNt, cat. apporté le dernier résidu d’acide aminé au ribosome. Le site E est le site où l'ARNt sort du ribosome. L'ARNt désacylé est retenu par le site E pendant une courte période. Les eucaryotes n'ont pas ce site ; ils vont directement du site P dans le cytoplasme. Le site catalytique de la peptidyl transférase est situé à la frontière des sites A et P et catalyse la formation d'une liaison peptidique. Centre GTPase - le site d'atterrissage du GTP, favorise l'initiation de l'hydrolyse de l'ATP

Biosynthèse des ribosomes, étapes du traitement de l’ARNr. Modifications chimiques de l'ARNr. Caractéristiques de la structure et de la maturation du ribosome eucaryote.

Traitement de l'ARNr : découpe du transcrit primaire, méthylation, épissage. Chez les eucaryotes, tous les ARNr sont synthétisés dans le cadre d’un seul transcrit. Il est coupé en ARNr mature par les exo et les endonucléases. Le précurseur contient 18, 5,8, ARNr 28S et est appelé ARN 45S. Le traitement de l’ARNr nécessite la participation du snRNA. Dans certains organismes, le précurseur de l'ARN 28S contient des inserts/intrans, cat. sont éliminés à la suite du traitement et les fragments d’ARN sont cousus ensemble à la suite de l’épissage.

Le précurseur de l'ARNr uprocaryote contient 16, 23, 5SrRNA + plusieurs précurseurs d'ARNt. Les extrémités 3 et 5' sont rapprochées en raison de paires de bases adjacentes complémentaires. Cette structure est coupée par la RNaseIII. Les ribonucléotides restants sont coupés par des exonucléases/rognage.

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Les cellules des bactéries, des algues bleu-vert et des actinomycètes contiennent des ribosomes avec un coefficient de sédimentation de 70S. Ce coefficient est une mesure de la densité relative de flottaison des particules lorsqu'elles sont centrifugées dans un gradient de densité de chlorure de césium ou de saccharose. L'unité de densité de flottabilité S (svedberg) doit son nom à l'inventeur de l'ultracentrifugeuse, le scientifique suédois T. Svedberg. Le coefficient de sédimentation dépend à la fois de la masse et de la forme de la particule. Le poids moléculaire des ribosomes procaryotes est de 2,5 mD, de forme ronde avec un diamètre moyen de 25 nm. Le nombre total de ribosomes dans une cellule bactérienne atteint 30 % de son poids sec. La quantité relative de protéines qu'ils contiennent est deux fois inférieure à celle de l'ARN.

Des ribosomes de type procaryote avec un coefficient de sédimentation de 70S se retrouvent également dans les chloroplastes des plantes supérieures. Cependant, les ribosomes mitochondriaux, bien que similaires aux ribosomes bactériens, ont une spécificité d’espèce plus élevée. En particulier, les ribosomes mitochondriaux de levure sont un peu plus gros que les ribosomes procaryotes typiques (75S), tandis que les ribosomes mitochondriaux de mammifères, au contraire, sont beaucoup plus petits que les ribosomes bactériens (55S).

Les cellules d'animaux, de plantes, de champignons et de protozoaires contiennent des ribosomes avec un coefficient de sédimentation de 80S. Leur poids moléculaire est de 4 mD et leur diamètre moyen est de 30 nm. La quantité relative de protéines qu'ils contiennent est approximativement égale à la quantité d'ARN. Le type eucaryote des ribosomes ne présente aucune différence entre les espèces.

Morphologie des ribosomes

Au faible grossissement d'un microscope électronique (jusqu'à 20 000x), les ribosomes ressemblent à des particules rondes denses aux électrons d'un diamètre de 25 à 30 nm. À fort grossissement (au-dessus de 100 000x), il est clair qu'ils sont divisés par une rainure en deux parties inégales, représentant petites et grandes sous-unités avec un rapport de masse de 1:2.

Dans des conditions physiologiques, les ribosomes se dissocient de manière réversible en sous-unités. Dans ce cas, les ribosomes procaryotes se dissocient selon le schéma suivant :

années 70<=>30S + 50S,

alors que les ribosomes eucaryotes se dissocient selon le schéma :

années 80<=>40S+60S

Le déficit du coefficient de sédimentation est dû au fait que la densité de flottabilité des ribosomes dépend non seulement de la masse des sous-unités, mais également de leur forme.

Petite sous-unité Le ribosome procaryote 30S a une forme oblongue, sa longueur est de 23 nm et sa largeur est de 12 nm. Il est divisé en lobes appelés « tête », « corps » et « saillie latérale ». La plus prononcée est la rainure transversale qui sépare la tête et le corps. La petite sous-unité du ribosome eucaryote 40S est similaire à la petite sous-unité procaryote 30S, mais présente deux caractéristiques supplémentaires : une saillie de la tête du côté opposé à la saillie latérale du corps, ainsi qu'une bifurcation de l'extrémité distale du corps.

Grande sous-unité Le ribosome procaryote 50S, d'un diamètre de 25 nm, est extérieurement identique à la grande sous-unité du ribosome eucaryote 60S. La grande sous-unité comporte trois projections : la projection médiane ou « tête », le lobe latéral ou « poignée » et le processus en forme de tige ou « bec ». En général, la forme de la grande sous-unité ressemble à une théière.

La combinaison des sous-unités en un ribosome complet se produit de manière strictement régulière. Dans ce cas, les têtes et les saillies latérales des petites et grandes sous-unités sont orientées dans une direction et se chevauchent. Les surfaces aplaties des sous-unités se complètent également dans l'espace.

Composition chimique des ribosomes

Le ribosome est constitué d'ARN et de protéines, et les principales propriétés structurelles et fonctionnelles de cet organite sont déterminées par l'ARN ribosomal.

Les ribosomes procaryotes en contiennent trois et les ribosomes eucaryotes contiennent quatre molécules d'ARN ribosomal.

ARN ribosomique

L'ARN de petite sous-unité avec les coefficients de sédimentation 16S et 18S possède de 1 500 à 1 800 résidus nucléotidiques. Il présente une complémentarité interne importante, grâce à laquelle se forment environ trois douzaines de sections courtes à double hélice - des «épingles à cheveux», qui déterminent la forme de la petite sous-particule.

Une longue molécule d'ARN de la grande sous-unité avec un coefficient de sédimentation de 18S ou 26S contient de 3 000 à 4 800 résidus nucléotidiques. En raison de la complémentarité interne, plus de 100 doubles hélices s'y forment, qui déterminent la forme de la sous-unité.

En plus de l'ARN long, la grande sous-unité des ribosomes procaryotes et eucaryotes contient également un ARN 5S court, constitué de 120 résidus nucléotidiques, qui, en raison de la complémentarité interne, forme une structure en forme de T avec 5 régions hélicoïdales.

La grande sous-unité des ribosomes eucaryotes contient un ARN 5,8S supplémentaire.

Ribosomes des procaryotes et des eucaryotes

Il se compose de 160 résidus nucléotidiques et est complémentairement associé à l’ARN 26S. Il convient de noter que l’ARN 5,8S de la grande sous-unité des ribosomes eucaryotes est homologue à l’extrémité 5’ de l’ARN 23S bactérien.

Ainsi, la fonction principale des ARN ribosomiques est de former le squelette moléculaire des petites et grandes sous-unités du ribosome.

Les ribosomes contiennent 50 à 70 protéines différentes, la plupart représentées par une seule molécule. Le poids moléculaire des protéines ribosomales varie de 10 à 30 kDa, bien que les polypeptides individuels atteignent une masse de 70 kDa. Parmi les protéines ribosomales, les polypeptides basiques prédominent, mais on trouve également des protéines neutres et acides. La petite sous-unité du ribosome procaryote contient 20 protéines et la grande sous-unité contient 30 protéines. Les ribosomes eucaryotes contiennent beaucoup plus de protéines : la petite sous-unité contient 30 protéines et la grande sous-unité en contient 40.

Les protéines ribosomales remplissent diverses fonctions liées au rôle du ribosome en tant qu'organisateur de la biosynthèse des protéines :

former des sections de petites et grandes sous-unités ;
former des centres de liaison moléculaires ;
catalyser des réactions chimiques;
participer à la régulation de la biosynthèse des protéines ;

De nombreuses protéines ribosomales remplissent plusieurs fonctions simultanément.

Système de synthèse des protéines

Les informations héréditaires sont codées dans la structure primaire de l'ADN, qui, dans les cellules eucaryotes, est concentrée dans le noyau cellulaire. Les régions d'ADN codant pour la structure primaire d'un polypeptide (les gènes structuraux) sont des modèles pour la synthèse de l'ARN messager (ARNm). Le processus de production de copies fonctionnelles de gènes sous forme d'ARNm est appelé transcription.

Les ARNm modifiés lors de l'épissage pénètrent ensuite dans le cytoplasme, où ils se lient aux ribosomes. À l'aide des informations codées dans l'ARNm, les ribosomes synthétisent le polypeptide selon un processus appelé diffuser. La synthèse du polypeptide à partir des acides aminés est réalisée conformément à code génétique, qui représente les règles de correspondance des acides aminés avec les triplets de nucléotides dans l'ARNm ( codons).

En plus de l’ARNm et des ribosomes, un certain nombre d’autres molécules sont nécessaires à la traduction. Les ribosomes, ainsi que les molécules impliquées dans la traduction, forment système de synthèse de protéines, qui peut fonctionner en dehors de la cellule. Les compositions de systèmes de traduction acellulaires minimaux et complets sur les ribosomes procaryotes sont présentées dans le tableau suivant.

Ribosomes des eucaryotes et des procaryotes, similitudes et différences

Le ribosome (de « ARN » et soma - corps) est un organite cellulaire non membranaire qui effectue la traduction (lecture du code de l'ARNm et synthèse de polypeptides). Une molécule protéique naît dans le cytoplasme d'une cellule sur des ribosomes libres ou sur des réservoirs du système de transport-stockage. Des protéines chaperons spéciales organisent la chaîne en croissance dans une structure ajourée. Ensuite, si nécessaire, la protéine est complétée. Il existe 2 principaux types de ribosomes : les procaryotes et les eucaryotes. Les mitochondries et les chloroplastes contiennent également des ribosomes, similaires aux ribosomes des procaryotes. Les ribosomes eucaryotes sont situés sur les membranes du réticulum endoplasmique (RE granulaire) et dans le cytoplasme. Les ribosomes attachés aux membranes synthétisent des protéines « pour l'exportation » et les ribosomes libres synthétisent des protéines pour les besoins de la cellule elle-même.

Ribosomes des procaryotes

Chez les procaryotes, le matériel génétique n'est pas isolé de l'appareil de traduction et les ribosomes procaryotes occupent la quasi-totalité du compartiment cytoplasmique. Le nombre relatif (par rapport à d'autres organites) de ribosomes chez les procaryotes est plus élevé que chez les eucaryotes, ce qui garantit une activité plus élevée de leur métabolisme, ainsi qu'un taux plus élevé de croissance et de reproduction. Les ribosomes sont de multiples microcompartiments généraux situés dans le compartiment cytoplasmique et agissent comme un organite universel de synthèse de protéines. Sauf dans de rares cas où les polypeptides sont synthétisés par une voie non ribosomique, les acides aminés sont liés en une chaîne linéaire uniquement par l'activité enzymatique des ribosomes.

Le processus biosynthétique de traduction est unique car les informations sur l'ordre des triplets de nucléotides (code de l'ARNm) sont traduites en informations sur l'ordre des acides aminés (code polypeptidique). L'intermédiaire entre ces codes, ou « adapter » (anglais adapter - audio system pickup) est l'ARNt. Il délivre l'acide aminé au centre peptidyl transférase et reconnaît en même temps son codon dans la molécule d'ARNm.

Types de ribosomes. Un ribosome est un complexe multimoléculaire constitué d’ARNr et de protéines ribosomales dans un rapport de masse de 2 : 1. En état de fonctionnement, un ribosome, ou « monosome », est une particule d'un diamètre de 25 nm, composée de deux sous-unités : une grande sous-unité L (grande) et une petite sous-unité S (petite). Ils ont des compositions différentes, des morphologies différentes et remplissent des fonctions différentes.

Sur la base de caractéristiques quantitatives, tous les ribosomes sont divisés en deux types : procaryotes et eucaryotes. Le ribosome procaryote a un coefficient de sédimentation de 70S (sous-unités 50S et 30S) et le ribosome eucaryote a un coefficient de sédimentation de 80S (sous-unités 60S et 40S). Le ribosome procaryote contient trois molécules d'ARNr - 23S (~ 3 000 nucléotides), 16S (~ 1 500 nucléotides) et 5S (~ 120 nucléotides), ainsi que 53 à 65 protéines à copie unique. Le ribosome eucaryote est plus complexe que le ribosome procaryote. Il contient non pas trois, mais quatre molécules d'ARNr -28S (4 000 à 6 000 nucléotides), 18S (1 750 à 1 850 nucléotides), 5S (~ 120 nucléotides) et 5,8S (~ 150 nucléotides), ainsi qu'un ensemble plus riche de molécules uniques. copier les protéines (70-84).

Mécanisme de traduction.

Bien que les idées modernes sur l'architecture des ribosomes et le processus de traduction se soient développées sur la base de données obtenues chez des bactéries, il a été prouvé que le travail du ribosome est universel dans les trois domaines globaux. Les résultats de l'analyse structurelle aux rayons X avec un niveau de résolution de 5,5 A et de la microscopie cryoélectronique ont donné au ribosome d'E. coli l'image d'un corps géométrique de configuration complexe, constitué d'ARNr et de molécules de protéines mutuellement entrelacées. À l'intérieur, ainsi qu'à sa surface, se trouvent des canaux, des rainures, des dépressions, des plates-formes, des saillies et des ponts.

L'aminoacyl-ARNt sert de substrats pour la biosynthèse de la chaîne polypeptidique, et pour chaque acide aminé il existe son propre ARNt et sa propre aminoacyl-ARNt synthétase. Les ARNt spécifiques (~ 75 nucléotides) varient en structure primaire, mais ils ont tous une structure tertiaire standard en forme de L. À l’extrémité distale du long « coude » se trouve un anticodon, complémentaire du triplet d’ARNm, qui code pour un acide aminé spécifique. À l’extrémité distale du court « coude » de tous les ARNt se trouve une séquence 3′-terminale CCA. Le groupe α-carboxyle d’un acide aminé spécifique est attaché à l’adénosine (à son radical 2′- ou 3′-hydroxyle). Lors de la traduction, l'anticodon du « coude » long reconnaît le codon d'ARNm sur la sous-unité S, et le « coude » court avec l'acide aminé interagit sur la sous-unité L avec le centre peptidyltransférase, ce qui catalyse la formation d'une liaison peptidique. .

Pendant longtemps, on a cru que la traduction était assurée par les protéines ribosomales et que l'ARNr ne servait que de cadre pour leur assemblage. Cependant, il est désormais prouvé que l’ARNr joue le rôle de principal catalyseur de traduction et que les protéines remplissent une fonction structurelle.

Il existe une division du travail entre les sous-unités ribosomales. La petite sous-unité contient un centre de décodage qui assure l’interaction entre l’ARNm et l’ARNt. La grande sous-unité contient un centre peptidyl transférase. L'organisation du centre de décodage implique l'ARNr 16S et les protéines ribosomales, tandis que le centre peptidyl transférase est formé uniquement d'ARNr 23S. La séquence Shine-Dalgarno (J. Shine, L. Dalgarno), précédant le codon d'initiation de l'ARNm, s'associe à une séquence complémentaire à l'extrémité 3' de l'ARNr 16S. L’extrémité anticodon de l’ARNt interagit également avec l’ARNr 16S, tandis que l’extrémité acceptrice de l’ARNt interagit avec l’ARNr 23S.

Le ribosome forme des liaisons peptidiques étape par étape dans la direction allant de l'extrémité N à l'extrémité C. Pour initier la chaîne polypeptidique chez les bactéries, un acide aminé spécial est utilisé - la formylméthionine, qui est délivrée au ribosome à l'aide d'un ARNt spécifique. Une réaction spontanée de peptidyl transférase se produit : le groupe nucléophile α-amino de l'aminoacyl-ARNt attaque le groupe carbonyle électrophile (*) dans la liaison ester entre le peptide (ou l'amorce formyl-méthionine) et un autre ARNt. Les molécules d'ARNr 16S et d'ARNr 23S forment trois sites - P, A et E, chacun étant représenté par des sous-sites dans les deux sous-unités du ribosome. Le site P (du peptide anglais) lie le peptidyl-ARNt, le site A (de l'acide aminé anglais) se lie à l'aminoacyl-ARNt et le site E (de la sortie anglaise) se lie à l'ARNt désacylé.

Le cycle de travail du ribosome se compose de quatre étapes, ou états.

1. Dans l'état initial P/P-A/A, le peptidyl-ARNt est dans le site P, l'aminoacyl-ARNt est dans le site A et le site E est libre. Un aminoacyl-ARNt spécifique se lie au site A en utilisant le facteur d'élongation EF-Tu. A cet effet, l'énergie de l'hydrolyse du GTP est utilisée. Le complexe ternaire aminoacyl-ARNt/(EG-Ti) × GTP se lie étroitement au ribosome uniquement si l'anticodon est complémentaire du codon dans le sous-site de décodage A.

2. Dans l'état de « pré-translocation » de P/P-A/A, une réaction de peptidyl transférase se produit. Dans ce cas, l'acide aminé situé au site A forme une liaison avec le peptide (ou la formylméthionine, si la chaîne est initiée), qui se trouve au site P. Dans les deux cas, une chaîne dipeptide ou polypeptide allongée d'un résidu d'acide aminé est transférée vers le site A. Pour que la prochaine molécule d’aminoacyl-ARNt pénètre dans le site A, le peptidyl-ARNt doit la libérer et se déplacer vers le site P. Ce processus est appelé « translocation ». Pendant la translocation, l'ARNt et l'ARNm interagissant les uns avec les autres se déplacent dans le ribosome sur une distance allant jusqu'à 50 A.

3. Dans l'état de « translocation hybride » E/P-P/A, l'extrémité liée au peptide de l'ARNt se déplace sur la grande sous-unité du sous-site A au sous-site P, et l'extrémité acceptrice CCA de l'ARNt désacylé se déplace de du sous-site P au sous-site E. Cette étape de translocation ressemble à un « effet domino » et dépend de l’ARNr. Son mécanisme est encore inconnu.

4. Dans l'état de « translocation homogène » E/E-P/P, l'extrémité anticodon de l'ARNt associé au peptide se déplace sur la petite sous-unité du sous-site A vers son sous-site P, et l'extrémité anticodon de l'ARNt désacylé se déplace du sous-site P au sous-site E. En conséquence, l’ARNm déplace un codon dans la petite sous-unité. Le site A peut maintenant accepter la prochaine molécule d’aminoacyl-ARNt, et la molécule d’ARNt désacylée peut quitter le ribosome. Bien que cette étape de translocation dépende de l’ARNr, elle est accélérée par le facteur d’élongation EF-G, qui exploite l’énergie de l’hydrolyse du GTP.

L'action de nombreux antibiotiques (kanamycine, néomycine, oléandomycine, streptomycine, tétracycline, chloramphénicol, etc.) repose sur leur liaison aux facteurs d'élongation et aux sites que forme l'ARNr.

Structure des ribosomes eucaryotes

Les ribosomes sont constitués de deux sous-unités différentes, chacune composée d'ARN ribosomal et de nombreuses protéines. Les ribosomes et leurs sous-particules sont généralement classés non pas en masse, mais en fonction de coefficients de sédimentation. Donc. Le coefficient de sédimentation du ribosome eucaryote complet est d'environ 80 unités Svedberg (80S) et le coefficient de sédimentation de ses sous-unités est de 40S et 60S.

La plus petite sous-unité 40S se compose d’une molécule d’ARNr 18S et de 30 à 40 molécules de protéines. La grande sous-unité 60S contient trois types d'ARNr avec des coefficients de sédimentation de 5S, 5,8S et 28S et 40 à 50 protéines (par exemple, les ribosomes des hépatocytes de rat comprennent 49 protéines). En présence d'ARNm (ARNm), les sous-particules se combinent pour former un ribosome complet, qui pèse environ 650 fois la masse d'une molécule d'hémoglobine. Les ribosomes ont un diamètre de 20 à 200 nm et peuvent être observés au microscope électronique. L'organisation structurelle des ribosomes n'est pas entièrement élucidée. Cependant, on sait que la molécule d’ARNm passe à travers un espace proche de la structure caractéristique en forme de « corne » sur la petite sous-particule, et cet espace est orienté précisément dans l’espace entre les deux sous-particules. Les ARNt se lient également à proximité de ce site. À titre de comparaison, le diagramme montre une molécule d’ARNt à la même échelle.

Dans les cellules eucaryotes, les ribosomes se forment dans le nucléole, où l'ARN-r est synthétisé sur l'ADN, auquel les protéines sont ensuite attachées. Les sous-particules du ribosome quittent le noyau dans le cytoplasme, et ici la formation de ribosomes à part entière est terminée. Dans le cytoplasme, les ribosomes sont libres dans la matrice cytoplasmique (hyaloplasme) ou attachés aux membranes externes du noyau et au réticulum endoplasmique. Les ribosomes libres synthétisent des protéines pour les besoins internes de la cellule. Les ribosomes sur les membranes forment des complexes - les polyribosomes, qui synthétisent des protéines qui pénètrent dans l'appareil de Golgi par le réticulum endoplasmique et sont ensuite sécrétées par la cellule. Le nombre de ribosomes dans une cellule dépend de l'intensité de la biosynthèse des protéines - ils sont plus nombreux dans les cellules des tissus en croissance active (méristèmes végétaux, embryons, etc.). Les chloroplastes et les mitochondries possèdent leurs propres petits ribosomes ; ils assurent à ces organites une biosynthèse protéique autonome (indépendante du noyau).

Chaque ribosome est constitué de deux sous-particules : une grande et une petite. Les ribosomes sont constitués de quantités à peu près égales (en masse) d'ARN et de protéines (c'est-à-dire qu'ils sont des particules ribonucléoprotéiques). L'ARN qu'ils contiennent, appelé ARN ribosomal (ARNr), est synthétisé dans le nucléole.

Ensemble, les deux forment une structure tridimensionnelle complexe qui a la capacité de s’auto-assembler. Lors de la synthèse des protéines sur les ribosomes, les acides aminés à partir desquels la chaîne polypeptidique est construite sont ajoutés les uns après les autres à la chaîne en croissance. Le ribosome sert de site de liaison aux molécules impliquées dans la synthèse, c'est-à-dire d'endroit où ces molécules peuvent prendre une position très spécifique les unes par rapport aux autres.

La synthèse implique : l'ARN messager (ARNm), qui transporte les instructions génétiques du noyau cellulaire, l'ARN de transport (ARNt), qui délivre les acides aminés requis au ribosome, une chaîne polypeptidique en croissance, ainsi qu'un certain nombre de facteurs responsables de la initiation, allongement et terminaison de la chaîne. Dans les cellules eucaryotes, deux populations de ribosomes sont clairement visibles : les ribosomes libres et les ribosomes attachés au réticulum endoplasmique. La structure des deux est identique, mais certains ribosomes sont connectés au réticulum endoplasmique grâce aux protéines qu’ils synthétisent. Ces protéines sont généralement sécrétées. Un exemple de protéine synthétisée par les ribosomes libres est l'hémoglobine, qui se forme dans les jeunes globules rouges. Au cours de la synthèse des protéines, le ribosome se déplace le long de la molécule d'ARNm filiforme. Le processus est plus efficace lorsque non pas un seul ribosome se déplace le long de l’ARNm, mais plusieurs ribosomes en même temps, ressemblant dans ce cas à des billes sur une ficelle. De telles chaînes de ribosomes sont appelées polyribosomes ou polysomes. Sur le réticulum endoplasmique, on retrouve des polysomes sous forme de boucles caractéristiques.

La synthèse des protéines ribosomales est un processus en plusieurs étapes. La première étape (initiation) commence par l’attachement de l’ARN messager (ARNm) à la petite sous-unité ribosomale, qui n’est pas associée à la grande sous-unité. Il est caractéristique qu'un ribosome dissocié soit nécessaire pour démarrer le processus. Au soi-disant résultant une grande sous-unité ribosomale est attachée au complexe d'initiation. Les spécialistes participent à la phase d'initiation. codon d'initiation (voir Code génétique), ARN de transfert d'initiation (ARNt) et spécifique. protéines (appelées facteurs d'initiation). Après avoir passé le stade de l'initiation, le ribosome passe à la séquence. lecture des codons de l'ARNm dans le sens allant de l'extrémité 5' vers l'extrémité 3', qui s'accompagne de la synthèse de la chaîne polypeptidique de la protéine codée par cet ARNm. Dans ce processus, le ribosome fonctionne comme une mole fonctionnant de manière cyclique. voiture.

Le cycle de travail du ribosome pendant l'élongation se compose de trois cycles : 1) liaison dépendante du codon de l'aminoacyl-ARNt (fournit des acides aminés au ribosome), 2) transpeptidation - transfert de l'extrémité C-terminale du peptide en croissance à l'aminoacyl-ARNt , c'est à dire. allongement de la chaîne protéique en construction par un maillon, 3) translocation-mouvement de la matrice (ARNm) et du peptidyl-ARNt par rapport au ribosome et la transition du ribosome vers son état d'origine, lorsqu'il peut percevoir la trace. aminoacyl-ARNt. Lorsque le ribosome atteint le codon d’arrêt spécial de l’ARNm, la synthèse polypeptidique s’arrête. Avec la participation de spécialistes protéines (appelées facteurs de terminaison) synthétisées. le polypeptide est libéré du ribosome. Après la terminaison, le ribosome peut répéter le cycle entier avec un autre brin d'ARNm ou une autre séquence codante du même brin.

Dans les cellules à sécrétion protéique intense et endoplasmique développée. réticulum signifie. une partie du ribosome cytoplasmique est attachée à sa membrane sur la surface faisant face au cytoplasme. Ces ribosomes synthétisent des polypeptides qui sont directement transportés à travers la membrane pour une sécrétion ultérieure. La synthèse des polypeptides pour les besoins intracellulaires se produit principalement sur les ribosomes libres (non liés à la membrane) du cytoplasme. Dans ce cas, les ribosomes traduisants ne sont pas uniformément dispersés dans le cytoplasme, mais sont rassemblés en groupes. De tels agrégats de ribosomes sont des structures dans lesquelles l'ARNm est associé à de nombreux ribosomes en cours de traduction ; ces structures sont appelées polyribosome ou polysome.

Avec une synthèse protéique intensive, la distance entre les ribosomes le long de la chaîne d'ARNm dans un polyribosome peut être extrêmement courte, c'est-à-dire les ribosomes sont situés presque les uns à côté des autres. Les ribosomes inclus dans les polyribosomes fonctionnent indépendamment et chacun d'eux synthétise une chaîne polypeptidique complète.

Différences de structure des ribosomes entre procaryotes et eucaryotes

Une cellule procaryote contient plusieurs milliers de ribosomes, tandis qu’une cellule eucaryote en contient des dizaines de fois plus. Les ribosomes des procaryotes et des eucaryotes diffèrent par leur taille (chez les procaryotes, ils sont plus petits que chez les eucaryotes), mais le principe de leur structure est le même. Les ribosomes sont constitués de deux parties : les grandes et les petites sous-unités. En plus des protéines, ils contiennent de l'ARN. Ces ARN sont appelés ARN ribosomiques, ARNr.

La taille des ribosomes et de leurs éléments constitutifs est généralement indiquée en unités spéciales - S (Svedberg). S est le coefficient de sédimentation, qui caractérise la vitesse de déplacement des molécules ou des particules dans un champ centrifuge lors de la centrifugation. La vitesse de déplacement dépend de la masse des particules, de leur taille et de leur forme. La taille des ribosomes chez les procaryotes et les eucaryotes est respectivement de 70S et 80S.

Les ribosomes procaryotes contiennent trois types différents de molécules d'ARNr (ARNr 16S dans la petite sous-unité ; ARNr 23S et ARNr 5S dans la grande sous-unité) et 55 protéines différentes (21 dans la petite et 34 dans la grande sous-unité). Les ribosomes eucaryotes comprennent quatre types de molécules d'ARNr (ARNr 18S - petites ; ARNr 28S, ARNr 5,8S et ARNr 5S - grandes sous-unités) et environ 80 protéines. Les ribosomes se trouvent également dans les mitochondries et les chloroplastes. Ils sont caractérisés par les mêmes propriétés et paramètres que les ribosomes procaryotes.

Les molécules d'ARNr interagissent entre elles et avec les protéines, formant des structures compactes - des sous-unités ribosomales. Chez les eucaryotes, la connexion de l'ARNr avec les protéines ribosomales se produit dans le nucléole. Au centre du nucléole se trouve une section du chromosome dans laquelle se trouvent les gènes de l'ARN ribosomal. Les ARNr synthétisés sont combinés avec des protéines ribosomales, qui sont entrées par les pores nucléaires du cytoplasme, où elles ont été synthétisées sur des ribosomes préexistants. Ils se combinent avec des molécules d’ARNr pour former des sous-unités ribosomales. Les sous-unités finies sortent par les pores dans le cytoplasme, où elles participeront à la synthèse des protéines.

Ainsi, le nucléole n'est pas seulement le site de synthèse de l'ARN ribosomal, mais aussi le site d'assemblage des sous-unités ribosomales. Les ribosomes sont nécessaires en quantités énormes, car les processus de synthèse des protéines se déroulent constamment dans la cellule. Par conséquent, sur les chromosomes aux endroits où se trouvent les gènes de l'ARNr, il existe une énorme accumulation de molécules : ARNr synthétisé, protéines ribosomales provenant du cytoplasme, sous-unités ribosomales assemblées et prêtes à l'emploi. Il est clair pourquoi le nucléole est la partie la plus dense du noyau et de la cellule. La taille du nucléole dépend de l'état fonctionnel des cellules. Si des processus de biosynthèse de protéines se déroulent activement dans la cellule, le nucléole peut occuper jusqu'à 25 % du volume du noyau.

Le nucléole est formé sur les chromosomes où se trouvent des gènes d'ARNr. Ces régions des chromosomes sont appelées organisateurs nucléolaires. Par exemple, chez l’homme, dix chromosomes sont capables de former des nucléoles. Chaque organisateur nucléolaire est une énorme boucle de chromatine, puisqu'il contient plusieurs dizaines, voire centaines de séquences identiques - des gènes d'ARNr. Ces séquences sont localisées les unes après les autres et la synthèse de l'ARNr se produit simultanément à partir de toutes les copies. Cela augmente l’intensité de la synthèse de l’ARNr, qui représente plus de 90 % de l’ARN total de la cellule. Les nucléoles formés par différents chromosomes fusionnent très souvent les uns avec les autres. Dans les noyaux des cellules humaines, on observe généralement un, deux ou trois nucléoles.

Au début de la traduction, la petite sous-unité du ribosome se lie à une certaine région de l'ARNm, un ARNt avec un acide aminé s'y attache, puis la grande sous-unité se lie à ce complexe. Après cela, le ribosome est prêt à remplir sa fonction : la synthèse des protéines. Les protéines ribosomales ne peuvent remplir leurs fonctions qu'en tant que partie d'un ribosome ; ce n'est qu'en combinaison avec l'ARNr et d'autres protéines ribosomales qu'elles acquièrent la conformation requise.

La transcription eucaryote est séparée de la traduction dans l'espace et dans le temps. La transcription ainsi que le traitement de l'ARN se produisent dans le nucléoplasme et la traduction, selon le type de cellule, se produit principalement dans le cytosol ou sur le réticulum endoplasmique rugueux (RER). Les protéines intégrales sont intégrées dans la membrane RER de manière cotraductionnelle et les protéines sécrétées sont libérées dans la cavité de la citerne RER via un adaptateur toroïdal entre la porte de sortie du ribosome et le translocon membranaire (il est formé par la protéine Sec61).

Chez les procaryotes, il n'y a pas d'isolement spatio-temporel des processus de transcription et de traduction. Les ribosomes cytoplasmiques s'attachent à l'extrémité 5' de l'ARNm avant la fin de la transcription de courte durée. L’insertion cotraductionnelle de protéines intégrales n’est connue que par l’exemple des « thylakoïdes rugueux » des cyanobactéries. Les protéines hydrophobes sont présentées au translocon, un composant du système de sécrétion général Sec, à l'aide de particules SRP.

L'ARN de transfert ressemble à une feuille de trèfle dépliée. L’acide aminé est attaché au « pétiole de la feuille de trèfle » et au sommet de la feuille se trouve un triplet qui interagit avec un codon de l’ARNm – un anticodon. Le rôle de la « lettre majuscule » dans la traduction de la séquence d'acides aminés chez les procaryotes est joué par une forme modifiée de l'acide aminé méthionine - la formylméthionine. Il correspond au codon AUG. Une fois la synthèse de la chaîne polypeptidique terminée, la formylméthionine est clivée et absente de la protéine finie. Dans le cas où le triplet AUG se trouve à l’intérieur du gène, il code pour l’acide aminé méthionine inchangé.

Si le codon et l'anticodon sont complémentaires l'un de l'autre, alors le ribosome se déplace par rapport à l'ARNm et le codon suivant devient disponible pour une interaction avec l'ARNt suivant. Le premier acide aminé est détaché du premier ARNt et attaché à l'acide aminé apporté par le deuxième ARNt. Lors du mouvement du ribosome par rapport à l'ARNm, le premier ARNt exempt d'acide aminé quitte le ribosome. Le deuxième ARNt reste connecté à un peptide de deux résidus d'acides aminés, et le troisième codon d'ARNm pénètre dans le ribosome pour interagir avec l'ARNt suivant, etc.

Lorsqu'un des trois triplets (UAA, UAG, UGA) apparaît dans le ribosome, aucun ARNt ne peut prendre la place en face de lui, puisqu'il n'existe pas d'ARNt possédant des anticodons complémentaires à ces séquences. La chaîne polypeptidique n'a rien à rejoindre et quitte le ribosome. La synthèse des protéines est terminée. Ainsi, le ribosome relie les participants à la traduction en un seul endroit : l'ARNm et les acides aminés en complexe avec l'ARNt, tandis que les molécules d'ARN sont orientées les unes par rapport aux autres de telle manière qu'une interaction codon-anticodon devient possible. La formation d'une liaison peptidique est contrôlée par l'exactitude de l'interaction codon-anticodon. Le ribosome forme une liaison peptidique et se déplace par rapport à l'ARNm.

La molécule d'ARN messager n'interagit pas avec un ribosome, mais avec plusieurs. Chaque ribosome va du codon « tête » au codon de terminaison, synthétisant une molécule protéique. Plus il y a de ribosomes qui traversent l’ARNm, plus de molécules protéiques seront synthétisées. Une molécule d'ARN messager comportant plusieurs ribosomes ressemble à un collier de perles et est appelée polyribosome, ou polysome.

Les ribosomes sont un grand complexe ribonucléoprotéique d'un poids moléculaire d'environ 2,5 mDa, constitué de protéines ribosomales, de molécules d'ARNr et de facteurs de traduction associés. Les ribosomes sont des organites non membranaires sur lesquels se produit la synthèse des protéines dans la cellule. Ce sont des structures sphériques d'un diamètre d'environ 20 nm. Ces plus petits organites cellulaires sont extrêmement complexes. Pas une seule molécule composant les ribosomes n’est répétée deux fois. Les ribosomes de la bactérie E. coli (Escherichia coli) ont été mieux étudiés que d'autres.

Les ribosomes des organismes procaryotes et eucaryotes diffèrent par leur taille. Les images au microscope électronique des ribosomes de tous les organismes connus montrent clairement que ces particules sont constituées de deux sous-particules inégales (Fig. 2). En effet, si dans l'environnement entourant les ribosomes la concentration en ions magnésium est réduite ou si la répulsion électrostatique des groupes phosphate de l'ARN ribosomal est augmentée d'une autre manière, alors le ribosome se dissocie en deux sous-particules inégales - grande et petite (Fig. 34). ), avec un rapport de masse d'environ 2 : 1.

Lorsqu'une sous-particule procaryote se dissocie, des sous-particules 30S et 50S se forment et des sous-particules eucaryotes forment 40S et 60S. Les particules ribosomales complètes et leurs sous-particules sont généralement désignées en fonction de leurs coefficients de sédimentation (taux de sédimentation, latin sédimentum - sédiment) dans une ultracentrifugeuse, exprimés en unités de Svedberg (S). S est le coefficient de sédimentation ; il dépend du poids moléculaire et de la conformation spatiale de la particule sédimentée lors de la centrifugation. Un ribosome bactérien d'un poids moléculaire d'environ 3 millions (3 sur 10 puissance 6) a un coefficient de sédimentation de 70S et est désigné comme une particule 70S, et le ribosome légèrement plus grand des organismes eucaryotes (animaux, plantes et champignons) apparaît comme une particule 80S. Leur dissociation en sous-particules est réversible et lorsque les conditions sont rétablies, les sous-particules se réassocient en particules ribosomales complètes. En général, les observations au microscope électronique, les expériences sur la dissociation des ribosomes et les approches plus sophistiquées de l'étude de ces particules montrent que le ribosome est toujours construit à partir de deux blocs inégaux - des sous-particules grandes et petites et que les blocs (sous-particules) du ribosome sont associés de manière assez labile les uns aux autres. Les ribosomes 70S des eubactéries contiennent 55 à 60 protéines ribosomales ; pour les ribosomes 80S des eucaryotes, ce nombre est de 75 à 85. Dans les deux cas, les protéines ribosomales des ribosomes sont associées à des molécules d’ARNr, formant des brins ribonucléoprotéiques spatialement organisés.

Le coefficient de sédimentation d'un ribosome bactérien est de 70S, puisqu'il est impossible d'additionner mécaniquement 30S et 50S, puisque la conformation du ribosome associé diffère de la conformation de chaque sous-unité).

Ainsi, la biosynthèse des protéines est le processus central d'une cellule vivante : c'est grâce à elle que les molécules d'acide nucléique « mortes » prennent vie, la chimie se transforme en biologie. Le processus de biosynthèse des protéines se déroule en plusieurs étapes, dans la plupart desquelles le ribosome participe activement.

Le ribosome (de « ARN » et soma - corps) est un organite cellulaire non membranaire qui effectue la traduction (lecture du code de l'ARNm et synthèse de polypeptides).

Les ribosomes eucaryotes sont situés sur les membranes du réticulum endoplasmique (RE granulaire) et dans le cytoplasme. Les ribosomes attachés aux membranes synthétisent des protéines « pour l'exportation » et les ribosomes libres synthétisent des protéines pour les besoins de la cellule elle-même. Il existe 2 principaux types de ribosomes : les procaryotes et les eucaryotes. Les mitochondries et les chloroplastes contiennent également des ribosomes, similaires aux ribosomes des procaryotes.

Le ribosome se compose de deux sous-unités : une grande et une petite. Dans les cellules procaryotes, elles sont désignées sous-unités 50S et 30S, dans les cellules eucaryotes - 60S et 40S. (S est un coefficient qui caractérise la vitesse de sédimentation de la sous-unité lors de l'ultracentrifugation). Les sous-unités des ribosomes eucaryotes se forment par auto-assemblage dans le nucléole et pénètrent dans le cytoplasme par les pores du noyau.

Les ribosomes des cellules eucaryotes sont constitués de quatre brins d'ARN (trois molécules d'ARNr dans la grande sous-unité et une molécule d'ARNr dans la petite) et d'environ 80 protéines différentes, c'est-à-dire qu'ils représentent un complexe complexe de molécules maintenues ensemble par des liaisons faibles et non covalentes. . (Les ribosomes des cellules procaryotes sont constitués de trois brins d'ARN ; deux brins d'ARNr se trouvent dans la grande sous-unité et un ARNr se trouve dans la petite sous-unité). Le processus de traduction (biosynthèse des protéines) commence par l'assemblage d'un ribosome actif. Ce processus est appelé initiation de la traduction. L'assemblage s'effectue de manière strictement ordonnée, assurée par les centres fonctionnels des ribosomes. Tous les centres sont situés sur les surfaces en contact des deux sous-unités ribosomales. Chaque ribosome fonctionne comme une grande machine biochimique, ou plus précisément, comme une superenzyme, qui, d'une part, oriente correctement les participants (ARNm et ARNt) du processus les uns par rapport aux autres, et d'autre part, catalyse les réactions entre les acides aminés.

Sites actifs des ribosomes :

1) centre de liaison de l'ARNm (centre M) ;

2) centre peptidyle (centre P). L'ARNt initiateur se lie à ce centre au début du processus de traduction ; aux étapes suivantes de la traduction, l'ARNt se déplace du centre A au centre P, retenant la partie synthétisée de la chaîne peptidique ;

3) centre des acides aminés (centre A) – le site de liaison du codon de l'ARNm avec l'anticodon de l'ARNt portant l'acide aminé suivant.

4) centre peptidyl transférase (centre PTP) : il catalyse la réaction de liaison des acides aminés. Dans ce cas, une autre liaison peptidique est formée et le peptide en croissance est allongé d'un acide aminé.

Schéma de synthèse protéique sur les ribosomes du réticulum endoplasmique granulaire.

(Figure tirée du livre Cell Biology, Vol.II)

Représentation schématique d'un polyribosome. La synthèse des protéines commence par la liaison d'une petite sous-unité à l'emplacement AOÛT-codon dans une molécule d'ARN messager (figure tirée du livre Cell Biology, Vol.II).

Réticulum endoplasmique

Réticulum endoplasmique (syn. réticulum endoplasmique) – organite d'une cellule eucaryote. Dans des cellules de différents types et dans différents états fonctionnels, ce composant de la cellule peut avoir un aspect différent, mais dans tous les cas, il s'agit d'une structure labyrinthique à membrane fermée et étendue, construite à partir de cavités et de sacs communicants en forme de tubes appelés citernes. À l'extérieur des membranes du réticulum endoplasmique se trouve le cytosol (hyaloplasme, substance principale du cytoplasme), et la lumière du réticulum endoplasmique est un espace fermé (compartiment) communiquant par des vésicules (vésicules de transport) avec le complexe de Golgi et l'environnement externe à la cellule. Le réticulum endoplasmique est divisé en deux structures fonctionnellement distinctes : le réticulum endoplasmique granulaire (rugueux) et le réticulum endoplasmique lisse (agranulaire).

Le réticulum endoplasmique granulaire, dans les cellules sécrétant des protéines, est représenté par un système de nombreuses citernes à membrane plate avec des ribosomes sur la surface externe. Le complexe membranaire du réticulum endoplasmique granulaire est associé à la membrane externe de l'enveloppe nucléaire et à la citerne périnucléaire (périnucléaire).

Dans le réticulum endoplasmique granulaire, la synthèse de protéines et de lipides pour toutes les membranes cellulaires se produit, les enzymes lysosomales sont synthétisées et la synthèse des protéines sécrétées est également effectuée, c'est-à-dire destiné à l'exocytose. (Les protéines restantes sont synthétisées dans le cytoplasme sur des ribosomes non associés aux membranes ES.) Dans la lumière de l'ES granulaire, la protéine est entourée d'une membrane et les vésicules résultantes sont séparées (éclosions) des régions exemptes de ribosomes. des ES, qui délivrent le contenu à un autre organite - le complexe de Golgi - par fusion avec sa membrane.

La partie de l'ES, sur les membranes de laquelle il n'y a pas de ribosomes, est appelée le réticulum endoplasmique lisse. Le réticulum endoplasmique lisse ne contient pas de citernes aplaties, mais constitue un système de canaux membranaires anastomosés.

ovs, bulles et tubes. Le réseau lisse est une continuation du réseau granulaire, mais ne contient pas de ribophorines - récepteurs glycoprotéiques avec lesquels la grande sous-unité des ribosomes se connecte et n'est donc pas associée aux ribosomes.

Les fonctions du réticulum endoplasmique lisse sont diverses et dépendent du type cellulaire. Le réticulum endoplasmique lisse est impliqué dans le métabolisme des stéroïdes, comme les hormones sexuelles. Des canaux calciques contrôlés et des pompes à calcium dépendantes de l'énergie sont localisées dans ses membranes. Les citernes du réticulum endoplasmique lisse sont spécialisées dans l'accumulation de Ca 2+ par pompage constant de Ca 2+ du cytosol. Des dépôts similaires de Ca 2+ existent dans les muscles squelettiques et cardiaques, les neurones, les œufs, les cellules endocriniennes, etc. Divers signaux (par exemple, hormones, neurotransmetteurs, facteurs de croissance) influencent l'activité cellulaire en modifiant la concentration du messager intracellulaire - Ca 2+. Dans le réticulum endoplasmique lisse des cellules hépatiques, la neutralisation des substances nocives (par exemple, l'acétaldéhyde formé à partir de l'alcool), la transformation métabolique des médicaments, la formation de la plupart des lipides cellulaires et leur accumulation se produisent, par exemple, dans la dégénérescence graisseuse. La cavité ES contient de nombreuses molécules composantes différentes. Parmi elles, les protéines chaperons revêtent une grande importance.

Chaperons(Lettres anglaises - une dame âgée accompagnant une jeune fille aux bals) - une famille de protéines intracellulaires spécialisées qui assurent le repliement rapide et correct des molécules protéiques nouvellement synthétisées. La liaison avec les chaperons empêche l'agrégation avec d'autres protéines et crée ainsi les conditions pour la formation de la structure secondaire et tertiaire du peptide en croissance. Les chaperons appartiennent à trois familles de protéines, appelées protéines de choc thermique ( hsp 60, hsp 70, hsp90). La synthèse de ces protéines est activée sous de nombreux stress, notamment lors de chocs thermiques (d'où le nomh la protéine de choc terrestre est une protéine de choc thermique, et le nombre indique son poids moléculaire en kilodaltons). Ces chaperons empêchent la dénaturation des protéines à des températures élevées et à d’autres facteurs extrêmes. En se liant à des protéines anormales, ils rétablissent leur conformation normale et augmentent ainsi la survie de l'organisme lors d'une forte détérioration des paramètres physico-chimiques de l'environnement.

Structure des ribosomes

L’une des sous-unités est appelée « petite », la seconde – « grande ».

Dans un ribosome assemblé à partir de sous-unités, on distingue deux (selon certaines sources) ou trois (selon d'autres) sections, appelées des sites. L'une des sections est désignée A (aminoacyle) et est appelée aminoacyle, la seconde - P (peptidyl) - peptidyl. Ces sites sont les principaux centres catalytiques des réactions se produisant sur les ribosomes. La troisième section est désignée E (sortie), par laquelle l'ARN de transfert (ARNt), libéré du polypeptide synthétisé, quitte le ribosome.

En plus des sites répertoriés sur les ribosomes, il existe d'autres sites utilisés pour lier diverses enzymes.

Différences entre les ribosomes des procaryotes et des eucaryotes

Le rapport entre la masse de protéines et d'ARN dans le ribosome est à peu près égal. Cependant, les procaryotes contiennent moins de protéines (environ 40 %).

synthèse d'ARNr

Le quatrième type d’ARNr est synthétisé en dehors du nucléole à l’aide de l’enzyme ARN polymérase-3. Il s’agit d’un ARN 5S qui, une fois synthétisé, ne nécessite pas de .

La structure tertiaire de l’ARNr au sein des ribosomes est très complexe et compacte. Il sert d’échafaudage pour abriter les protéines ribosomales, qui remplissent des fonctions auxiliaires pour maintenir la structure et la fonctionnalité.

Fonction des ribosomes

Tous les organismes vivants sont caractérisés parstructure strictement ordonnée. Cet ordredéterminé par les informations génétiques enregistréesdans chaque organisme sous la forme d'une réglementation spécifique et stricteséquence spécifique de nucléotides d’ADN.Chez les procaryotes, les informations héréditaires sontdans la substance nucléaire (chromosome bactérien) et dans l'eucaRyotov - au cœur. C'est le noyau, en raison de la présence en luiL'ADN est le centre d'information des eucaryotescellule tic, lieu de stockage et de reproduction des informations héréditaires, qui détermine toutcaractéristiques d’une cellule donnée et de l’organisme dans son ensemble et sert de centre de contrôle du métabolisme dans la cellule.

Le noyau est l'organite le plus important de la cellule. La plupart des cellules ont un seul noyau. Souvent la cage contientdeux ou trois (par exemple, dans les cellules hépatiques) ou plus.La forme du noyau est sphérique, lenticulaire, ver.en forme d'ombre ou multilobée.

Le noyau est séparé du cytoplasme par une enveloppe nucléaire constituée de deux membranes. L'espace entre les membranes est appelé périnucléaire. La membrane externe passe directement dans le réticulum endoplasmique.Échange les substances entre le noyau et le cytoplasme s'effectuent de deux manières principales. Premièrement, l’enveloppe nucléaire est traversée par de nombreux pores à travers lesquels les molécules s’échangent entre le noyau et le cytoplasme. Deuxièmement, les substances du noyau dans le cytoplasme et inversement peuvent pénétrer par la libération de saillies et d'excroissances de la membrane nucléaire.

Le contenu interne du noyau est divisé en caryoplasme (suc nucléaire), chromatine et nucléole.

Caryoplasmeest représenté par une matrice semblable à un gel (ARN, protéines, nucléotides libres et autres substances), dans laquelle se trouvent la chromatine et un ou plusieurs nucléoles.

Chromatinereprésente les molécules d'ADN associées aux protéines. Il peut se présenter sous forme de fils fins, impossibles à distinguer au microscope optique (euchromatine), ou sous forme d'amas, se trouvant principalement le long de la périphérie du noyau (hétérochromatine). Différents degrés de condensation (spiralisation) de la chromatine sont dus àactivité génétique différente de ceux qui s'y trouvent des tranches d'ADN.

Nucléole- un corps rond et dense, non limité par une membrane. Le nombre de nucléoles dans le noyau varie de un à cinq, sept ou plus. Le nucléole ne se voit pasavec une structure de base indépendante. Il est forméautour de la région du chromosome dans laquelle il est codéinformations sur la structure de l’ARNr. Cette zone est nullesoma s'appelle organisateur nucléolaire Sur luiLa synthèse de l'ARNr se produit. En plus de l'ARNr dans le nucléoledes sous-unités ribosomales se forment (l'ARNr se connecteavec des molécules de protéines).Ainsi, le nucléole est une accumulation d'ARNr et de sous-unités ribosomales à différents stades de formation, qui repose sur une section du chromosome - l'organisateur nucléolaire.Fonctions principales les noyaux sont :

1) stockage de l'information génétique et son transfertcellules filles en cours de division ;

2) contrôle du métabolisme cellulaire en déterminant quelles protéines doivent être synthétisées, à quel moment et en quelles quantités. Cela se fait grâce à la synthèse de l'ARNm et à la mise en œuvre de l'information génétique lors de la traduction.

Toutes les cellules qui ont un noyau sont appeléeseucaryoteslogique,et les organismes dotés de telles cellules -eucaryotes.Ceux-ci incluent les plantes, les animaux, les protistes et des champignons.

Les ribosomes (Fig. 1) sont présents dans les cellules des eucaryotes et des procaryotes, car ils remplissent une fonction importante dans biosynthèse des protéines. Chaque cellule contient des dizaines, des centaines de milliers (jusqu'à plusieurs millions) de ces petits organites ronds. C'est une particule ribonucléoprotéique ronde. Son diamètre est de 20 à 30 nm. Le ribosome est constitué de grandes et petites sous-unités, qui sont combinées en présence d'un brin d'ARNm (ARN messager ou d'information). Un complexe d'un groupe de ribosomes unis par une molécule d'ARNm comme un collier de perles est appelé polysome. Ces structures sont soit librement situées dans le cytoplasme, soit attachées aux membranes de l'EPS granulaire (dans les deux cas, la synthèse protéique s'y produit activement).

Fig. 1. Schéma de la structure d'un ribosome assis sur la membrane du réticulum endoplasmique : 1 - petite sous-unité ; 2 ARNm ; 3 - aminoacyl-ARNt ; 4 - acide aminé; 5 - grande sous-unité ; 6 - - membrane du réticulum endoplasmique ; 7 - chaîne polypeptidique synthétisée

Les polysomes d'EPS granulaire forment des protéines qui sont excrétées par la cellule et utilisées pour les besoins de tout l'organisme (par exemple, les enzymes digestives, les protéines du lait maternel). De plus, les ribosomes sont présents sur la surface interne des membranes mitochondriales, où ils participent également activement à la synthèse des molécules protéiques.

Ribosomes, particules intracellulaires qui réalisent la biosynthèse des protéines

En cours de fonctionnement (c'est-à-dire synthèse des protéines)
Les ribosomes remplissent plusieurs fonctions :

1) liaison spécifique et rétention des composants du système de synthèse des protéines [information ou matrice, ARN (ARNm) : aminoacyl-ARNt ; peptidyl-ARNt; guanosine triphosphate (GTP); facteurs de traduction protéique EF - T et EF - G] :

2) fonctions catalytiques (formation de liaisons peptidiques, hydrolyse du GTP) : 3) fonctions de mouvement mécanique des substrats (ARNm, ARNt), ou translocation. Les fonctions de liaison (rétention) des composants et de catalyse sont réparties entre deux sous-unités ribosomales. La petite sous-unité ribosomale contient des sites de liaison de l'ARNm et de l'aminoacyl-ARNt et, apparemment, n'a pas de fonctions catalytiques. La grosse sous-particule contient un site catalytique pour la synthèse de la liaison peptidique, ainsi qu'un centre impliqué dans l'hydrolyse du GTP : de plus, lors de la biosynthèse des protéines, elle retient la chaîne protéique en croissance sous forme de peptidyl-ARNt.

Chacune des sous-unités peut présenter les fonctions qui lui sont associées séparément, sans lien avec une autre sous-particule. Cependant, aucune des sous-particules n'a individuellement la fonction de translocation, qui est réalisée uniquement par le ribosome complet.