Sur quoi repose la catalyse enzymatique ? Différences entre les enzymes et les catalyseurs inorganiques. Propriétés générales des enzymes et des catalyseurs inorganiques. La spécificité de l'action des enzymes, la localisation dans la cellule végétale

Afanasiev Ilya

Les catalyseurs et les enzymes sont des substances qui accélèrent les processus chimiques, mais eux-mêmes ne sont pas consommés.

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Comparaison catalyseurs inorganiques et enzymes biologiques.

Où commencer? L'académicien Georgy Konstantinovich Boreskov, chimiste et ingénieur soviétique, a décrit un jour dans un style semi-blaguant ce qui se passerait si tous les catalyseurs disparaissaient soudainement sur Terre, l'essence de la description était que notre planète deviendrait bientôt un désert sans vie baigné par un océan de acide nitrique faible.

Mais de quel genre de catalyseurs l'académicien Boreskov a-t-il parlé ? En effet, à côté des catalyseurs inorganiques, les enzymes biologiques sont également utilisées en chimie, sans lesquelles l'existence de notre corps serait impossible. Découvrons ce que sont les enzymes et les catalyseurs inorganiques et en quoi ils diffèrent Le palladium est l'un des catalyseurs les plus couramment utilisés Biological Enzymes

Enzymes Les enzymes sont des catalyseurs biologiques de nature protéique. Le terme enzyme (du latin fermentum - levain) a été proposé en début XVII dans. Le scientifique néerlandais Van Helmont pour les substances qui affectent la fermentation alcoolique.

L'histoire de la découverte des enzymes Une personne, tout au long de sa vie, a remarqué que certaines substances ont un impact sur la fabrication du pain, la création du vin et des produits laitiers. Mais ce n'est qu'en 1833 qu'une substance a été isolée des grains d'orge en germination qui convertit l'amidon en sucre et est plus tard appelée amylase. Mais ce n'est qu'à la fin du XIXe siècle qu'il a été prouvé que lorsque les cellules de levure sont frottées, du jus se forme, ce qui assure le processus de fermentation alcoolique. Amylase (grec ancien άμυλον - amidon

Fonctions des enzymes Les enzymes sont impliquées dans la mise en œuvre de tous les processus métaboliques et dans la mise en œuvre de la possibilité d'information génétique. La capacité de digérer rapidement les aliments dans un organisme vivant leur est due.Les enzymes sont sécrétées par les poumons. gaz carbonique Augmenter le niveau d'endurance du corps Soutenir le système immunitaire pour combattre les infections Ce sont les enzymes qui recherchent les cellules cancéreuses dans le corps, les détruisant par la suite.

Propriétés chimiques des enzymes propriétés chimiques les enzymes sont des électrolytes amphotères. Ils ont un poids moléculaire élevé (48000 D = 7,970544000006 x 10 ^ 23 kg) Ils sont très spécifiques à l'espèce (chaque organe peut avoir sa propre enzyme. Il s'ensuit que chaque organe a besoin de sa propre température, acidité, pression, etc.

Exemples de réactions impliquant des enzymes Réactions de fermentation du glucose utilisant diverses enzymes, à la suite desquelles une molécule de glucose est convertie en 2 molécules d'éthanol et 2 molécules de dioxyde de carbone.

N. Clement, Ch. Desormes (1806) Oxydes d'azote - agents capables d'être oxydés par l'oxygène atmosphérique et de transférer l'oxygène au dioxyde de soufre Catalyseurs inorganiques

K. Kirchhoff (1811) Les travaux de Clément, Desormes et Kirchhoff ont initié la recherche de ces substances uniques. En 20 ans, de nombreuses réactions ont été constatées :

Mécanisme catalyseur

Catalyseurs universels Nickel de Raney Le nickel de Raney, autrement dit le "nickel squelettique", est un catalyseur de nickel solide microcristallin poreux. Il s'agit d'une fine poudre grise (la taille des particules est généralement de 400 à 800 nm), contenant, en plus du nickel, une certaine quantité d'aluminium (jusqu'à à 15 % en poids et saturé d'hydrogène (jusqu'à 33 % at.). Le nickel de Raney est largement utilisé comme catalyseur pour divers procédés d'hydrogénation ou de réduction d'hydrogène. composés organiques(par exemple hydrogénation d'arènes, d'alcènes, les huiles végétales etc.). Il accélère également certains processus d'oxydation par l'oxygène atmosphérique. Le nickel de Raney est obtenu en fusionnant à 1200 ° C du nickel avec de l'aluminium (20-50% Ni; parfois de petites quantités de zinc ou de chrome sont ajoutées à l'alliage), après quoi l'alliage broyé est traité avec une solution chaude d'hydroxyde de sodium avec un concentration de 10 à 35 % pour éliminer l'aluminium ; le résidu est lavé à l'eau sous atmosphère d'hydrogène. Le principe sous-jacent à la préparation du nickel de Raney est également utilisé pour obtenir des formes catalytiquement actives d'autres métaux - cobalt, cuivre, fer, etc.

Catalyseurs polyvalents Palladium Le palladium est un métal de transition blanc argenté avec un type FCC Cu Le palladium est souvent utilisé comme catalyseur, principalement dans le processus d'hydrogénation des graisses et de craquage de l'huile. Le chlorure de palladium est utilisé comme catalyseur et pour la détection de traces monoxyde de carbone dans l'air ou les mélanges gazeux

Catalyseurs universels Platine Le platine, en particulier à l'état finement dispersé, est un catalyseur très actif pour de nombreux réactions chimiques, y compris ceux utilisés dans échelle industrielle. Par exemple, le platine catalyse l'addition d'hydrogène aux composés aromatiques même à température ambiante et la pression atmosphérique d'hydrogène. Dès 1821, le chimiste allemand I. V. Döbereiner découvre que le noir de platine facilite un certain nombre de réactions chimiques ; tandis que le platine lui-même n'a pas subi de modifications. Ainsi, le noir de platine oxyde les vapeurs d'alcool de vin pour acide acétique déjà à température normale. Deux ans plus tard, Döbereiner a découvert la capacité du platine spongieux à enflammer l'hydrogène à température ambiante. Si un mélange d'hydrogène et d'oxygène (gaz explosif) est mis en contact avec du noir de platine ou du platine spongieux, une réaction de combustion relativement calme se produit dans un premier temps. Mais comme cette réaction s'accompagne de la libération un grand nombre chaleur, l'éponge de platine devient chaude et le gaz explosif explose. Sur la base de sa découverte, Döbereiner a conçu le "silex à hydrogène" - un dispositif largement utilisé pour faire du feu avant l'invention des allumettes.

Comparaison des catalyseurs inorganiques et des enzymes biologiques Les enzymes et les catalyseurs inorganiques ont en commun : 1. Ils augmentent la vitesse des réactions chimiques sans être eux-mêmes consommés. 2. Les enzymes et les catalyseurs inorganiques accélèrent les réactions énergétiquement possibles. 3. L'énergie d'un système chimique reste constante. 4. Pendant la catalyse, le sens de la réaction ne change pas.

Les enzymes ont une labilité conformationnelle - la capacité de modifier légèrement leur structure en raison de la rupture et de la formation de nouvelles liaisons faibles ; les catalyseurs inorganiques ne le font pas

Comparaison des catalyseurs inorganiques et des enzymes biologiques Signes de comparaison Catalyseurs inorganiques Enzymes Nature chimique Substances de faible poids moléculaire formées par un ou plusieurs éléments Protéines-polymères de haut poids moléculaire Spécificité d'espèce Catalyseurs universels Chaque réaction a besoin de sa propre enzyme Environnement acide Fort acide ou alcalin Chaque organe a son propre environnement acide Intervalles t Très large -42 degrés Celsius, puis dénaturé Augmentation des taux de réaction 10^2 à 10^6 fois 10^8 à 10^12 fois Stabilité Il peut y avoir des effets secondaires (70%) Rendement du produit de près de 100%.

Le peroxyde d'hydrogène se décompose assez lentement sans la présence de catalyseurs. En présence d'un catalyseur inorganique (généralement des sels de fer), la réaction est quelque peu accélérée. Et lorsque l'enzyme catalase est ajoutée, le peroxyde se décompose à une vitesse inimaginable. MnO2+H2O2=>O2+H2O+MnO

Contrairement aux catalyseurs de nature inorganique, les enzymes « travaillent » dans des conditions « douces » : à pression atmosphérique, à une température de 30 - 40°C, à un pH proche de la neutralité. Le taux de catalyse enzymatique est beaucoup plus élevé que non biologique. Une seule molécule d'enzyme peut catalyser de mille à un million de molécules de substrat en 1 minute. Un tel taux est inatteignable pour les catalyseurs inorganiques.

Conclusion Malgré le fait que les enzymes et les catalyseurs inorganiques sont utilisés dans le même but - pour accélérer les substances, ils ont tout à fait différentes propriétés. Mais n'oubliez pas que sans eux, les gens ne pourraient pas réussir non seulement en chimie, mais aussi dans d'autres sciences. Pas besoin de chercher juste milieuà la recherche de l'idéal, vous devez les utiliser pour votre cas, où ils peuvent se montrer au maximum.

Les catalyseurs inorganiques et les enzymes (biocatalyseurs), sans être consommés eux-mêmes, accélèrent le déroulement des réactions chimiques et leurs capacités énergétiques. En présence de catalyseurs, l'énergie dans système chimique reste constant. Pendant la catalyse, le sens d'une réaction chimique reste inchangé.

Que sont les enzymes et les catalyseurs inorganiques

Enzymes sont des catalyseurs biologiques. Leur base est la protéine. La partie active des enzymes contient des matières inorganiques, par exemple des atomes de métal. Dans ce cas, l'efficacité catalytique des métaux inclus dans la molécule d'enzyme augmente des millions de fois. Il est à noter que les fragments organiques et inorganiques de l'enzyme ne sont pas capables de présenter les propriétés d'un catalyseur séparément, alors qu'en tandem, ce sont de puissants catalyseurs.
Inorganique catalyseurs accélérer toutes sortes de réactions chimiques.

Comparaison des enzymes et des catalyseurs inorganiques

Quelle est la différence entre les enzymes et les catalyseurs inorganiques ? Les catalyseurs inorganiques sont intrinsèquement substances inorganiques et les enzymes sont des protéines. Il n'y a pas de protéine dans la composition des catalyseurs inorganiques.
Les enzymes, par rapport aux catalyseurs inorganiques, ont une spécificité d'action sur le substrat et le plus haute efficacité. Grâce aux enzymes, la réaction se déroule des millions de fois plus vite.
Par exemple, le peroxyde d'hydrogène se décompose assez lentement sans la présence de catalyseurs. En présence d'un catalyseur inorganique (généralement des sels de fer), la réaction est quelque peu accélérée. Et lorsque l'enzyme catalase est ajoutée, le peroxyde se décompose à une vitesse inimaginable.
Les enzymes sont capables de fonctionner dans une plage de température limitée (généralement 370 C). Le taux d'action des catalyseurs inorganiques à chaque augmentation de température de 10 degrés augmente de 2 à 4 fois. Les enzymes sont soumises à une réglementation (il existe des inhibiteurs et des activateurs d'enzymes). Les catalyseurs inorganiques se caractérisent par un fonctionnement non régulé.
Les enzymes sont caractérisées par une labilité conformationnelle (leur structure subit des modifications mineures qui se forment lors du processus de rupture des anciennes liaisons et de formation de nouvelles liaisons, dont la force est plus faible). Les réactions impliquant des enzymes ne se déroulent que dans des conditions physiologiques. Les enzymes sont capables de travailler à l'intérieur du corps, de ses tissus et de ses cellules, là où le nécessaire régime de température, pression et pH.

TheDifference.ru a déterminé que la différence entre les enzymes et les catalyseurs inorganiques est la suivante :

Les enzymes sont des corps protéiques de haut poids moléculaire, elles sont assez spécifiques. Les enzymes ne peuvent catalyser qu'un seul type de réaction. Ce sont des catalyseurs réactions biochimiques. Les catalyseurs inorganiques accélèrent diverses réactions.
Les enzymes peuvent agir dans une plage de température étroite spécifique, une certaine pression et acidité du milieu.
Les réactions enzymatiques sont rapides.

Les catalyseurs inorganiques et les enzymes (biocatalyseurs), sans être consommés eux-mêmes, accélèrent le déroulement des réactions chimiques et leurs capacités énergétiques. En présence de catalyseurs, l'énergie dans le système chimique reste constante. Pendant la catalyse, le sens d'une réaction chimique reste inchangé.

Définition

Inorganique catalyseurs accélérer toutes sortes de réactions chimiques.

Comparaison

Les catalyseurs inorganiques sont de nature inorganique, tandis que les enzymes sont des protéines. Il n'y a pas de protéine dans la composition des catalyseurs inorganiques.

Les enzymes, par rapport aux catalyseurs inorganiques, ont la spécificité d'action sur le substrat et la plus grande efficacité. Grâce aux enzymes, la réaction se déroule des millions de fois plus vite.

Par exemple, le peroxyde d'hydrogène se décompose assez lentement sans la présence de catalyseurs. En présence d'un catalyseur inorganique (généralement des sels de fer), la réaction est quelque peu accélérée. Et lorsque l'enzyme catalase est ajoutée, le peroxyde se décompose à une vitesse inimaginable.

Les enzymes sont capables de fonctionner dans une plage de température limitée (généralement 37 0 С). Le taux d'action des catalyseurs inorganiques à chaque augmentation de température de 10 degrés augmente de 2 à 4 fois. Les enzymes sont soumises à une réglementation (il existe des inhibiteurs et des activateurs d'enzymes). Les catalyseurs inorganiques se caractérisent par un fonctionnement non régulé.

Les enzymes sont caractérisées par une labilité conformationnelle (leur structure subit des modifications mineures qui se forment lors du processus de rupture des anciennes liaisons et de formation de nouvelles liaisons, dont la force est plus faible). Les réactions impliquant des enzymes ne se déroulent que dans des conditions physiologiques. Les enzymes sont capables de travailler à l'intérieur du corps, de ses tissus et de ses cellules, où la température, la pression et le pH nécessaires sont créés.

Site de découvertes

Les enzymes sont des corps protéiques de haut poids moléculaire, elles sont assez spécifiques. Les enzymes ne peuvent catalyser qu'un seul type de réaction. Ce sont des catalyseurs de réactions biochimiques. Les catalyseurs inorganiques accélèrent diverses réactions.
Les enzymes peuvent agir dans une plage de température étroite spécifique, une certaine pression et acidité du milieu.
Les réactions enzymatiques sont rapides.

Les catalyseurs inorganiques sont pratiquement indépendants de la réaction du milieu.

Les catalyseurs inorganiques, comme le montre l'expérience, peuvent fonctionner parfaitement même à plus hautes températures jusqu'à plusieurs centaines de degrés.

Les enzymes diffèrent des catalyseurs inorganiques de plusieurs façons. traits caractéristiques. Tout d'abord, les enzymes sont extrêmement efficaces et présentent des millions et des milliards de fois plus d'activité catalytique dans des conditions de température modérée (température corporelle), de pression normale et de valeurs de pH presque neutres.

Comme les catalyseurs inorganiques, les enzymes n'accélèrent que les réactions qui se déroulent spontanément, mais à des vitesses très faibles.

Contrairement aux catalyseurs inorganiques, les enzymes présentent leur activité dans une plage de valeurs de pH strictement définie. En tableau. 43 montre les valeurs de pH auxquelles diverses enzymes montrent leur activité maximale.

Contrairement aux catalyseurs inorganiques, les enzymes présentent leur activité dans une plage de valeurs de pH strictement définie. En tableau. 20 montre les valeurs de pH auxquelles diverses enzymes montrent leur activité maximale.

Les enzymes diffèrent des catalyseurs inorganiques par leur activité colossale qui, associée à la spécificité chimique, est caractéristique principale catalyse enzymatique. L'activité absolue des enzymes atteint des valeurs énormes, qui dépassent même les catalyseurs inorganiques les plus productifs de plusieurs ordres de grandeur.

Les enzymes sont beaucoup plus efficaces que les catalyseurs inorganiques conventionnels. Avec la catalyse enzymatique, les réactions se déroulent souvent 100 000 à 1 000 000 fois plus vite qu'avec la catalyse conventionnelle. Si les réactions se déroulaient plus lentement, alors la vie serait impossible. On sait, par exemple, que l'une des principales réactions dans système nerveux passe en quelques millionièmes de seconde.

Si l'on compare l'effet des catalyseurs organiques et inorganiques, alors les premiers lors de la combustion du TNT étaient plus efficaces sur le terrain basses pressions, et lors de la combustion de la nitroguanidine - dans la région haute. Lors de la combustion d'explosifs avec des sels organométalliques, dans le cas où ce métal n'est pas un catalyseur, l'effet inhibiteur de la partie organique de la molécule d'additif, qui est un agent réducteur, prédomine.

Par rapport aux catalyseurs inorganiques, les enzymes ont une structure beaucoup plus complexe. Chaque enzyme contient une protéine, qui est responsable de la haute spécificité des catalyseurs biologiques. Selon leur structure, les enzymes sont divisées en deux grandes classes : monocomposant et bicomposant. Les enzymes à un seul composant comprennent les enzymes constituées uniquement de corps protéiques qui ont des propriétés catalytiques. Dans ces enzymes, le rôle des groupes actifs est joué par certains groupes chimiques qui font partie de la molécule protéique et sont appelés centres actifs.

Par rapport aux catalyseurs inorganiques, la structure des enzymes est beaucoup plus complexe.

1. Les enzymes ont une activité catalytique plus élevée (un million de fois plus élevée) ;

2. L'activité catalytique se manifeste dans de très conditions douces(températures modérées 37-40ºС, pression normale, proches des valeurs de pH neutres du milieu 6.0÷8.0). Par exemple, l'hydrolyse des protéines en présence d'acides inorganiques et d'alcalis se déroule à 100°C et plus pendant plusieurs dizaines d'heures. Avec la participation d'enzymes, ce processus prend des dizaines de minutes à 30÷40ºС;

3. Les enzymes ont une grande spécificité d'action, c'est-à-dire chaque enzyme ne catalyse essentiellement qu'une réaction chimique strictement définie (par exemple, le platine catalyse plusieurs dizaines de réactions chimiques) ;

4. L'activité des enzymes dans les cellules est strictement contrôlée et régulée ;

5. Ne provoquez pas d'effets indésirables ;

6. Différences liées à la nature protéique des enzymes (labilité thermique, dépendance au pH du milieu, présence d'activateurs et d'inhibiteurs, etc.).

La structure des enzymes

Jusqu'à récemment, on croyait qu'absolument toutes les enzymes étaient des substances de nature protéique. Mais dans les années 1980, une activité catalytique a été découverte dans certains ARN de faible poids moléculaire. Ces enzymes sont appelées ribozymes . Les autres, plus de 2000 enzymes actuellement connues, sont de nature protéique et se caractérisent par toutes les propriétés des protéines.

Par structure, les enzymes sont divisées en:

Simple ou monocomposant ;

Complexe ou à deux composants (holoenzymes).

Les enzymes simples sont des protéines simples et, lorsqu'elles sont hydrolysées, se décomposent uniquement en acides aminés. Parmi les enzymes simples figurent les enzymes hydrolytiques (pepsine, trypsine, uréase, etc.).

Les protéines complexes sont des protéines complexes et, en plus des chaînes polypeptidiques, contiennent un composant non protéique ( cofacteur ). La plupart des enzymes sont des protéines complexes.

La partie protéique d'une enzyme à deux composants est appelée apoenzyme.

Les cofacteurs peuvent avoir différentes forces de liaison avec l'apoenzyme.

Si le cofacteur est étroitement lié à la chaîne polypeptidique, il est appelé groupe prosthétique . Il existe une liaison covalente entre le groupement prosthétique et l'apoenzyme.

Si le cofacteur est facilement séparé de l'apoenzyme et est capable d'existence indépendante, alors un tel cofacteur est appelé coenzyme.

Entre l'apoenzyme et le coenzyme, les liaisons sont faibles - hydrogène, électrostatique, etc.

Nature chimique des cofacteurs extrêmement varié. Le rôle des cofacteurs dans les enzymes à deux composants est joué par:

1 - la plupart des vitamines (E, K, Q, C, H, B 1, B 2, B 6, B 12, etc.);

2- composés de nature nucléotidique (NAD, NADP, ATP, CoA, FAD, FMN), ainsi que toute la ligne autres composés;

3 - acide lipoïque;

4 - de nombreux métaux divalents (Mg 2+, Mn 2+, Ca 2+, etc.).

Site actif des enzymes.

Les enzymes sont des substances macromoléculaires dont le poids moléculaire atteint plusieurs millions.Les molécules de substrats qui interagissent avec les enzymes ont généralement une taille beaucoup plus petite. Par conséquent, il est naturel de supposer que ce n'est pas la totalité de la molécule d'enzyme dans son ensemble qui interagit avec le substrat, mais seulement une partie de celui-ci, le soi-disant «centre actif» de l'enzyme.

Le centre actif d'une enzyme est une partie de sa molécule qui interagit directement avec les substrats et participe à l'acte de catalyse.

Le centre actif de l'enzyme se forme au niveau de la structure tertiaire. Ainsi, lors de la dénaturation, lorsque la structure tertiaire est perturbée, l'enzyme perd son activité catalytique. !

Le centre actif, à son tour, se compose de:

- centre catalytique qui réalise la transformation chimique du substrat ;

- centre de substrat (« ancre » ou zone de contact), qui assure la fixation du substrat à l'enzyme, la formation du complexe enzyme-substrat.

Il n'est pas toujours possible de tracer une ligne claire entre les centres catalytiques et substrats ; dans certaines enzymes, ils coïncident ou se chevauchent.

En plus du centre actif, dans la molécule d'enzyme, il existe un soi-disant. centre allostérique . Il s'agit d'une section d'une molécule d'enzyme, à la suite de l'ajout auquel une certaine substance de faible poids moléculaire ( effecteur ), la structure tertiaire de l'enzyme change. Ceci conduit à une modification de la configuration du site actif et, par conséquent, à une modification de l'activité de l'enzyme. C'est le phénomène de régulation allostérique de l'activité enzymatique.

De nombreuses enzymes sont multimères (ou oligomères ), c'est à dire. composé de deux ou plusieurs sous-unités protomères(similaire à la structure quaternaire d'une protéine).

Les liaisons entre les sous-unités sont pour la plupart non covalentes. L'enzyme présente l'activité catalytique maximale précisément sous la forme d'un multimère. La dissociation en protomères réduit fortement l'activité de l'enzyme.

Enzymes - les multimères contiennent généralement un nombre clair de sous-unités (2-4), c'est-à-dire sont des di- et tétramères. Bien que les hexa- et octamères (6-8) soient connus, les trimères et pentamères (3-5) sont extrêmement rares.

Les enzymes multimériques peuvent être construites à partir des mêmes sous-unités ou de sous-unités différentes.

Si les enzymes multimériques sont formées à partir de sous-unités divers types, ils peuvent exister sous plusieurs isomères. Les formes multiples d'une enzyme sont appelées isoenzymes (isoenzymes ou isozymes).

Par exemple, une enzyme est constituée de 4 sous-unités de types A et B. Elle peut former 5 isomères : AAAA, AAAB, AABB, ABBB, BBBB. Ces enzymes isomères sont des isoenzymes.

Les isoenzymes catalysent la même réaction chimique, agissent généralement sur le même substrat, mais diffèrent à certains égards. proprietes physiques et chimiques (masse moléculaire, composition en acides aminés, mobilité électrophorétique, etc.), par localisation dans les organes et les tissus.

Un groupe spécial d'enzymes sont les soi-disant. complexes multimériques. Ce sont des systèmes d'enzymes qui catalysent les étapes successives de la transformation d'un substrat. De tels systèmes se caractérisent par la force de la liaison et l'organisation spatiale stricte des enzymes, qui assure la voie minimale de passage du substrat et la vitesse maximale de sa transformation.

Un exemple est un complexe multienzymatique qui effectue la décarboxylation oxydative de l'acide pyruvique. Le complexe est constitué de 3 types d'enzymes (M.v. = 4 500 000).

Le mécanisme d'action des enzymes

Le mécanisme d'action des enzymes est le suivant. Lorsqu'un substrat est combiné avec une enzyme, un complexe enzyme-substrat instable se forme. Il active la molécule de substrat en raison de :

1. polarisation des liaisons chimiques dans la molécule de substrat et redistribution de la densité électronique ;

2. déformation des liaisons impliquées dans la réaction ;

3. la convergence et l'orientation mutuelle nécessaire des molécules du substrat (S).

La molécule de substrat est fixée dans le centre actif de l'enzyme dans une configuration tendue, dans un état déformé, ce qui entraîne un affaiblissement de la force des liaisons chimiques et réduit le niveau de la barrière énergétique, c'est-à-dire substrat est activé.

Dans le processus d'une réaction enzymatique, on distingue 4 étapes :

1 - attachement d'une molécule de substrat à une enzyme et formation d'un complexe enzyme-substrat ;

2 - modification du substrat sous l'action de l'enzyme, le rendant disponible pour une réaction chimique, c'est-à-dire activation du substrat ;

3 – réaction chimique;

4 - séparation des produits de réaction de l'enzyme.

Cela peut s'écrire sous forme de schéma :

E + S ES ES* EP E + P

où : Е – enzyme, S – substrat, S* – substrat activé, Р – produit de réaction.

Au 1er stade, la partie de la molécule de substrat qui ne subit pas de transformations chimiques est attachée au centre du substrat à l'aide d'interactions faibles.

Pour la formation d'un complexe enzyme-substrat (ES), trois conditions doivent être remplies, qui déterminent la haute spécificité de l'action enzymatique.

Conditions de formation d'un complexe enzyme-substrat :

1 - conformité structurelle entre le substrat et le site actif de l'enzyme. Selon Fischer, ils devraient s'emboîter, "comme une clé pour une serrure". Cette similitude est apportée au niveau de la structure tertiaire de l'enzyme, c'est-à-dire disposition spatiale des groupes fonctionnels de l'actif centre.

2 Conformité électrostatique le centre actif de l'enzyme et le substrat, ce qui est dû à l'interaction de groupes de charges opposées.

3 La flexibilité de la structure tertiaire de l'enzyme est la "conformité induite". Selon la théorie de l'ajustement forcé ou induit, une configuration catalytiquement active d'une molécule d'enzyme ne peut apparaître qu'au moment de la fixation d'un substrat en raison de son effet déformant selon le principe « main-gant ».

Le mécanisme d'action des enzymes à un et à deux composants est similaire.

L'apoenzyme et la coenzyme sont impliquées dans la formation du complexe enzyme-substrat dans les enzymes complexes. Dans ce cas, le centre du substrat est généralement situé sur l'apoenzyme et la coenzyme participe directement à l'acte de transformation chimique du substrat. Sur le dernière étape les réactions d'apoenzyme et de coenzyme sont excrétées inchangées.

Aux étapes 2 et 3, la transformation de la molécule substrat est associée à la rupture et à la fermeture des liaisons covalentes.

Après la mise en œuvre des réactions chimiques, l'enzyme retrouve son état d'origine et les produits de la réaction sont séparés.

Spécificité

La capacité d'une enzyme à catalyser un certain type de réaction est appelée spécificité.

Il existe trois types de spécificité :

1. - spécificité relative ou de groupe - l'enzyme agit sur une espèce spécifique liaison chimique(par exemple, l'enzyme pepsine clive une liaison peptidique);

2. – spécificité absolue - l'enzyme n'agit que sur un substrat strictement défini (par exemple, l'enzyme uréase ne clive la liaison amide que dans l'urée) ;

3. – spécificité stoechiométrique - l'enzyme n'agit que sur l'un des stéréoisomères (par exemple, l'enzyme glucosidase ne fermente que le D-glucose, mais n'agit pas sur le L-glucose).

La spécificité de l'enzyme assure l'ordre du déroulement des réactions métaboliques.