Les protéines sont synthétisées à la suite de la réaction. Propriétés physicochimiques des protéines. Structure et fonctions des protéines

5. Fonction de régulation. Les protéines remplissent les fonctions de substances de signalisation - certaines hormones, histohormones et neurotransmetteurs, sont des récepteurs de substances de signalisation de toute structure et assurent une transmission ultérieure du signal dans les chaînes de signaux biochimiques de la cellule. Les exemples incluent la somatotropine, l’hormone de croissance, l’hormone insuline, les récepteurs cholinergiques H et M.

6. Fonction moteur. À l'aide de protéines, les processus de contraction et autres mouvements biologiques sont réalisés. Les exemples incluent la tubuline, l’actine et la myosine.

7. Fonction de rechange. Les plantes contiennent des protéines de réserve, qui sont des nutriments précieux ; chez les animaux, les protéines musculaires servent de nutriments de réserve qui sont mobilisés en cas d'absolue nécessité.

Les protéines se caractérisent par la présence de plusieurs niveaux d'organisation structurelle.

Structure primaire Une protéine est une séquence de résidus d’acides aminés dans une chaîne polypeptidique. Une liaison peptidique est une liaison carboxamide entre le groupe α-carboxyle d'un acide aminé et le groupe α-amino d'un autre acide aminé.

alanylphénylalanylcysteylproline

En haut liaison peptide il y a plusieurs fonctionnalités:

a) il est stabilisé par résonance et se situe donc pratiquement dans le même plan - planaire ; la rotation autour de la liaison C-N nécessite coûts élevésénergie et difficulté;

b) la liaison -CO-NH- a un caractère particulier, elle est plus petite qu'une liaison régulière, mais plus grande qu'une double, c'est-à-dire qu'il existe une tautomérie céto-énol :

c) les substituants par rapport à la liaison peptidique sont en transe-position;

d) le squelette peptidique est entouré de chaînes latérales de nature différente, interagissant avec les molécules de solvant environnantes, les groupes carboxyle et amino libres sont ionisés, formant des centres cationiques et anioniques de la molécule protéique. En fonction de leur rapport, la molécule de protéine reçoit une charge totale positive ou négative et est également caractérisée par l'une ou l'autre valeur du pH de l'environnement lorsqu'elle atteint le point isoélectrique de la protéine. Les radicaux forment des ponts sel, éther et disulfure à l'intérieur de la molécule protéique et déterminent également la gamme de réactions caractéristiques des protéines.

Actuellement convenu de considérer les polymères constitués de 100 résidus d'acides aminés ou plus comme protéines, les polypeptides - les polymères constitués de 50 à 100 résidus d'acides aminés, les peptides de faible poids moléculaire - les polymères constitués de moins de 50 résidus d'acides aminés.

Quelques faible poids moléculaire les peptides jouent un rôle biologique indépendant. Exemples de certains de ces peptides :

Glutathion - γ-glu-cis-gly - un l'un des peptides intracellulaires les plus répandus, participe aux processus redox dans les cellules et au transfert d'acides aminés à travers les membranes biologiques.

Carnosine - β-ala-his - peptide, contenu dans les muscles des animaux, élimine les produits de dégradation des peroxydes lipidiques, accélère le processus de dégradation des glucides dans les muscles et participe au métabolisme énergétique des muscles sous forme de phosphate.

La vasopressine est une hormone du lobe postérieur de l'hypophyse, impliquée dans la régulation du métabolisme de l'eau dans l'organisme :

Phalloïdine- le polypeptide d'agaric de mouche toxique, en concentrations négligeables, provoque la mort de l'organisme en raison de la libération d'enzymes et d'ions potassium par les cellules :

Gramicidine - antibiotique, agissant sur de nombreuses bactéries à Gram positif, modifie la perméabilité membranes biologiques pour les composés de faible poids moléculaire et provoque la mort cellulaire :

Méth-enképhaline - tyr-gly-gly-phen-met - un peptide synthétisé dans les neurones et réduisant la douleur.

Structure secondaire des protéines est une structure spatiale formée à la suite d’interactions entre les groupes fonctionnels du squelette peptidique.

La chaîne peptidique contient de nombreux groupes CO et NH de liaisons peptidiques, chacun étant potentiellement capable de participer à la formation de liaisons hydrogène. Il existe deux principaux types de structures qui permettent que cela se produise : une hélice α, dans laquelle la chaîne est enroulée comme un cordon téléphonique, et une structure β pliée, dans laquelle des sections allongées d'une ou plusieurs chaînes sont posées côte à côte. côté. Ces deux structures sont très stables.

L'hélice α est caractérisée par emballage extrêmement dense d'une chaîne polypeptidique torsadée ; pour chaque tour d'hélice droite, il y a 3,6 résidus d'acides aminés, dont les radicaux sont toujours dirigés vers l'extérieur et légèrement vers l'arrière, c'est-à-dire vers le début de la chaîne polypeptidique.

Principales caractéristiques de l’hélice α :

1) l'hélice α est stabilisée par des liaisons hydrogène entre l'atome d'hydrogène au niveau de l'azote du groupe peptidique et l'oxygène carbonyle du résidu situé à quatre positions le long de la chaîne ;

2) tous les groupes peptidiques participent à la formation d'une liaison hydrogène, cela garantit une stabilité maximale de l'hélice α ;

3) tous les atomes d'azote et d'oxygène des groupes peptidiques sont impliqués dans la formation de liaisons hydrogène, ce qui réduit considérablement le caractère hydrophile des régions hélicoïdales et augmente leur hydrophobie ;

4) l'hélice α se forme spontanément et constitue la conformation la plus stable de la chaîne polypeptidique, correspondant à l'énergie libre minimale ;

5) dans une chaîne polypeptidique d'acides L-aminés, l'hélice droite, que l'on trouve habituellement dans les protéines, est beaucoup plus stable que l'hélice gauche.

Possibilité de formation d'hélice α déterminé par la structure primaire de la protéine. Certains acides aminés empêchent la torsion du squelette peptidique. Par exemple, les groupes carboxyle adjacents du glutamate et de l'aspartate se repoussent mutuellement, ce qui empêche la formation de liaisons hydrogène dans l'hélice α. Pour la même raison, l'hélicalisation de la chaîne est difficile dans les endroits où les résidus de lysine et d'arginine chargés positivement sont proches les uns des autres. Cependant, la proline joue le rôle le plus important dans la perturbation de l'hélice α. Premièrement, dans la proline, l’atome d’azote fait partie d’un anneau rigide qui empêche la rotation autour de la liaison N-C, et deuxièmement, la proline ne forme pas de liaison hydrogène en raison de l’absence d’hydrogène au niveau de l’atome d’azote.

La feuille β est une structure en couches, formé par des liaisons hydrogène entre des fragments peptidiques disposés linéairement. Les deux chaînes peuvent être indépendantes ou appartenir à la même molécule polypeptidique. Si les chaînes sont orientées dans la même direction, alors une telle structure β est dite parallèle. Dans le cas de directions de chaîne opposées, c'est-à-dire lorsque l'extrémité N-terminale d'une chaîne coïncide avec l'extrémité C-terminale d'une autre chaîne, la structure β est appelée antiparallèle. Une feuille β antiparallèle avec des ponts hydrogène presque linéaires est énergétiquement plus préférable.

Feuille β parallèle Feuille β antiparallèle

Contrairement à l'hélice α saturée de liaisons hydrogène, chaque section de la chaîne du feuillet β est ouverte à la formation de liaisons hydrogène supplémentaires. Les radicaux latéraux des acides aminés sont orientés presque perpendiculairement au plan du feuillet, alternativement de haut en bas.

Dans les zones où la chaîne peptidique se plie assez brusquement, contenant souvent une boucle β. Il s'agit d'un court fragment dans lequel 4 résidus d'acides aminés sont courbés à 180° et stabilisés par un pont hydrogène entre le premier et le quatrième résidu. Les gros radicaux d'acides aminés interfèrent avec la formation de la boucle β, elle comprend donc le plus souvent le plus petit acide aminé, la glycine.

Structure suprasecondaire des protéines- il s'agit d'un ordre spécifique d'alternance de structures secondaires. Un domaine est compris comme une partie distincte d’une molécule protéique possédant un certain degré d’autonomie structurelle et fonctionnelle. Les domaines sont désormais considérés comme des éléments fondamentaux de la structure des molécules protéiques, et la relation et la nature de l'arrangement des hélices α et des feuillets β permettent davantage de comprendre l'évolution des molécules protéiques et les relations phylogénétiques qu'une comparaison des structures primaires.

La tâche principale de l'évolution est concevoir de plus en plus de nouvelles protéines. Il existe une chance infinitésimale de synthétiser accidentellement une séquence d’acides aminés qui satisferait aux conditions d’emballage et assurerait l’accomplissement des tâches fonctionnelles. Par conséquent, il est courant de trouver des protéines ayant des fonctions différentes mais une structure si similaire qu’elles semblent avoir eu un ancêtre commun ou avoir évolué les unes à partir des autres. Il semble que l’évolution, confrontée à la nécessité de résoudre un certain problème, préfère ne pas concevoir dès le départ des protéines à cet effet, mais adapter à cet effet des structures déjà bien établies, en les adaptant à de nouveaux objectifs.

Quelques exemples de structures suprasecondaires fréquemment répétées :

1) αα' - protéines contenant uniquement des hélices α (myoglobine, hémoglobine) ;

2) ββ' - protéines contenant uniquement des structures β (immunoglobulines, superoxyde dismutase) ;

3) βαβ' - structure en tonneau β, chaque couche β est située à l'intérieur du tonneau et est reliée à une hélice α située à la surface de la molécule (triose phosphoisomérase, lactate déshydrogénase) ;

4) "doigt de zinc" - un fragment protéique constitué de 20 résidus d'acides aminés, l'atome de zinc est lié à deux résidus de cystéine et à deux résidus d'histidine, ce qui entraîne la formation d'un "doigt" d'environ 12 résidus d'acides aminés, qui peut se lier aux régions régulatrices de la molécule d'ADN ;

5) "fermeture éclair leucine" - les protéines en interaction ont une région hélicoïdale α contenant au moins 4 résidus leucine, elles sont situées à 6 acides aminés les unes des autres, c'est-à-dire qu'elles sont à la surface un tour sur deux et peuvent former des liaisons hydrophobes avec les résidus leucine une autre protéine. À l’aide de fermetures à glissière de leucine, par exemple, des molécules de protéines histones fortement basiques peuvent être complexées, surmontant ainsi une charge positive.

Structure tertiaire des protéines- c'est la disposition spatiale de la molécule protéique, stabilisée par les liaisons entre les radicaux latéraux des acides aminés.

Types de liaisons qui stabilisent la structure tertiaire d'une protéine :

liaisons d'interaction disulfure hydrophobe d'hydrogène électrostatique liaisons d'interactions

En fonction du pliage La structure tertiaire des protéines peut être classée en deux types principaux : fibrillaire et globulaire.

Protéines fibrillaires- de longues molécules filiformes insolubles dans l'eau, dont les chaînes polypeptidiques sont allongées le long d'un axe. Il s'agit principalement de protéines structurelles et contractiles. Quelques exemples des protéines fibrillaires les plus courantes :

1. α- Kératines. Synthétisé par les cellules épidermiques. Ils représentent presque tout le poids sec des cheveux, de la fourrure, des plumes, des cornes, des ongles, des griffes, des piquants, des écailles, des sabots et de la carapace de la tortue, ainsi qu'une partie importante du poids de la couche externe de la peau. Il s'agit de toute une famille de protéines, elles sont similaires dans leur composition en acides aminés, contiennent de nombreux résidus de cystéine et ont la même disposition spatiale des chaînes polypeptidiques.

Dans les cellules ciliées, les chaînes polypeptidiques de la kératine d'abord organisé en fibres, à partir desquelles des structures sont ensuite formées comme une corde ou un câble torsadé, remplissant finalement tout l'espace de la cellule. Les cellules ciliées s'aplatissent et finissent par mourir, et les parois cellulaires forment une gaine tubulaire appelée cuticule autour de chaque cheveu. Dans l'α-kératine, les chaînes polypeptidiques ont la forme d'une hélice α, tordues les unes autour des autres en un câble à trois conducteurs avec formation de liaisons disulfure croisées.

Les résidus N-terminaux sont situés d'un côté (parallèle). Les kératines sont insolubles dans l'eau en raison de la prédominance d'acides aminés dans leur composition avec des radicaux latéraux non polaires qui font face à la phase aqueuse. Pendant la permanente, les processus suivants se produisent : d'abord, les ponts disulfure sont détruits par réduction avec des thiols, puis, lorsque les cheveux prennent la forme requise, ils sont séchés par chauffage, tandis qu'en raison de l'oxydation avec l'oxygène de l'air, de nouveaux ponts disulfure se forment , qui conservent la forme de la coiffure.

2. β-Kératines. Ceux-ci incluent la fibroïne de soie et de toile d’araignée. Ce sont des couches à plis β antiparallèles avec une prédominance de glycine, d'alanine et de sérine dans la composition.

3. Collagène. La protéine la plus courante chez les animaux supérieurs et la principale protéine fibrillaire tissus conjonctifs. Le collagène est synthétisé dans les fibroblastes et les chondrocytes, des cellules spécialisées du tissu conjonctif, dont il est ensuite expulsé. Les fibres de collagène se trouvent dans la peau, les tendons, le cartilage et les os. Elles ne s'étirent pas, sont plus résistantes que le fil d'acier et les fibrilles de collagène se caractérisent par des stries transversales.

Lorsqu'il est bouilli dans l'eau, fibreux, le collagène insoluble et indigeste est transformé en gélatine par hydrolyse de certaines liaisons covalentes. Le collagène contient 35 % de glycine, 11 % d'alanine, 21 % de proline et de 4-hydroxyproline (un acide aminé propre au collagène et à l'élastine). Cette composition détermine un relativement faible la valeur nutritionnelle la gélatine comme protéine alimentaire. Les fibrilles de collagène sont composées de sous-unités polypeptidiques répétitives appelées tropocollagène. Ces sous-unités sont disposées le long de la fibrille sous la forme de faisceaux parallèles tête-bêche. Le déplacement des têtes donne les stries transversales caractéristiques. Les vides de cette structure, si nécessaire, peuvent servir de site de dépôt de cristaux d'hydroxyapatite Ca 5 (OH)(PO 4) 3, qui joue un rôle important dans la minéralisation osseuse.

Les sous-unités du tropocollagène sont constituées de de trois chaînes polypeptidiques étroitement enroulées en une corde à trois brins, distincte des kératines α et β. Dans certains collagènes, les trois chaînes ont la même séquence d’acides aminés, tandis que dans d’autres, seules deux chaînes sont identiques et la troisième est différente. La chaîne polypeptidique du tropocollagène forme une hélice gauche, avec seulement trois résidus d'acides aminés par tour en raison des courbures de chaîne provoquées par la proline et l'hydroxyproline. Les trois chaînes sont reliées entre elles, en plus des liaisons hydrogène, par une liaison de type covalent formée entre deux résidus lysine situés dans des chaînes adjacentes :

À mesure que nous vieillissons, un nombre croissant de liaisons croisées se forment dans et entre les sous-unités du tropocollagène, ce qui rend les fibrilles de collagène plus rigides et plus fragiles, et cela change propriétés mécaniques cartilage et tendons, fragilise les os et réduit la transparence de la cornée.

4. Élastine. Contenu dans le tissu élastique jaune des ligaments et dans la couche élastique du tissu conjonctif des parois des grosses artères. La sous-unité principale des fibrilles d’élastine est la tropoélastine. L'élastine est riche en glycine et alanine, contient beaucoup de lysine et peu de proline. Les sections en spirale d'élastine s'étirent lorsqu'une tension est appliquée, mais reviennent à leur longueur d'origine lorsque la charge est supprimée. Les résidus lysine de quatre chaînes différentes forment des liaisons covalentes entre eux et permettent à l'élastine de s'étirer de manière réversible dans toutes les directions.

Protéines globulaires- les protéines, dont la chaîne polypeptidique est repliée en un globule compact, sont capables de remplir une grande variété de fonctions.

Structure tertiaire des protéines globulaires Il est plus pratique d'envisager d'utiliser l'exemple de la myoglobine. La myoglobine est une protéine relativement petite qui fixe l'oxygène et que l'on trouve dans les cellules musculaires. Il stocke l'oxygène lié et favorise son transfert vers les mitochondries. La molécule de myoglobine contient une chaîne polypeptidique et un hémogroupe (hème) - un complexe de protoporphyrine avec du fer.

Propriétés de base myoglobine:

a) la molécule de myoglobine est si compacte que seules 4 molécules d'eau peuvent y tenir ;

b) tous les résidus d'acides aminés polaires, à l'exception de deux, sont situés sur la surface externe de la molécule et tous sont dans un état hydraté ;

c) la plupart des résidus d'acides aminés hydrophobes sont situés à l'intérieur de la molécule de myoglobine et sont donc protégés du contact avec l'eau ;

d) chacun des quatre résidus proline de la molécule de myoglobine est situé au site de courbure de la chaîne polypeptidique ; les résidus sérine, thréonine et asparagine sont situés à d'autres sites de courbure, car ces acides aminés empêchent la formation d'une hélice α s'ils sont situés les uns à côté des autres ;

e) un groupe hème plat se trouve dans une cavité (poche) près de la surface de la molécule, l'atome de fer a deux liaisons de coordination dirigées perpendiculairement au plan hème, l'une d'elles est connectée au résidu histidine 93 et ​​l'autre sert à se lier une molécule d'oxygène.

Commencer par la structure tertiaire des protéines devient capable de remplir ses fonctions biologiques inhérentes. La base du fonctionnement des protéines est que lorsqu'une structure tertiaire est posée à la surface de la protéine, des zones se forment qui peuvent attacher d'autres molécules, appelées ligands. La haute spécificité de l'interaction de la protéine avec le ligand est assurée par la complémentarité de la structure du centre actif avec la structure du ligand. La complémentarité est la correspondance spatiale et chimique des surfaces en interaction. Pour la plupart des protéines, la structure tertiaire correspond au niveau maximum de repliement.

Structure protéique quaternaire- caractéristique des protéines constituées de deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques reliées entre elles exclusivement par des liaisons non covalentes, principalement électrostatiques et hydrogène. Le plus souvent, les protéines contiennent deux ou quatre sous-unités ; plus de quatre sous-unités contiennent généralement des protéines régulatrices.

Protéines à structure quaternaire, sont souvent appelés oligomères. Il existe des protéines homomères et hétéromères. Les protéines homomères comprennent des protéines dans lesquelles toutes les sous-unités ont la même structure, par exemple l'enzyme catalase est constituée de quatre sous-unités absolument identiques. Les protéines hétéromères ont différentes sous-unités ; par exemple, l’enzyme ARN polymérase se compose de cinq sous-unités structurellement différentes qui remplissent des fonctions différentes.

Interaction avec une seule sous-unité avec un ligand spécifique provoque des changements conformationnels dans l'ensemble de la protéine oligomère et modifie l'affinité d'autres sous-unités pour les ligands ; cette propriété est à la base de la capacité des protéines oligomères à réguler l'allostérisme.

La structure quaternaire d'une protéine peut être examinée en utilisant l'exemple de l'hémoglobine. Contient quatre chaînes polypeptidiques et quatre groupes prothétiques hèmes, dans lesquels les atomes de fer sont sous la forme ferreuse Fe 2+. La partie protéique de la molécule - la globine - est constituée de deux chaînes α et de deux chaînes β contenant jusqu'à 70 % d'hélices α. Chacune des quatre chaînes possède une structure tertiaire caractéristique et un hémogroupe est associé à chaque chaîne. Les hèmes des différentes chaînes sont situés relativement loin les uns des autres et ont des angles d'inclinaison différents. Peu de contacts directs se forment entre deux chaînes α et deux chaînes β, tandis que de nombreux contacts de type α 1 β 1 et α 2 β 2 formés par des radicaux hydrophobes apparaissent entre les chaînes α et β. Entre α 1 β 1 et α 2 β 2 il reste un canal.

Contrairement à la myoglobine hémoglobine caractérisé affinité significativement plus faible pour l'oxygène, ce qui lui permet, aux faibles pressions partielles d'oxygène existant dans les tissus, de leur céder une partie importante de l'oxygène lié. L'oxygène est plus facilement lié par l'hémoglobine fer à des valeurs de pH plus élevées et à de faibles concentrations de CO 2 caractéristiques des alvéoles des poumons ; la libération d'oxygène de l'hémoglobine est favorisée par des valeurs de pH plus faibles et des concentrations élevées de CO 2 caractéristiques des tissus.

En plus de l'oxygène, l'hémoglobine transporte des ions hydrogène, qui se lient aux résidus histidine dans les chaînes. L'hémoglobine transporte également du dioxyde de carbone, qui se fixe au groupe amino terminal de chacune des quatre chaînes polypeptidiques, entraînant la formation de carbaminohémoglobine :

DANS des globules rouges en concentrations assez élevées la substance 2,3-diphosphoglycérate (DPG) est présente, sa teneur augmente avec l'élévation des altitudes élevées et pendant l'hypoxie, facilitant la libération d'oxygène de l'hémoglobine dans les tissus. DPG est situé dans le canal entre α 1 β 1 et α 2 β 2, interagissant avec des groupes de chaînes β positivement contaminés. Lorsque l’hémoglobine lie l’oxygène, le DPG est expulsé de la cavité. Les globules rouges de certains oiseaux ne contiennent pas de DPG, mais de l'hexa-phosphate d'inositol, ce qui réduit encore l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène.

2,3-Diphosphoglycérate (DPG)

HbA - hémoglobine adulte normale, HbF - hémoglobine fœtale, a une plus grande affinité pour l'O 2, HbS - hémoglobine dans l'anémie falciforme. L'anémie falciforme est une maladie héréditaire grave causée par une anomalie génétique de l'hémoglobine. Dans le sang des personnes malades, il existe un nombre inhabituellement élevé de globules rouges minces en forme de faucille qui, d'une part, se rompent facilement et, d'autre part, obstruent les capillaires sanguins.

Au niveau moléculaire, l'hémoglobine S est différenteà partir de l'hémoglobine A, il y a un résidu d'acide aminé en position 6 des chaînes β, où au lieu d'un résidu d'acide glutamique se trouve la valine. Ainsi, l'hémoglobine S contient deux charges négatives en moins ; l'apparition de la valine entraîne l'apparition d'un contact hydrophobe « collant » à la surface de la molécule ; de ce fait, lors de la désoxygénation, les molécules de désoxyhémoglobine S se collent entre elles et forment des molécules insolubles, anormalement longues. agrégats filiformes, conduisant à une déformation des globules rouges.

Il n'y a aucune raison de penser qu'il existe un contrôle génétique indépendant sur la formation de niveaux d'organisation structurelle protéique supérieurs au primaire, puisque la structure primaire détermine le secondaire, le tertiaire et le quaternaire (le cas échéant). La conformation native d’une protéine est la structure thermodynamiquement la plus stable dans des conditions données.

CONFÉRENCE 6

Les protéines possèdent des propriétés physiques, chimiques et biologiques.

Propriétés physiques des protéines sont la présence de poids moléculaire, la biréfringence (un changement dans les caractéristiques optiques d'une solution protéique en mouvement par rapport à une solution au repos), due à la forme non sphérique des protéines, la mobilité dans un champ électrique, due à la charge des molécules protéiques . De plus, les protéines se caractérisent par des propriétés optiques, consistant en la capacité de faire pivoter le plan de polarisation de la lumière, de diffuser les rayons lumineux en raison de la grande taille des particules de protéines et d'absorber les rayons ultraviolets.

Une des caractéristiques propriétés physiques les protéines ont la capacité de s'adsorber en surface, et parfois de capturer des molécules de faible poids moléculaire composés organiques et des ions.

Les propriétés chimiques des protéines diffèrent diversité exceptionnelle, puisque les protéines sont caractérisées par toutes les réactions des radicaux d'acides aminés et sont caractérisées par la réaction d'hydrolyse des liaisons peptidiques.

Avoir un nombre important de groupes acides et basiques, les protéines présentent des propriétés amphotères. Contrairement aux acides aminés libres, les propriétés acido-basiques des protéines ne sont pas déterminées par les groupes α-amino et α-carboxy impliqués dans la formation de liaisons peptidiques, mais par les radicaux chargés des résidus d'acides aminés. Les principales propriétés des protéines sont déterminées par les résidus arginine, lysine et histidine. Les propriétés acides sont dues aux résidus d’acide aspartique et glutamique.

Les courbes de titrage des protéines sont suffisantes difficile à interpréter, car toute protéine en contient trop grand nombre groupes titrables, il existe des interactions électrostatiques entre les groupes ionisés de la protéine ; le pK de chaque groupe titrable est influencé par les résidus hydrophobes et les liaisons hydrogène proches. Le plus grand utilisation pratique a le point isoélectrique d'une protéine - la valeur du pH à laquelle la charge totale de la protéine est nulle. Au point isoélectrique, la protéine est inerte au maximum, ne se déplace pas dans un champ électrique et possède la coque d’hydratation la plus fine.

Les protéines présentent des propriétés tampons, mais leur capacité tampon est insignifiante. L'exception concerne les protéines contenant un grand nombre de résidus histidine. Par exemple, l'hémoglobine contenue dans les érythrocytes, en raison de la teneur très élevée en résidus histidine, a un impact significatif capacité tamponà un pH d'environ 7, ce qui est très important pour le rôle que jouent les globules rouges dans le transport de l'oxygène et du dioxyde de carbone dans le sang.

Les protéines sont caractérisées par leur solubilité dans l'eau, et d'un point de vue physique, ils forment de véritables solutions moléculaires. Cependant, les solutions protéiques se caractérisent par certaines propriétés colloïdales : effet Tendahl (phénomène de diffusion de la lumière), incapacité à traverser des membranes semi-perméables, viscosité élevée et formation de gels.

La solubilité des protéines dépend fortement sur la concentration des sels, c'est-à-dire sur la force ionique de la solution. Dans l'eau distillée, les protéines sont le plus souvent peu solubles, mais leur solubilité augmente à mesure que la force ionique augmente. Dans le même temps, un nombre croissant d’ions inorganiques hydratés se lient à la surface de la protéine et diminue ainsi son degré d’agrégation. À force ionique élevée, les ions sel enlèvent l’enveloppe d’hydratation des molécules de protéines, ce qui conduit à l’agrégation et à la précipitation des protéines (phénomène de relargage). En utilisant les différences de solubilité, il est possible de séparer un mélange de protéines à l'aide de sels courants.

Parmi les propriétés biologiques des protéines incluent principalement leur activité catalytique. Une autre propriété biologique importante des protéines est leur activité hormonale, c'est-à-dire leur capacité à influencer des groupes entiers de réactions dans le corps. Certaines protéines ont des propriétés toxiques, une activité pathogène, des fonctions protectrices et réceptrices, et sont responsables de phénomènes d'adhésion cellulaire.

Une autre propriété biologique unique des protéines- dénaturation. Les protéines à l’état naturel sont dites natives. La dénaturation est la destruction de la structure spatiale des protéines sous l'action d'agents dénaturants. La structure primaire des protéines n'est pas endommagée lors de la dénaturation, mais leur activité biologique est perdue, ainsi que leur solubilité, leur mobilité électrophorétique et certaines autres réactions. Lorsqu'ils sont dénaturés, les radicaux d'acides aminés qui forment le centre actif de la protéine sont spatialement éloignés les uns des autres, c'est-à-dire que le centre de liaison spécifique de la protéine avec le ligand est détruit. Les radicaux hydrophobes, généralement situés dans le noyau hydrophobe des protéines globulaires, lors de la dénaturation se retrouvent à la surface de la molécule, créant ainsi les conditions d'agrégation des protéines qui précipitent.

Réactifs et conditions provoquant la dénaturation des protéines :

Température supérieure à 60 o C - destruction des liaisons faibles dans la protéine,

Acides et alcalis - modification de l'ionisation des groupes ionogènes, rupture des liaisons ioniques et hydrogène,

Urée - destruction des liaisons hydrogène intramoléculaires résultant de la formation de liaisons hydrogène avec l'urée,

Alcool, phénol, chloramine - destruction des liaisons hydrophobes et hydrogène,

Sels de métaux lourds - formation de sels insolubles de protéines avec des ions de métaux lourds.

Lorsque les agents dénaturants sont éliminés, la renaturation est possible, puisque la chaîne peptidique a tendance à adopter la conformation avec la plus faible énergie libre en solution.

Dans des conditions cellulaires, les protéines peuvent se dénaturent spontanément, bien qu'à un rythme inférieur à celui d'une température élevée. La revitalisation spontanée des protéines dans la cellule est difficile car, en raison de la concentration élevée, il existe une forte probabilité d'agrégation de molécules partiellement dénaturées.

Les cellules contiennent des protéines- des chaperons moléculaires qui ont la capacité de se lier à des protéines partiellement dénaturées, dans un état instable, sujettes à l'agrégation, et de restaurer leur conformation native. Initialement, ces protéines ont été découvertes comme protéines de choc thermique, car leur synthèse augmentait lorsque la cellule était exposée à un stress, par exemple lorsque la température augmentait. Les chaperons sont classés selon la masse de leurs sous-unités : hsp-60, hsp-70 et hsp-90. Chaque classe comprend une famille de protéines apparentées.

Chaperons moléculaires ( hsp-70) une classe hautement conservée de protéines présentes dans toutes les parties de la cellule : cytoplasme, noyau, réticulum endoplasmique, mitochondries. À l'extrémité C-terminale de la chaîne polypeptidique unique, la hsp-70 possède une région qui est un sillon capable d'interagir avec des peptides longs de 7 à 9 résidus d'acides aminés, enrichis en radicaux hydrophobes. De telles régions dans les protéines globulaires se produisent environ tous les 16 acides aminés. Hsp-70 est capable de protéger les protéines de l'inactivation thermique et de restaurer la conformation et l'activité des protéines partiellement dénaturées.

Chaperons-60 (hsp-60) participer à la formation de la structure tertiaire des protéines. Hsp-60 fonctionne comme des protéines oligomères constituées de 14 sous-unités. Hsp-60 forme deux anneaux, chaque anneau étant constitué de 7 sous-unités reliées entre elles.

Chaque sous-unité se compose de trois domaines :

Le domaine apical possède un certain nombre de résidus d'acides aminés hydrophobes faisant face à l'intérieur de la cavité formée par les sous-unités ;

Le domaine équatorial a une activité ATPase et est nécessaire à la libération de la protéine du complexe chaperonine ;

Le domaine intermédiaire relie les domaines apical et équatorial.

Une protéine qui a des fragments à sa surface, enrichi en acides aminés hydrophobes, pénètre dans la cavité du complexe chaperonine. Dans l'environnement spécifique de cette cavité, dans des conditions d'isolement des autres molécules du cytosol cellulaire, la sélection des conformations protéiques possibles se produit jusqu'à trouver une conformation énergétiquement plus favorable. La formation chaperon-dépendante de la conformation native est associée à la dépense d'une quantité importante d'énergie, dont la source est l'ATP.

Forme de la molécule de protéine. Des études sur la conformation native des molécules protéiques ont montré que ces particules ont dans la plupart des cas une forme plus ou moins asymétrique. En fonction du degré d'asymétrie, c'est-à-dire la relation entre les axes long (b) et court (a) de la molécule protéique, on distingue les protéines globulaires (sphériques) et fibrillaires (en forme de fil).

Les globulaires sont des molécules protéiques dans lesquelles le repliement des chaînes polypeptidiques a conduit à la formation d'une structure sphérique. Parmi eux, il y en a strictement sphériques, ellipsoïdaux et en forme de tige. Ils diffèrent par le degré d'asymétrie. Par exemple, l’albumine d’œuf a un b/a = 3, la gliadine du blé – 11 et la zéine du maïs – 20. De nombreuses protéines dans la nature sont globulaires.

Les protéines fibrillaires forment de longs filaments très asymétriques. Beaucoup d’entre eux remplissent une fonction structurelle ou mécanique. Ce sont le collagène (b/a - 200), les kératines, la fibroïne.

Les protéines de chaque groupe ont leurs propres propriétés caractéristiques. De nombreuses protéines globulaires sont solubles dans l’eau et dans les solutions salines diluées. Les protéines fibrillaires solubles sont caractérisées par des solutions très visqueuses. En règle générale, les protéines globulaires ont une bonne valeur biologique - elles sont absorbées pendant la digestion, alors que de nombreuses protéines fibrillaires ne le sont pas.

Il n’y a pas de frontière claire entre les protéines globulaires et fibrillaires. Un certain nombre de protéines occupent une position intermédiaire et combinent les caractéristiques à la fois globulaires et fibrillaires. Ces protéines comprennent, par exemple, la myosine musculaire (b/a = 75) et le fibrinogène sanguin (b/a = 18). La myosine a une forme en forme de bâtonnet, semblable à celle des protéines fibrillaires, mais, comme les protéines globulaires, elle est soluble dans les solutions salines. Les solutions de myosine et de fibrinogène sont visqueuses. Ces protéines sont absorbées lors du processus de digestion. Dans le même temps, l’actine, une protéine musculaire globulaire, n’est pas absorbée.

Dénaturation des protéines. La conformation native des molécules protéiques n’est pas rigide, elle est assez labile (latin « labilis » – glissement) et peut être sérieusement perturbée sous diverses influences. La violation de la conformation native d'une protéine, accompagnée d'une modification de ses propriétés natives sans rompre les liaisons peptidiques, est appelée dénaturation (du latin « denaturare » - priver de propriétés naturelles) de la protéine.

La dénaturation des protéines peut être provoquée par diverses raisons, conduisant à la perturbation des interactions faibles, ainsi qu'à la rupture des liaisons disulfure qui stabilisent leur structure native.

Le chauffage de la plupart des protéines à des températures supérieures à 50°C, ainsi que l'irradiation ultraviolette et d'autres types d'irradiation à haute énergie, augmentent les vibrations des atomes de la chaîne polypeptidique, ce qui entraîne la rupture de diverses liaisons entre eux. Même une agitation mécanique peut provoquer une dénaturation des protéines.

La dénaturation des protéines se produit également en raison de exposition aux produits chimiques. Les acides ou alcalis forts affectent l'ionisation des groupes acides et basiques, provoquant une perturbation des liaisons ioniques et de certaines liaisons hydrogène dans les molécules de protéines. L'urée (H 2 N-CO-NH 2) et les solvants organiques - alcools, phénols, etc. - perturbent le système des liaisons hydrogène et affaiblissent les interactions hydrophobes dans les molécules protéiques (urée - en raison de la perturbation de la structure de l'eau, des solvants organiques - en raison de l'établissement de contacts avec des radicaux d'acides aminés non polaires). Le mercaptoéthanol détruit les liaisons disulfure des protéines. Les ions de métaux lourds perturbent les interactions faibles.

Lors de la dénaturation, les propriétés de la protéine changent et, tout d'abord, sa solubilité diminue. Par exemple, lors de l'ébullition, les protéines coagulent et précipitent des solutions sous forme de caillots (comme lors de l'ébullition œuf de poule). La précipitation des protéines à partir des solutions se produit également sous l'influence de précipitants protéiques, notamment l'acide trichloroacétique, le réactif de Barnstein (un mélange d'hydroxyde de sodium et de sulfate de cuivre), une solution de tanin, etc.

Lors de la dénaturation, la capacité d'absorption d'eau de la protéine diminue, c'est-à-dire sa capacité à gonfler ; De nouveaux groupes chimiques peuvent apparaître, par exemple : lorsqu'ils sont exposés au captoéthanol - groupes SH. Suite à la dénaturation, la protéine perd son activité biologique.

Bien que la structure primaire de la protéine ne soit pas endommagée lors de la dénaturation, les changements sont irréversibles. Cependant, par exemple, lorsque l'urée est progressivement éliminée par dialyse d'une solution protéique dénaturée, sa renaturation se produit : la structure native de la protéine est restaurée, et avec elle, à un degré ou à un autre, ses propriétés natives. Cette dénaturation est dite réversible.

Une dénaturation irréversible des protéines se produit au cours du processus de vieillissement des organismes. Par exemple, planter des graines, même avec conditions optimales les stockages perdent progressivement leur viabilité.

La dénaturation des protéines se produit lors de la cuisson du pain, du séchage des pâtes, des légumes, pendant la cuisson, etc. En conséquence, la valeur biologique de ces protéines augmente, puisque les protéines dénaturées (partiellement détruites) sont plus facilement absorbées lors du processus de digestion.

Point isoélectrique d'une protéine. Les protéines contiennent divers groupes basiques et acides qui ont la capacité de s'ioniser. Dans un environnement fortement acide, les groupes principaux (groupes aminés, etc.) sont activement protonés et les molécules de protéines acquièrent une charge totale positive, et dans un environnement fortement alcalin, les groupes carboxyle se dissocient facilement et les molécules de protéines acquièrent une charge totalement négative.

Les sources de charge positive dans les protéines sont les radicaux latéraux des résidus lysine, arginine et histidine, ainsi que le groupe α-amino du résidu d'acide aminé N-terminal. Les sources de charge négative sont les radicaux latéraux des résidus d'acide aspartique et glutamique, ainsi que le groupe a-carboxyle du résidu d'acide aminé C-terminal.

À une certaine valeur de pH du milieu, on observe l'égalité des charges positives et négatives à la surface de la molécule de protéine, c'est-à-dire que sa charge électrique totale s'avère nulle. La valeur du pH de la solution à laquelle la molécule de protéine est électriquement neutre est appelée point isoélectrique de la protéine (pi).

Les points isoélectriques sont des constantes caractéristiques des protéines. Ils sont déterminés par leur composition et leur structure en acides aminés : le nombre et l'emplacement des résidus d'acides aminés acides et basiques dans les chaînes polypeptidiques. Les points isoélectriques des protéines, dans lesquels prédominent les résidus d'acides aminés acides, sont situés dans la région du pH<7, а белков, в которых преобладают остатки основных аминокислот - в области рН>7. Les points isoélectriques de la plupart des protéines se trouvent dans un environnement légèrement acide.

À l'état isoélectrique, les solutions protéiques ont une viscosité minimale. Cela est dû à un changement dans la forme de la molécule protéique. Au point isoélectrique, les groupes de charges opposées s'attirent et les protéines s'enroulent en boules. Lorsque le pH s'écarte du point isoélectrique, les groupes chargés de la même manière se repoussent et les molécules protéiques se déploient. À l'état déplié, les molécules de protéines confèrent aux solutions une viscosité plus élevée que lorsqu'elles sont roulées en boules.

Au point isoélectrique, les protéines ont une solubilité minimale et peuvent facilement précipiter.

Cependant, la précipitation des protéines au point isoélectrique ne se produit toujours pas. Ceci est évité par les molécules d'eau structurées, qui retiennent une partie importante des radicaux d'acides aminés hydrophobes à la surface des globules protéiques.

Les protéines peuvent être précipitées à l'aide de solvants organiques (alcool, acétone), qui perturbent le système de contacts hydrophobes dans les molécules protéiques, ainsi que de concentrations élevées de sels (méthode de relargage), qui réduisent l'hydratation des globules protéiques. Dans ce dernier cas, une partie l'eau arrive lors de la dissolution du sel et cesse de participer à la dissolution des protéines. En raison du manque de solvant, une telle solution devient sursaturée, ce qui entraîne la précipitation d'une partie de celle-ci. Les molécules de protéines commencent à se coller les unes aux autres et, formant des particules de plus en plus grosses, précipitent progressivement à partir de la solution.

Propriétés optiques des protéines. Les solutions protéiques ont une activité optique, c'est-à-dire la capacité de faire pivoter le plan de polarisation de la lumière. Cette propriété des protéines est due à la présence d'éléments d'asymétrie dans leurs molécules - des atomes de carbone asymétriques et une hélice α droite.

Lorsqu’une protéine se dénature, ses propriétés optiques changent, ce qui est associé à la destruction de l’hélice α. Les propriétés optiques des protéines complètement dénaturées dépendent uniquement de la présence d’atomes de carbone asymétriques.

Par la différence des propriétés optiques d'une protéine avant et après dénaturation, le degré de son hélicalisation peut être déterminé.

Réactions qualitatives aux protéines. Les protéines sont caractérisées par des réactions colorées dues à la présence de certains groupes chimiques. Ces réactions sont souvent utilisées pour détecter des protéines.

Lorsque du sulfate de cuivre et un alcali sont ajoutés à une solution protéique, une couleur lilas apparaît en raison de la formation de complexes d'ions cuivre avec les groupes peptidiques de la protéine. Puisque cette réaction est produite par le biuret (H 2 N-CO-NH-CO-NH 2), elle est appelée biuret. Elle est souvent utilisée pour la détermination quantitative des protéines, avec la méthode I. Kjeldahl, car l'intensité de la couleur obtenue est proportionnelle à la concentration en protéines dans la solution.

Lorsque les solutions protéiques sont chauffées avec de l'acide nitrique concentré, une couleur jaune apparaît en raison de la formation de dérivés nitro d'acides aminés aromatiques. Cette réaction est appelée xanthoprotéine(du grec « xanthos » - jaune).

Lorsqu'elles sont chauffées, de nombreuses solutions protéiques réagissent avec le nitrate de mercure, qui forme des composés complexes de couleur pourpre avec les phénols et leurs dérivés. Il s'agit d'une réaction qualitative de Millon à la tyrosine.

En chauffant la plupart des solutions protéiques avec de l'acétate de plomb dans un environnement alcalin, un précipité noir de sulfure de plomb se précipite. Cette réaction est utilisée pour détecter les acides aminés soufrés et est appelée réaction de Foll.

Écureuils

– les biopolymères dont les monomères sont des acides α-aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques.
Isole les acides aminés hydrophobe Et hydrophile, qui, à leur tour, sont divisés en acides, basiques et neutres. Une caractéristique des acides aminés a-aminés est leur capacité à interagir les uns avec les autres pour former des peptides.
Souligner:

1. dipeptides (carnosine et ansérine, localisé dans les mitochondries ; étant AO, empêchant leur gonflement) ;

2. les oligopeptides, comprenant jusqu'à 10 résidus d'acides aminés. Par exemple : tripeptide glutathion est l'un des principaux agents réducteurs de l'ARZ, qui régule l'intensité de la LPO. Vasopressine Et ocytocine- les hormones du lobe postérieur de l'hypophyse comprennent 9 acides aminés.

Exister polypeptide s et, en fonction des propriétés qu’ils présentent, ils sont classés en différentes classes de composés. Les médecins pensent que si l'administration parentérale d'un polypeptide provoque un rejet ( réaction allergique), alors il faut considérer protéine; si un tel phénomène n'est pas observé, alors le terme reste le même ( polypeptide). Hormone adénohypophyse ACTH, affectant la sécrétion de GCS dans le cortex surrénalien, sont classés en polypeptides (39 acides aminés), et insuline, composé de 51 monomères et capable de déclencher une réponse immunitaire, est une protéine.

Niveaux d'organisation d'une molécule protéique.

Tout polymère a tendance à adopter une conformation plus énergétiquement favorable, qui est maintenue grâce à la formation de liaisons supplémentaires, réalisée à l'aide de groupes de radicaux d'acides aminés. Il est d'usage de distinguer quatre niveaux d'organisation structurale des protéines. Structure primaire– séquence d'acides aminés dans une chaîne polypeptidique, liés de manière covalente par un peptide ( amide) et les radicaux voisins forment un angle de 180 0 (transformation). La présence de plus de deux douzaines d'acides aminés protéinogènes différents et leur capacité à se lier selon différentes séquences déterminent la diversité des protéines dans la nature et leur exécution d'une grande variété de fonctions. La structure primaire des protéines d'un individu est déterminée génétiquement et transmise par les parents à l'aide de polynucléotides d'ADN et d'ARN. Selon la nature des radicaux et à l'aide de protéines spéciales - chaperons la chaîne polypeptidique synthétisée s'inscrit dans l'espace - repliement des protéines.

Structure secondaire La protéine a la forme d’une hélice ou d’une couche plissée β. Les protéines fibrillaires (collagène, élastine) ont structure bêta. L'alternance de sections hélicoïdales et amorphes (désordonnées) leur permet de se rapprocher et, avec l'aide de chaperons, de former une molécule plus densément tassée - structure tertiaire.

La combinaison de plusieurs chaînes polypeptidiques dans l'espace et la création d'une formation macromoléculaire fonctionnelle forme structure quaternaireécureuil. Ces micelles sont généralement appelées oligo- ou multimères, et leurs composants sont des sous-unités ( protomères). Une protéine de structure quaternaire n'a une activité biologique que si toutes ses sous-unités sont connectées les unes aux autres.

Ainsi, toute protéine naturelle se caractérise par une organisation unique, qui assure ses fonctions physico-chimiques, biologiques et physiologiques.

Caractéristiques physicochimiques.

Les protéines sont de grande taille et ont un poids moléculaire élevé, qui varie de 6 000 à 1 000 000 de Daltons et plus, selon le nombre d'acides aminés et le nombre de protomères. Les molécules en ont diverses formes: fibrillaire– il conserve la structure secondaire ; globulaire– avoir plus haute organisation; et mixte. La solubilité des protéines dépend de la taille et de la forme de la molécule ainsi que de la nature des radicaux d'acides aminés. Les protéines globulaires sont hautement solubles dans l’eau, tandis que les protéines fibrillaires sont légèrement ou insolubles.

Propriétés des solutions protéiques : ont une faible pression osmotique mais élevée oncotique ; haute viscosité; mauvaise capacité de diffusion; souvent nuageux ; opalescent ( Phénomène Tyndall), - tout cela est utilisé dans l'isolement, la purification et l'étude des protéines natives. La séparation des composants d'un mélange biologique repose sur leur précipitation. Le dépôt réversible est appelé relargage , se développant sous l'influence des sels métaux alcalins, sels d'ammonium, alcalis et acides dilués. Il est utilisé pour obtenir des fractions pures qui conservent leur structure et leurs propriétés natives.

Le degré d'ionisation d'une molécule protéique et sa stabilité en solution sont déterminés par le pH du milieu. La valeur du pH d'une solution à laquelle la charge des particules tend vers zéro est appelée point isoelectrique . De telles molécules sont capables de se déplacer dans un champ électrique ; la vitesse de déplacement est directement proportionnelle à la quantité de charge et inversement proportionnelle à la masse du globule, qui est à la base de l'électrophorèse pour la séparation des protéines sériques.

Dépôt irréversible - dénaturation. Si le réactif pénètre profondément dans la micelle et détruit les liaisons supplémentaires, le fil posé de manière compacte se déplie. En raison des groupes libérés, les molécules qui s'approchent se collent et précipitent ou flottent et perdent leur propriétés biologiques. Facteurs dénaturants : physique(température supérieure à 40 0, divers types de rayonnements : rayons X, α-, β-, γ, UV) ; chimique(acides concentrés, alcalis, sels de métaux lourds, urée, alcaloïdes, certains médicaments, poisons). La dénaturation est utilisée dans l'asepsie et les antiseptiques, ainsi que dans la recherche biochimique.

Les protéines ont des propriétés différentes (tableau 1.1).

Tableau 1.1

Propriétés biologiques des protéines

Spécificité	est déterminée par la composition unique en acides aminés de chaque protéine, qui est génétiquement déterminée et assure l’adaptation de l’organisme aux conditions environnementales changeantes, mais d’un autre côté, elle nécessite de prendre en compte ce fait lors des transfusions de sang, d’organes et de tissus.
Ligandité	la capacité des radicaux d'acides aminés à former des liaisons avec des substances de nature différente ( ligands) : glucides, lipides, nucléotides, composés minéraux. Si la connexion est forte, alors ce complexe, appelé protéine complexe, remplit les fonctions qui lui sont destinées.
Coopérativité	caractéristique des protéines à structure quaternaire. L'hémoglobine est constituée de 4 protomères, chacun étant relié à l'hème, qui peut se lier à l'oxygène. Mais l'hème de la première sous-unité le fait lentement, et chacun des suivants le fait plus facilement.
Multifonctionnalité	la capacité d’une protéine à remplir diverses fonctions. La myosine, une protéine contractile musculaire, a également une activité catalytique, hydrolysant l'ATP si nécessaire. L'hémoglobine mentionnée ci-dessus est également capable de fonctionner comme une enzyme - catalase.
Complémentarité	Toutes les protéines sont disposées dans l'espace de telle manière que des zones se forment complémentaire d'autres composés, qui assurent l'accomplissement de diverses fonctions (formation de complexes enzyme-substrat, hormone-récepteur, antigène-anticorps.

Classement des protéines

Souligner protéines simples , constitué uniquement d'acides aminés, et complexe , y compris groupe prosthétique. Les protéines simples sont divisées en globulaire et fibrillaire, et également en fonction de la composition en acides aminés de basique, acide, neutre. Protéines basiques globulaires - protamines et histones. Ils ont un faible poids moléculaire, en raison de la présence d'arginine et de lysine, ils ont une basicité prononcée, en raison de la charge « - », ils interagissent facilement avec les polyanions des acides nucléiques. Les histones, en se liant à l'ADN, aident à s'intégrer de manière compacte dans le noyau et à réguler la synthèse des protéines. Cette fraction est hétérogène et lorsqu'elles interagissent les unes avec les autres, elles forment nucléosomes, sur lequel sont enroulés des brins d’ADN.

Les protéines globulaires acides comprennent albumines et globulines, contenus dans les liquides extracellulaires (plasma sanguin, liquide céphalo-rachidien, lymphe, lait) et différant par leur poids et leur taille. Les albumines ont un poids moléculaire de 40 à 70 000 D, contrairement aux globulines (plus de 100 000 D). Les premiers contiennent de l’acide glutamique, qui crée une charge « - » importante et une coque d’hydratation, permettant à leur solution d’être très stable. Les globulines sont des protéines moins acides, elles sont donc facilement relarguées et hétérogènes ; elles sont divisées en fractions par électrophorèse. Ils sont capables de se lier à divers composés (hormones, vitamines, poisons, médicaments, ions), assurant leur transport. Avec leur aide, des paramètres importants de l'homéostasie sont stabilisés : le pH et la pression oncotique. Également distingué immunoglobulines(IgA, IgM, IgD, IgE, IgG), qui servent d'anticorps, ainsi que de facteurs de coagulation protéiques.

La clinique utilise ce qu'on appelle rapport protéique (BC) , représentant le rapport entre la concentration d'albumine et la concentration de globuline :

Ses valeurs fluctuent en fonction des processus pathologiques.

Protéines fibrillaires divisé en deux groupes : soluble ( actine, myosine, fibrinogène) et insoluble dans l'eau et solutions eau-sel(protéines de soutien - collagène, élastine, réticuline et tégumentaires - kératine tissus).

La classification des protéines complexes est basée sur les caractéristiques structurelles du groupe prothétique. Métalloprotéine — ferritine, riche en cations de fer, et localisé dans les cellules du système phagocytaire mononucléaire (hépatocytes, splénocytes, cellules moelle), est un dépôt de ce métal. L'excès de fer entraîne une accumulation dans les tissus - hémosidérine, provoquant le développement hémosidérose. Métalloglycoprotéines - transferrine Et céruloplasmine plasma sanguin, servant respectivement de moyen de transport des ions fer et cuivre, leur activité antioxydante a été révélée. Le travail de nombreuses enzymes dépend de la présence d'ions métalliques dans les molécules : pour la xanthine déshydrogénase - Mo++, l'arginase - Mn++ et l'alcoolDH - Zn++.

Phosphoprotéines – caséinogène du lait, vitelline du jaune et ovalbumine du blanc d’œuf, ichthuline du caviar de poisson. Ils jouent un rôle important dans le développement de l'embryon, du fœtus et du nouveau-né : leurs acides aminés sont nécessaires à la synthèse de leurs propres protéines tissulaires, et le phosphate est utilisé soit comme maillon dans les PL - les structures obligatoires des membranes cellulaires, soit en tant que composant important des macroergs - sources d'énergie dans la genèse de divers composés. Les enzymes régulent leur activité par phosphorylation-déphosphorylation.

Partie nucléoprotéines comprend l’ADN et l’ARN. Les histones ou protamines agissent comme des apoprotéines. Tout chromosome est un complexe d'une molécule d'ADN avec de nombreuses histones. En utilisant nucléosomes le fil de ce polynucléotide est enroulé, ce qui réduit son volume.

Glycoprotéines comprennent divers glucides (oligosaccharides, GAG tels que l'acide hyaluronique, la chondroïtine, le dermatane, le kératane, les sulfates d'héparane). Le mucus, riche en glycoprotéines, a une viscosité élevée, protégeant les parois des organes creux des irritants. Les glycoprotéines membranaires assurent les contacts intercellulaires, le fonctionnement des récepteurs et, dans les membranes plasmiques des érythrocytes, elles sont responsables de la spécificité de groupe du sang. Les anticorps (oligosaccharides) interagissent avec des antigènes spécifiques. Le fonctionnement des interférons et du système du complément repose sur le même principe. La céruloplasmine et la transferrine, qui transportent les ions cuivre et fer dans le plasma sanguin, sont également des glycoprotéines. Certaines hormones de l'adénohypophyse appartiennent à cette classe de protéines.

Lipoprotéines le groupe prothétique contient divers lipides (TAG, cholestérol libre, ses esters, PL). Malgré la présence de la plupart diverses substances, le principe de structure des micelles LP est similaire (Fig. 1.1). À l’intérieur de cette particule se trouve une gouttelette de graisse contenant des lipides apolaires : TAG et esters de cholestérol. À l'extérieur, le noyau est entouré d'une membrane monocouche formée de PL, une protéine (apolipoprotéine) et HS. Certaines protéines sont intégrales et ne peuvent être séparées de la lipoprotéine, tandis que d'autres sont capables d'être transférées d'un complexe à un autre. Les fragments polypeptidiques forment la structure de la particule, interagissent avec les récepteurs à la surface des cellules, déterminant quels tissus en ont besoin et servent d'enzymes ou d'activateurs qui modifient le médicament. Les types de lipoprotéines suivants ont été isolés par ultracentrifugation : CM, VLDL, LPPP, LDL, HDL. Chaque type de médicament est formé dans différents tissus et assure le transport de certains lipides dans les fluides biologiques. Les molécules de ces protéines sont très solubles dans le sang, car avoir petites tailles et une charge négative à la surface. Une partie du LP peut facilement se diffuser à travers l’intima des artères, la nourrissant. Chylomicrons servent de transporteurs de lipides exogènes, se déplaçant d’abord dans la lymphe puis dans la circulation sanguine. Au fur et à mesure de leur progression, les CM perdent leurs lipides et les restituent aux cellules. VLDL servir de principale forme de transport des lipides synthétisés dans le foie, principalement les TAG, et l'apport du cholestérol endogène des hépatocytes aux organes et aux tissus est effectué LDL. À mesure qu'ils donnent des lipides aux cellules cibles, leur densité augmente (ils sont convertis en BOB). La phase catabolique du métabolisme du cholestérol se produit HDL, qui le transfèrent des tissus au foie, d'où il est excrété par le tractus gastro-intestinal du corps sous forme de bile.

U chromoprotéines un groupe prothétique peut être une substance qui a une couleur. Sous-classe - hémoprotéines, sert de partie non protéique hème. Hémoglobine les érythrocytes assurent les échanges gazeux, ont une structure quaternaire et sont constitués de 4 chaînes polypeptidiques différentes chez l'embryon, le fœtus et l'enfant (Section IV. Chapitre 1). Contrairement à l'Hb myoglobine possède un hème et une chaîne polypeptidique, enroulés en un globule. L'affinité de la myoglobine pour l'oxygène est supérieure à celle de l'hémoglobine, elle est donc capable d'accepter le gaz, de le stocker et de le libérer vers les mitochondries selon les besoins. Les protéines contenant de l'hème comprennent catalase, peroxydase, qui sont des enzymes ARZ ; cytochromes– les composants de l'ETC, responsable du principal processus bioénergétique dans les cellules. Parmi les déshydrogénases impliquées dans la respiration tissulaire, on retrouve flavoprotéines– les chromoprotéines qui ont une couleur jaune (flavos - jaune) en raison de la présence de flavonoïdes - composants FMN et FAD. Rhodopsine– une protéine complexe dont le groupe prothétique est la forme active de la vitamine A – rétinol couleur jaune-orange. Le violet visuel est la principale substance photosensible des bâtonnets de la rétine et assure la perception de la lumière au crépuscule.

Fonctions des protéines

De construction (Plastique)	Les protéines constituent la base des membranes cellulaires et organites ainsi que des tissus (collagène dans le tissu conjonctif).
Catalytique	Toutes les enzymes – les protéines – sont des biocatalyseurs.
Réglementaire	De nombreuses hormones sécrétées par le lobe antérieur de l'hypophyse et les glandes parathyroïdes sont de nature protéique.
Transport	Dans le plasma sanguin albumines assurer le transfert de l'IVH et de la bilirubine. Transferrine responsable de la livraison des cations de fer.
Respiratoire	Micelles hémoglobine, localisés dans les érythrocytes, sont capables de se lier à divers gaz, principalement l'oxygène et le dioxyde de carbone, participant directement aux échanges gazeux.
Contractif	Protéines spécifiques des myocytes ( actine et myosine) - participants à la contraction et à la relaxation. Une protéine du cytosquelette présente un effet similaire au moment de la ségrégation des chromosomes pendant la mitose. tubuline.
Protecteur	Les facteurs de coagulation des protéines protègent l’organisme d’une perte de sang insuffisante. Les protéines immunitaires (γ-globulines, interféron, protéines du système du complément) combattent les substances étrangères pénétrant dans l'organisme - antigènes.
Homéostatique	Les protéines extra- et intracellulaires peuvent maintenir un niveau de pH constant ( systèmes tampons) et la pression oncotique de l'environnement.
Récepteur	Les glycoprotéines des membranes cellulaires et organoïdes, localisées dans les zones externes, perçoivent divers signaux régulateurs.
Visuel	Les signaux visuels dans la rétine sont reçus par une protéine - rhodopsine.
Nutritif	Les albumines et globulines du plasma sanguin servent de réserves d'acides aminés
	Protéines chromosomiques ( histones, protamines) participent à la création d’un équilibre entre expression et répression de l’information génétique.
Énergie	Lors de processus de jeûne ou de pathologies, lorsque l'utilisation des glucides à des fins énergétiques est altérée (diabète), la protéolyse tissulaire augmente, dont les produits sont des acides aminés ( cétogène), se décomposant et servant de sources d’énergie.

Avant de parler des propriétés des protéines, il convient de donner une brève définition ce concept. Ce sont des substances organiques de haut poids moléculaire constituées d’acides alpha-aminés reliés par une liaison peptidique. Les protéines jouent un rôle important dans l’alimentation humaine et animale, car tous les acides aminés ne sont pas produits par l’organisme ; certains proviennent de l’alimentation. Quelles sont leurs propriétés et fonctions ?

Amphotéricité

C'est la première caractéristique des protéines. L'amphotéricité fait référence à leur capacité à présenter des propriétés à la fois acides et basiques.

Les protéines dans leur structure comportent plusieurs types de groupes chimiques capables d'ioniser H 2 O en solution.

• Résidus carboxyles. Acides glutamique et aspartique, pour être plus précis.
• Groupes contenant de l'azote. Le groupe ε-amino de la lysine, le résidu arginine CNH(NH 2) et le résidu imidazole d'un acide alpha-aminé hétérocyclique appelé histidine.

Chaque protéine possède une caractéristique telle qu'un point isoélectrique. Ce concept fait référence à l'acidité de l'environnement, dans lequel la surface ou la molécule n'a aucune charge électrique. Dans ces conditions, l’hydratation et la solubilité des protéines sont minimisées.

L'indicateur est déterminé par le rapport des résidus d'acides aminés basiques et acides. Dans le premier cas, le point tombe sur la région alcaline. Dans le second - aigre.

Solubilité

Par cette propriété les protéines sont divisées en petites classifications. Voici à quoi ils ressemblent :

• Soluble. On les appelle albumines. Ils sont modérément solubles dans les solutions salines concentrées et coagulent lorsqu'ils sont chauffés. Cette réaction est appelée dénaturation. Le poids moléculaire des albumines est d'environ 65 000. Elles ne contiennent pas de glucides. Et les substances constituées d’albumine sont appelées albuminoïdes. Ceux-ci inclus blanc d'oeuf, graines de plantes et sérum sanguin.
• Insoluble. On les appelle scléroprotéines. Un exemple frappant est la kératine, une protéine fibrillaire avec force mécanique, juste derrière la chitine. C'est cette substance qui constitue les ongles, les cheveux, la rhamphothèque du bec et des plumes des oiseaux, ainsi que les cornes du rhinocéros. Ce groupe de protéines comprend également les cytokératines. C'est le matériau structurel des filaments intracellulaires du cytosquelette des cellules épithéliales. Une autre protéine insoluble comprend une protéine fibrillaire appelée fibroïne.
• Hydrophile. Ils interagissent activement avec l'eau et l'absorbent. Il s'agit notamment des protéines de la substance intercellulaire, du noyau et du cytoplasme. Y compris la fameuse fibroïne et la kératine.
• Hydrophobe. Ils repoussent l'eau. Ceux-ci incluent des protéines qui sont des composants des membranes biologiques.

Dénaturation

C'est le nom donné au processus de modification d'une molécule protéique sous l'influence de certains facteurs déstabilisants. Cependant, la séquence d’acides aminés reste la même. Mais les protéines perdent leurs propriétés naturelles (hydrophilie, solubilité…).

Il convient de noter que tout changement significatif des conditions extérieures peut entraîner des perturbations dans les structures protéiques. Le plus souvent, la dénaturation est provoquée par une augmentation de la température, ainsi que par l'effet d'alcalis, d'acides forts, de rayonnements, de sels de métaux lourds et même de certains solvants sur la protéine.

Il est intéressant de noter que la dénaturation conduit souvent à l’agrégation de particules protéiques en particules plus grosses. Un exemple frappant est celui des œufs brouillés. Tout le monde sait comment, pendant le processus de friture, des protéines se forment à partir d'un liquide clair.

Il faut aussi parler d'un phénomène tel que la renaturation. Ce processus est l'inverse de la dénaturation. Pendant ce temps, les protéines retrouvent leur structure naturelle. Et c'est vraiment possible. Un groupe de chimistes des États-Unis et d'Australie ont trouvé un moyen de renaturer un œuf dur. Cela ne prendra que quelques minutes. Et pour cela, vous aurez besoin d'urée (diamide d'acide carbonique) et de centrifugation.

Structure

Il faut en parler séparément, puisqu'il s'agit de l'importance des protéines. Il existe au total quatre niveaux d'organisation structurelle :

• Primaire. Fait référence à la séquence de résidus d'acides aminés dans une chaîne polypeptidique. caractéristique principale- ce sont des motivations conservatrices. C'est le nom donné aux combinaisons stables de résidus d'acides aminés. On les retrouve dans de nombreuses protéines complexes et simples.
• Secondaire. Cela fait référence à l’ordre de tout fragment local d’une chaîne polypeptidique, qui est stabilisé par des liaisons hydrogène.
• Tertiaire. Ceci désigne la structure spatiale de la chaîne polypeptidique. Ce niveau est constitué de quelques éléments secondaires (ils sont stabilisés par différents types d'interactions, les plus hydrophobes étant les plus importantes). Ici, les liaisons ioniques, hydrogène et covalentes participent à la stabilisation.
• Quaternaire. On l'appelle également domaine ou sous-unité. Ce niveau consiste en l’arrangement relatif des chaînes polypeptidiques dans le cadre d’un complexe protéique complet. Il est intéressant de noter que les protéines à structure quaternaire contiennent non seulement des chaînes de polypeptides identiques, mais également différentes.

Cette division a été proposée par un biochimiste danois nommé K. Lindström-Lang. Et même s’il est considéré comme obsolète, ils continuent de l’utiliser.

Types de structures

Lorsqu'on parle des propriétés des protéines, il convient également de noter que ces substances sont divisées en trois groupes selon le type de structure. À savoir:

• Protéines fibrillaires. Ils ont une structure allongée filiforme et un poids moléculaire élevé. La plupart d’entre eux ne sont pas solubles dans l’eau. La structure de ces protéines est stabilisée par les interactions entre chaînes polypeptidiques (elles sont constituées d'au moins deux résidus d'acides aminés). Ce sont des substances fibrillaires qui forment le polymère, les fibrilles, les microtubules et les microfilaments.
• Protéines globulaires. Le type de structure détermine leur solubilité dans l'eau. Et la forme générale de la molécule est sphérique.
• Protéines membranaires. La structure de ces substances est fonctionnalité intéressante. Ils ont des domaines qui traversent la membrane cellulaire, mais certaines parties font saillie dans le cytoplasme et l'environnement intercellulaire. Ces protéines jouent le rôle de récepteurs : elles transmettent des signaux et sont responsables du transport transmembranaire. nutriments. Il est important de noter qu’ils sont très spécifiques. Chaque protéine ne laisse passer qu’une molécule ou un signal spécifique.

Simple

Vous pouvez également nous en dire un peu plus sur eux. Les protéines simples sont constituées uniquement de chaînes polypeptidiques. Ceux-ci inclus:

• Protamine. Protéine nucléaire de faible poids moléculaire. Sa présence protège l'ADN de l'action des nucléases, des enzymes qui attaquent les acides nucléiques.
• Histones. Protéines simples fortement basiques. Ils sont concentrés dans les noyaux des cellules végétales et animales. Ils participent au « packaging » des brins d’ADN dans le noyau, ainsi qu’à des processus tels que la réparation, la réplication et la transcription.
• Albumine. Ils ont déjà été évoqués ci-dessus. Les albumines les plus connues sont le lactosérum et l'œuf.
• Globuline. Participe à la coagulation du sang, ainsi qu'à d'autres réactions immunitaires.
• Prolamines. Ce sont les protéines de réserve des céréales. Leurs noms sont toujours différents. Dans le blé, on les appelle ptyalines. Dans l'orge - hordeins. L'avoine a des avsnins. Il est intéressant de noter que les prolamines sont divisées en leurs propres classes de protéines. Il n'y en a que deux : riches en S (avec teneur en soufre) et pauvres en S (sans soufre).

Complexe

Qu’en est-il des protéines complexes ? Ils contiennent des groupes prothétiques ou sans acides aminés. Ceux-ci inclus:

• Glycoprotéines. Ils contiennent des résidus glucidiques avec des liaisons covalentes. Ces protéines complexes constituent un composant structurel essentiel des membranes cellulaires. Ceux-ci comprennent également de nombreuses hormones. Et les glycoprotéines des membranes érythrocytaires déterminent le groupe sanguin.
• Lipoprotéines. Ils sont constitués de lipides (substances grasses) et jouent le rôle de « transport » de ces substances dans le sang.
• Métalloprotéines. Ces protéines sont d'une grande importance dans l'organisme, car sans elles, le métabolisme du fer ne se produit pas. Leurs molécules contiennent des ions métalliques. Et les représentants typiques de cette classe sont la transferrine, l'hémosidérine et la ferritine.
• Nucléoprotéines. Composé de RKN et d'ADN, qui n'ont pas une liaison covalente. Un représentant frappant est la chromatine. C'est dans sa composition que l'information génétique est réalisée, l'ADN est réparé et répliqué.
• Phosphoprotéines. Ils sont constitués de résidus d’acide phosphorique liés de manière covalente. Un exemple est la caséine, qui est initialement contenue dans le lait sous forme de sel de calcium (sous forme liée).
• Chromoprotéines. Ils ont une structure simple : une protéine et un composant coloré appartenant au groupe prothétique. Ils participent à la respiration cellulaire, à la photosynthèse, aux réactions redox, etc. De plus, sans chromoprotéines, l'accumulation d'énergie ne se produit pas.

Métabolisme

On a déjà beaucoup parlé plus haut des propriétés physico-chimiques des protéines. Leur rôle dans le métabolisme doit également être mentionné.

Certains acides aminés sont essentiels car ils ne sont pas synthétisés par les organismes vivants. Les mammifères eux-mêmes les obtiennent par la nourriture. Lors de sa digestion, la protéine est détruite. Ce processus commence par la dénaturation lorsqu'il est placé dans un environnement acide. Ensuite - l'hydrolyse, à laquelle participent les enzymes.

Certains acides aminés que l'organisme reçoit finalement sont impliqués dans le processus de synthèse des protéines dont les propriétés sont nécessaires à sa pleine existence. Et le reste est transformé en glucose, un monosaccharide, qui est l'une des principales sources d'énergie. Les protéines sont très importantes lors d’un régime ou d’un jeûne. S'il n'est pas alimenté en nourriture, le corps commencera à « se manger lui-même » - à traiter ses propres protéines, en particulier les protéines musculaires.

Biosynthèse

Lorsque l'on considère les propriétés physicochimiques des protéines, il est nécessaire de se concentrer sur un sujet tel que la biosynthèse. Ces substances sont formées sur la base des informations codées dans les gènes. Toute protéine est une séquence unique de résidus d'acides aminés déterminés par le gène qui la code.

Comment cela peut-il arriver? Un gène qui code pour une protéine transfère les informations de l’ADN à l’ARN. C’est ce qu’on appelle la transcription. Dans la plupart des cas, la synthèse se produit ensuite sur les ribosomes, qui constituent l'organite le plus important d'une cellule vivante. Ce processus est appelé traduction.

Il existe également la synthèse dite non ribosomale. Cela mérite également d’être mentionné, car nous parlons de l’importance des protéines. Ce type de synthèse est observé chez certaines bactéries et champignons inférieurs. Le processus est réalisé par l'intermédiaire d'un complexe protéique de haut poids moléculaire (connu sous le nom de NRS synthase), auquel les ribosomes n'y participent pas.

Et bien sûr, il y a aussi la synthèse chimique. Il peut être utilisé pour synthétiser des protéines courtes. Pour cela, des méthodes telles que la ligature chimique sont utilisées. C’est le contraire de la fameuse biosynthèse sur les ribosomes. La même méthode peut être utilisée pour obtenir des inhibiteurs de certaines enzymes.

De plus, grâce à la synthèse chimique, il est possible d'introduire dans les protéines les résidus d'acides aminés que l'on ne trouve pas dans les substances ordinaires. Acceptons ceux dont les chaînes latérales portent des étiquettes fluorescentes.

Il convient de mentionner que les méthodes de synthèse chimique ne sont pas parfaites. Il existe certaines restrictions. Si une protéine contient plus de 300 résidus, la substance synthétisée artificiellement aura probablement une structure incorrecte. Et cela affectera les propriétés.

Substances d'origine animale

Leur examen mérite une attention particulière. Les protéines animales sont une substance présente dans les œufs, la viande, les produits laitiers, la volaille, les fruits de mer et le poisson. Ils contiennent tous les acides aminés nécessaires à l’organisme, dont les 9 essentiels. Voici un certain nombre des fonctions les plus importantes remplies par les protéines animales :

• Catalyse de nombreuses réactions chimiques. Cette substance les lance et les accélère. Les protéines enzymatiques en sont « responsables ». Si le corps n'en reçoit pas suffisamment, l'oxydation et la réduction, la jonction et la rupture des liaisons moléculaires, ainsi que le transport des substances ne se poursuivront pas pleinement. Il est intéressant de noter que seule une petite partie des acides aminés entre dans divers types d’interactions. Et une quantité encore plus petite (3-4 résidus) est directement impliquée dans la catalyse. Toutes les enzymes sont divisées en six classes : oxydoréductases, transférases, hydrolases, lyases, isomérases, ligases. Chacun d'eux est responsable de l'une ou l'autre réaction.
• Formation du cytosquelette, qui forme la structure des cellules.
• Protection immunitaire, chimique et physique.
• Transporter des composants importants nécessaires à la croissance et au développement cellulaire.
• Transmission d'impulsions électriques importantes pour le fonctionnement de tout l'organisme, car sans elles, l'interaction cellulaire est impossible.

Et ce ne sont pas toutes les fonctions possibles. Mais malgré cela, l’importance de ces substances est claire. La synthèse des protéines dans les cellules et dans le corps est impossible si une personne ne consomme pas ses sources. Et ce sont de la viande de dinde, du bœuf, de l'agneau et du lapin. On trouve également beaucoup de protéines dans les œufs, la crème sure, le yaourt, le fromage cottage et le lait. Vous pouvez également activer la synthèse des protéines dans les cellules de l'organisme en ajoutant du jambon, des abats, des saucisses, du ragoût et du veau à votre alimentation.

§ 9. PROPRIÉTÉS PHYSIQUES ET CHIMIQUES DES PROTÉINES

Les protéines sont de très grosses molécules ; en taille, elles ne peuvent être surpassées que par les représentants individuels des acides nucléiques et des polysaccharides. Le tableau 4 montre les caractéristiques moléculaires de certaines protéines.

Tableau 4

Caractéristiques moléculaires de certaines protéines

	Poids moléculaire relatif	Nombre de circuits	Nombre de résidus d'acides aminés
Ribonucléase
Myoglobine
Chymotrypsine
Hémoglobine
Glutamate déshydrogénase

Les molécules de protéines peuvent contenir un nombre très différent de résidus d'acides aminés - de 50 à plusieurs milliers ; les poids moléculaires relatifs des protéines varient également considérablement - de plusieurs milliers (insuline, ribonucléase) à un million (glutamate déshydrogénase) ou plus. Le nombre de chaînes polypeptidiques dans les protéines peut aller de une à plusieurs dizaines, voire milliers. Ainsi, la protéine du virus de la mosaïque du tabac contient 2120 protomères.

Connaissant le poids moléculaire relatif d'une protéine, on peut estimer approximativement combien de résidus d'acides aminés sont inclus dans sa composition. Le poids moléculaire relatif moyen des acides aminés formant une chaîne polypeptidique est de 128. Lorsqu'une liaison peptidique se forme, une molécule d'eau est éliminée. masse relative le résidu d'acide aminé serait de 128 – 18 = 110. En utilisant ces données, on peut calculer qu'une protéine avec un poids moléculaire relatif de 100 000 serait constituée d'environ 909 résidus d'acide aminé.

Propriétés électriques des molécules de protéines

Les propriétés électriques des protéines sont déterminées par la présence de résidus d'acides aminés chargés positivement et négativement à leur surface. La présence de groupes protéiques chargés détermine la charge totale de la molécule protéique. Si les acides aminés chargés négativement prédominent dans les protéines, alors leur molécule dans une solution neutre aura une charge négative ; si les acides aminés chargés positivement prédominent, la molécule aura une charge positive. La charge totale d'une molécule protéique dépend également de l'acidité (pH) du milieu. Avec une augmentation de la concentration en ions hydrogène (augmentation de l'acidité), la dissociation des groupes carboxyle est supprimée :

et en même temps le nombre de groupes amino protonés augmente ;

Ainsi, à mesure que l'acidité du milieu augmente, le nombre de groupes chargés négativement à la surface de la molécule protéique diminue et le nombre de groupes chargés positivement augmente. Une image complètement différente est observée avec une diminution de la concentration en ions hydrogène et une augmentation de la concentration en ions hydroxyde. Le nombre de groupes carboxyles dissociés augmente

et le nombre de groupes aminés protonés diminue

Ainsi, en modifiant l'acidité du milieu, vous pouvez modifier la charge de la molécule protéique. Avec une augmentation de l'acidité de l'environnement dans une molécule protéique, le nombre de groupes chargés négativement diminue et le nombre de groupes chargés positivement augmente, la molécule perd progressivement sa charge négative et acquiert une charge positive. Lorsque l'acidité de la solution diminue, l'image inverse est observée. Il est évident qu'à certaines valeurs de pH, la molécule sera électriquement neutre, c'est-à-dire le nombre de groupes chargés positivement sera égal au nombre de groupes chargés négativement et la charge totale de la molécule sera nulle (Fig. 14).

La valeur du pH à laquelle la charge totale de la protéine est nulle est appelée point isoélectrique et est désignéepi.

Riz. 14. À l'état du point isoélectrique, la charge totale de la molécule de protéine est nulle

Le point isoélectrique de la plupart des protéines se situe dans la plage de pH comprise entre 4,5 et 6,5. Il existe cependant des exceptions. Voici les points isoélectriques de certaines protéines :

Aux valeurs de pH inférieures au point isoélectrique, la protéine porte une charge totale positive ; au-dessus, elle porte une charge totale négative.

Au point isoélectrique, la solubilité d'une protéine est minime, car ses molécules dans cet état sont électriquement neutres et il n'y a pas de forces de répulsion mutuelles entre elles, elles peuvent donc « coller ensemble » en raison des liaisons hydrogène et ioniques, des interactions hydrophobes et forces de Van der Waals. À des valeurs de pH différentes du pI, les molécules de protéines porteront la même charge – positive ou négative. En conséquence, des forces de répulsion électrostatiques existeront entre les molécules, les empêchant de se coller les unes aux autres, et la solubilité sera plus élevée.

Solubilité des protéines

Les protéines sont solubles et insolubles dans l'eau. La solubilité des protéines dépend de leur structure, de leur pH, de la composition saline de la solution, de la température et d'autres facteurs et est déterminée par la nature des groupes situés à la surface de la molécule protéique. Les protéines insolubles comprennent la kératine (cheveux, ongles, plumes), le collagène (tendon), la fibroïne (clic, toile d'araignée). De nombreuses autres protéines sont solubles dans l’eau. La solubilité est déterminée par la présence de groupes chargés et polaires à leur surface (-COO -, -NH 3 +, -OH, etc.). Les groupes de protéines chargés et polaires attirent les molécules d'eau et une coque d'hydratation se forme autour d'elles (Fig. 15), dont l'existence détermine leur solubilité dans l'eau.

Riz. 15. Formation d'une coque d'hydratation autour d'une molécule protéique.

La solubilité des protéines est affectée par la présence de sels neutres (Na 2 SO 4, (NH 4) 2 SO 4, etc.) en solution. À de faibles concentrations de sel, la solubilité des protéines augmente (Fig. 16), car dans de telles conditions, le degré de dissociation des groupes polaires augmente et les groupes chargés de molécules protéiques sont protégés, réduisant ainsi l'interaction protéine-protéine, ce qui favorise la formation d'agrégats et de protéines. précipitation. À des concentrations élevées de sel, la solubilité des protéines diminue (Fig. 16) en raison de la destruction de l'enveloppe d'hydratation, conduisant à l'agrégation des molécules protéiques.

Riz. 16. Dépendance de la solubilité des protéines sur la concentration en sel

Il existe des protéines qui se dissolvent uniquement dans les solutions salines et ne se dissolvent pas dans l'eau pure, ces protéines sont appelées globulines. Il existe d'autres protéines - albumines, contrairement aux globulines, elles sont hautement solubles dans l’eau propre.
La solubilité des protéines dépend également du pH des solutions. Comme nous l'avons déjà noté, les protéines ont une solubilité minimale au point isoélectrique, ce qui s'explique par l'absence de répulsion électrostatique entre les molécules protéiques.
Dans certaines conditions, les protéines peuvent former des gels. Lorsqu'un gel se forme, les molécules de protéines forment un réseau dense, espace intérieur qui est rempli de solvant. Les gels sont formés par exemple de gélatine (cette protéine est utilisée pour fabriquer de la gelée) et de protéines de lait lors de la fabrication du lait caillé.
La température affecte également la solubilité des protéines. En action haute température de nombreuses protéines précipitent en raison d'une perturbation de leur structure, mais nous en parlerons plus en détail dans la section suivante.

Dénaturation des protéines

Considérons un phénomène qui nous est bien connu. Lorsque le blanc d’œuf est chauffé, il devient progressivement trouble puis forme un caillé solide. Le blanc d'oeuf coagulé - albumine d'oeuf - après refroidissement s'avère insoluble, alors qu'avant chauffage le blanc d'oeuf était bien soluble dans l'eau. Les mêmes phénomènes se produisent lorsque presque toutes les protéines globulaires sont chauffées. Les changements qui se produisent pendant le chauffage sont appelés dénaturation. Les protéines à l’état naturel sont appelées indigène protéines, et après dénaturation - dénaturé.
Lors de la dénaturation, la conformation native des protéines est perturbée du fait de la rupture des liaisons faibles (interactions ioniques, hydrogène, hydrophobes). À la suite de ce processus, les structures quaternaires, tertiaires et secondaires de la protéine peuvent être détruites. La structure primaire est conservée (Fig. 17).

Riz. 17. Dénaturation des protéines

Lors de la dénaturation, des radicaux d'acides aminés hydrophobes situés profondément dans la molécule des protéines natives apparaissent à la surface, entraînant des conditions d'agrégation. Des agrégats de molécules protéiques précipitent. La dénaturation s'accompagne d'une perte de fonction biologique de la protéine.

La dénaturation des protéines peut être causée non seulement température élevée, mais aussi d'autres facteurs. Les acides et les alcalis peuvent provoquer une dénaturation des protéines : sous leur action, les groupes ionogènes se rechargent, ce qui entraîne la rupture des liaisons ioniques et hydrogène. L'urée détruit les liaisons hydrogène, ce qui entraîne la perte de la structure native des protéines. Les agents dénaturants sont des solvants organiques et des ions de métaux lourds : les solvants organiques détruisent les liaisons hydrophobes et les ions de métaux lourds forment des complexes insolubles avec les protéines.

Outre la dénaturation, il existe également processus inverse – renaturation. Lorsque le facteur dénaturant est supprimé, la structure native d’origine peut être restaurée. Par exemple, lors d'un refroidissement lent jusqu'à température ambiante solution, la structure native et la fonction biologique de la trypsine sont restaurées.

Les protéines peuvent également se dénaturer dans une cellule au cours des processus vitaux normaux. Il est clair que la perte de la structure et de la fonction natives des protéines est un événement extrêmement indésirable. À cet égard, il convient de mentionner les protéines spéciales - chaperons. Ces protéines sont capables de reconnaître des protéines partiellement dénaturées et, en se liant à elles, de restaurer leur conformation native. Les chaperons reconnaissent également les protéines dont la dénaturation est avancée et les transportent vers les lysosomes, où elles sont décomposées (dégradées). Les chaperons jouent également un rôle important dans la formation de structures tertiaires et quaternaires lors de la synthèse des protéines.

Intéressant à savoir ! Actuellement, une maladie comme la maladie de la vache folle est souvent évoquée. Cette maladie est causée par des prions. Ils peuvent provoquer d’autres maladies de nature neurodégénérative chez les animaux et chez l’homme. Les prions sont des agents infectieux de nature protéique. Un prion entrant dans une cellule provoque une modification de la conformation de son homologue cellulaire, qui devient lui-même un prion. C'est ainsi que la maladie apparaît. La protéine prion diffère de la protéine cellulaire en structure secondaire. La forme prion de la protéine a principalementb-structure pliée, et cellulaire -un-spirale.