"Ферментийн идэвхжил" гэдэг нь юу гэсэн үг вэ? Метаболизм ба ферментүүд. Фермент ба органик бус катализаторын ялгаа
Бодисын солилцоо- Биеийн амьдралыг тэтгэх химийн урвалын багц. Үргэлж тохиолддог олон тэрбум урвалыг эргэн санахад та бидэнд өөр зүйл хийх эрч хүч яаж байгаа бол гэж гайхаж магадгүй юм. Бодисын солилцооны гол зорилгын нэг нь бие махбодийг ашиглахад бэлэн эрчим хүчээр хангах явдал тул түүний үйлдвэрлэл нь үйлдвэрлэлийн өртгөөс давж гарах нь маш чухал юм. Аз болоход, хувьслын явцад бид бие махбод дахь химийн урвалд шаардагдах эрчим хүчний хэрэглээг багасгах гол үүрэг байсан молекулуудыг хүлээн авсан. Тэдгээрийг фермент гэж нэрлэдэг.
Эдгээр нь бидний бүх эсэд байдаг том уургийн молекулууд бөгөөд хэд хэдэн урвалын үр дүнд субстрат гэж нэрлэгддэг нэг зүйлийг (жишээлбэл, сахарын молекул) нөгөөд (жишээлбэл, бие махбодь нь глюкозтой холбогдсон бодис) хувиргадаг. өөх тосыг нэгтгэдэг) - бүтээгдэхүүн эсвэл метаболит. Ферментүүдийг автоматжуулсан том үйлдвэрүүд гэж бодоорой: асар том барилгын нэг талд та гуалин (субстрат) тэжээж, гарцан дээр та үзэсгэлэнтэй салат аяга (бүтээгдэхүүн) авдаг. Мэдээжийн хэрэг та үүнийг гараар хийж болно, гэхдээ энэ нь илүү их хүчин чармайлт, цаг хугацаа шаардагдах болно; үйлдвэр нь үр ашгийг ихээхэн нэмэгдүүлдэг.
Ферментүүдэсийн дотор ижил зүйлийг хийж, маш бага эрчим хүч зарцуулж, субстратыг хурдан бүтээгдэхүүн болгон хувиргана. Тэдний үүсгэдэг урвалууд (биологичид "катализатор" гэдэг үгийг ашигладаг) ферментийн тусламжгүйгээр ховор эсвэл хэзээ ч тохиолддоггүй. Хэрэв ийм зүйл тохиолдвол урвалын хурд нь ферменттэй харьцуулахад бага байх ба эрчим хүчний зардал хамаагүй өндөр байх болно.
Ферментийн харьцангуй хэмжээ нь маш том байдаг. Тэдний молекулууд нь боловсруулж буй субстратын молекулуудаас 10-20 мянга дахин том байж болно. Тэгээд үнэхээр үйлдвэр, дүнз шиг харагдаж байна. Зураг дээр. Зураг 7.4-т А субстрат В бүтээгдэхүүн болж хувирч байгааг харуулж байна. Гэсэн хэдий ч ихэнх урвалууд дангаараа явагддаггүй: тэдгээр нь дараагийн урвалуудтай нийлдэг бөгөөд B (одоо субстрат) С (шинэ бүтээгдэхүүн) болж хувирдаг. Фермент 1 нь А-г В, фермент 2 нь В-ийг С болгон хувиргадаг.
Цагаан будаа. 7.4. Энгийн ферментийн урвал
Ферментүүд нь нөөц (субстратын хэмжээ), хэрэгцээ (эсэд агуулагдах бүтээгдэхүүний хэмжээ) зэргээс шалтгаалан өөр өөр хүч чадалтай ажилладаг. Түүхий эдийн нийлүүлэлт, эрэлтээс хамааран илүү хурдан эсвэл удаан хөдөлдөг туузан дамжуулагч шиг. бэлэн бүтээгдэхүүн, ферментүүд нь субстратын хувиргах хурдыг өөрчилдөг (б мэргэжлийн хэл- "үйл ажиллагаа"). Тэд урвуу урвалыг хурдасгаж, бүтээгдэхүүнийг субстрат болгон хувиргаж чаддаг. Ер нь урвал явагдах эсэх, хэр хурдан, ямар чиглэлд явагдах нь ферментээс хамаардаг.
Ферментийн үйл ажиллагаа ба ферментийн хэлбэр
Анхны ферментийн хэлбэрДНХ-д кодлогдсон дарааллаар байрлуулсан амин хүчлүүдийн гинжтэй төстэй. Гэвч амин хүчлүүд нь химийн болон физик шинж чанартай байдаг тул гинж нь нугалж, маш урт соронзлогдсон бөмбөлгүүдийг шиг гурван хэмжээст хэлбэрийг үүсгэдэг (Зураг 7.5).
Цагаан будаа. 7.5. cADP-рибоз гидролаза (CD38) ферментийн компьютерийн загвар
Залруулах нэг арга ферментийн үйл ажиллагаа - өөрчлөх ферментийн хэлбэрүүд. Энэ нь химийн болон физик шинж чанар, түүнчлэн урвалын хурдыг өөрчлөх чадвар. Олон энзим судлаачид ферментүүд даалгавраа биелүүлэхийн тулд тохиргоогоо өөрчилдөг хурдыг шүлэглэдэг. Шинэ Дэлхийн нэвтэрхий толь (http:// www. newworldencyclopedia. org)-ийн төлөөллийн нийтлэлийг энд оруулав:
Фермент ажиллахын тулд гурван хэмжээст хэлбэртэй байх ёстой. Энэхүү нарийн төвөгтэй үйл явц хэрхэн явагддаг нь нууц хэвээр байна. 150 амин хүчлээс бүрдсэн жижиг гинж нь гайхалтай олон тооны боломжит тохиргоо бүхий фермент үүсгэдэг: хэрэв 1012-той харьцуулбал. өөр өөр тохиргоосекундэд зөвийг олоход 1026 жил шаардлагатай...
Харин денатуратлагдсан фермент секундын хэдхэн хормын дотор зөв нугалж, дараа нь химийн урвалд оролцдог... Энэ нь орчлон ертөнцийн гайхалтай нарийн төвөгтэй байдал, зохицлыг харуулж байна.
Үгээр тайлбарлахын аргагүй зүйлийг дүрслэхийг оролдохдоо зохиогч харьцангуй жижиг (ферментийн хувьд) таамаглалын молекулын жишээг өгдөг. Ферментийн шугаман гинжнээс ажиллахад бэлэн бөмбөрцөг рүү нугалах хурд нь гайхалтай юм. Нэг идэвхтэй ферментийн метаболизмд ордог субстратын химийн олон янз байдал нь гайхалтай юм. Ферментийн бүтэц, тэдгээрийн тоо, үйл ажиллагааг өөрчилж чадах асар олон тооны хүчин зүйлүүд нь гайхалтай юм.
Энэ бүхэн гүн гүнзгий харагдаж байна бодисын солилцооны хоорондын хамаарал шим тэжээлболон ферментийн ертөнц. Тэдгээрийн катализаторын урвалууд нь хязгааргүй тооны бөгөөд хязгааргүй харилцан уялдаатай байдаг бөгөөд тэдгээр нь шим тэжээл, холбогдох нэгдлүүдийн тусламжтайгаар хянагддаг бөгөөд тэдгээр нь бас хязгааргүй тооны байдаг.
Бичил биетний ферментийн үйл ажиллагаа нь баялаг бөгөөд олон янз байдаг. Үүнийг ашигласнаар микробын төрөл зүйл, төрлийг тогтоохоос гадна түүний хувилбаруудыг (биовар гэж нэрлэдэг) тодорхойлох боломжтой. Ферментийн үндсэн шинж чанарууд ба тэдгээрийн чанарын тодорхойлолтыг авч үзье.
Нүүрс ус задрах(сахаролитик үйл ажиллагаа), өөрөөр хэлбэл хүчил, хүчил, хий үүсэх замаар элсэн чихэр, олон атомт спиртийг задлах чадварыг нэг буюу өөр нүүрс ус, индикатор агуулсан Гисс медиа дээр судалдаг. Нүүрс ус задрах явцад үүссэн хүчлийн нөлөөн дор индикатор нь орчны өнгийг өөрчилдөг. Тиймээс эдгээр хэвлэл мэдээллийн хэрэгслийг "алаг цуврал" гэж нэрлэдэг. Энэ нүүрс усыг исгээгүй бичил биетүүд түүнийг өөрчлөхгүйгээр тэжээлт орчинд ургадаг. Хий байгаа эсэхийг агар бүхий орчинд бөмбөлөг үүсгэх эсвэл шингэн орчинд "хөвөгч" хуримтлуулах замаар тогтооно. "Хөвөгч" - ариутгахын өмнө орчинтой туршилтын хоолойд байрлуулсан битүүмжилсэн төгсгөлтэй нарийн шилэн хоолой (Зураг 18).
Цагаан будаа. 18. Бичил биетний сахаролитик үйл ажиллагааг судлах. I - "олон өнгийн цуврал": a - нүүрс ус, Андредегийн индикатор бүхий шингэн орчин; b - АД-ын үзүүлэлт бүхий хагас шингэн орчин: 1 - бичил биетүүд нүүрс усыг исдэггүй; 2 - бичил биетүүд хүчил үүсэх замаар нүүрс усыг исгэх; 3 - бичил биетүүд хүчил, хий үүсэх замаар нүүрс усыг исгэх; II - задардаггүй (өнгөгүй) болон лактозыг задалдаг бичил биетний колони (БОМС-ийн орчин дээр ягаан, зүүн талд нь эндо орчинд улаан, баруун талд)
Үүнээс гадна сахаролитик үйл ажиллагааг Endo, EMS, Ploskirev медиа дээр судалдаг. Эдгээр орчинд сүүний сахар (лактоз) исгэж хүчил болгон хувиргадаг бичил биетүүд өнгөт колони үүсгэдэг - хүчил нь орчинд байгаа индикаторын өнгийг өөрчилдөг. Лактозыг исгэдэггүй микробын колони нь өнгөгүй байдаг (18-р зургийг үз).
Лактозыг исгэх микробын өсөлттэй сүү нь коагуляци хийдэг.
Амилаза үүсгэдэг бичил биетүүд уусдаг цардуул бүхий зөөвөрлөгч дээр үржсэнээр энэ нь хуваагддаг. Энэ нь өсгөвөрт хэдэн дусал Люголын уусмал нэмэхэд мэдэгддэг - орчны өнгө өөрчлөгддөггүй. Энэ уусмалаар шингээгүй цардуул нь цэнхэр өнгө өгдөг.
Протеолитик шинж чанарууд(өөрөөр хэлбэл уураг, полипептид гэх мэтийг задлах чадварыг) желатин, сүү, шар сүүний, пептонтой зөөвөрлөгч дээр судалдаг. Желатин орчинд желатин исгэх бичил биетүүд үржсэнээр орчин нь шингэрдэг. Янз бүрийн микробын улмаас шингэрүүлэх шинж чанар нь өөр өөр байдаг (Зураг 19). Казеин (сүүний уураг) задалдаг микробууд сүүний пептонизаци үүсгэдэг - энэ нь шар сүүний дүр төрхийг олж авдаг. Пептоныг задлах явцад индол, устөрөгчийн сульфид, аммиак ялгарч болно. Тэдний үүсэхийг индикатор цаас ашиглан тогтооно. Шүүлтүүрийн цаасыг тодорхой уусмалаар урьдчилан шингээж, хатааж, 5-6 см урт нарийн тууз болгон хувааж, BCH дээр өсгөвөр тариалсны дараа түүний болон туршилтын хоолойн хананы хооронд үйсэн доор байрлуулна. Термостатад инкубацийн дараа үр дүнг харгалзан үзнэ. Аммиак нь лакмус цаасыг цэнхэр өнгөтэй болгодог; хар тугалга ацетат ба натрийн бикарбонатын 20% -ийн уусмалд дэвтээсэн цаасан дээр устөрөгчийн сульфид ялгарах үед хар тугалга сульфат үүсдэг - цаас хар өнгөтэй болдог; Индол нь уусмалд дэвтээсэн цаасыг улайхад хүргэдэг оксалийн хүчил(19-р зургийг үз).
Цагаан будаа. 19. Бичил биетний уураг задлах шинж чанар. 1 - желатиныг шингэрүүлэх хэлбэрүүд; II - устөрөгчийн сульфидыг тодорхойлох; III - индол тодорхойлох: 1 - сөрөг үр дүн; 2 - эерэг үр дүн
Эдгээр зөөвөрлөгчөөс гадна бичил биетний янз бүрийн шим тэжээлийн субстратыг задлах чадварыг тодорхой урвалжуудаар шингээсэн цаасан диск ашиглан тодорхойлно (цаасан үзүүлэлтийн систем "SIB"). Эдгээр дискийг судалж буй өсгөвөртэй туршилтын хоолойд дүрж, 37 ° C-т термостатад 3 цагийн турш инкубацийн дараа нүүрс ус, амин хүчил, уураг гэх мэт задралыг дискний өнгөний өөрчлөлтөөр үнэлдэг. .
Цус задлах шинж чанарыг (цусны улаан эсийг устгах чадвар) цустай хэвлэл мэдээллийн хэрэгслээр судалдаг. Энэ тохиолдолд шингэн орчин нь тунгалаг болж, өтгөн орчинд колонийн эргэн тойронд тунгалаг бүс гарч ирдэг (Зураг 20). Метемоглобин үүсэх үед орчин нь ногоон өнгөтэй болдог.
Цагаан будаа. 20. Цусан агар дээр ургасан колони орчмын цус задрал
Үр тарианы хадгалалт
Шинжлэх ухаан, үйлдвэрлэлийн үнэ цэнэтэй тусгаарлагдсан, судлагдсан соёл (омог) нь амьд соёлын музейд хадгалагддаг. Бүх холбоотны музей нь В.И. Л.А. Тарасевич (GISK).
Хадгалалтын үүрэг бол бичил биетний амьдрах чадварыг хадгалах, тэдгээрийн хувьсах чадвараас урьдчилан сэргийлэх явдал юм. Үүнийг хийхийн тулд бичил биетний эс дэх солилцоог сулруулах эсвэл зогсоох шаардлагатай.
Соёлын урт хугацааны хадгалалтын хамгийн дэвшилтэт аргуудын нэг болох лиофилизаци - хөлдөөсөн төлөвөөс вакуумд хатаах нь түр зогсоосон хөдөлгөөнт байдлыг бий болгох боломжийг олгодог. Хатаах ажлыг тусгай төхөөрөмжөөр хийдэг. Өсгөвөрийг битүүмжилсэн ампуланд 4 хэмийн температурт, илүү тохиромжтой -30-70 хэмд хадгална.
Хатаасан ургацыг нөхөн сэргээх. Ампулын үзүүрийг шатаагчны дөлөөр хүчтэй халааж, бага зэрэг чийгшүүлсэн хөвөн арчдасаар хүрнэ * хүйтэн усИнгэснээр шилэн дээр бичил хагарал үүсч, агаар аажмаар ампул руу нэвчдэг. Үүний зэрэгцээ хагарлын халсан ирмэгээр дамжин агаарыг ариутгана.
* (Арчдас дээр илүүдэл ус байвал ампул руу орж, өсгөвөрийн ариутгалыг зөрчиж болно: ампуланд вакуум байгаа тул үүссэн бичил хагарлаар дамжуулан сорох болно.)
Анхаар! Битүүмжилсэн ампулыг вакуумтай гэдгийг бүү мартаарай. Хэрэв агаар шууд нэвтэрвэл том нүх, ампул дахь өсгөвөрийг тарааж, гадагшлуулж болно.
Агаарыг оруулсны дараа хясаагаар хурдан хугалж, ампулын дээд хэсгийг авна. Цоорхойг бага зэрэг шатааж, ариутгасан Пастерийн пипетк эсвэл тариураар уусгагч (шөл эсвэл изотоник уусмал) ампулыг оруулна. Ампулын агуулгыг хольж, зөөвөрлөгч дээр тарина. Эхний үр тарианы нөхөн сэргээгдсэн ургацын өсөлт удааширч магадгүй юм.
Мөн тусгай төхөөрөмжид соёлыг шингэн азот (-196 ° C) орчинд удаан хугацаагаар хадгалах боломжтой.
Өсгөвөрийг богино хугацаанд хадгалах аргууд нь дараах байдалтай байна: 1) бичил биетний шинж чанар, орчин, тариалалтын нөхцлөөс хамааран дэд тариалалт (шинэхэн тэжээлд үе үе шилжүүлэн суулгах). Өсгөвөрийг дахин суулгацын хооронд 4 хэмд хадгална; 2) газрын тосны давхарга дор хадгалах. Өсгөвөрийг агард 5-6 см өндөртэй баганад ургуулж, ариутгасан вазелин тос (тосны давхарга 2 см орчим) асгаж, хөргөгчинд босоо байдлаар хадгална. Төрөл бүрийн бичил биетний хадгалах хугацаа өөр өөр байдаг тул түүний амьдрах чадварыг шалгахын тулд туршилтын хоолойноос соёлыг үе үе тарьдаг; 3) -20-70 хэмд хадгалах; 4) битүүмжилсэн хоолойд хадгалах. Шаардлагатай бол хадгалсан материалыг шинэхэн орчинд тариална.
1. "Бактериологийн судалгаа" гэсэн ойлголтод юу багтдаг вэ?
2. Ийм судалгааны соёл ямар байх ёстой вэ?
3. Микробын колони, өсгөвөр, омог, клон гэж юу вэ?
4. "Микробын соёлын шинж чанарууд" гэсэн ойлголтод юу багтдаг вэ?
Дасгал хийх
1. Хэд хэдэн колониудыг судалж, дүрсэл. Тэдгээрийг агар налуу болон сектор руу шилжүүлнэ.
2. Өсөлтийн хэв маягийг судалж, тайлбарлах - агар налуу өсгөвөр. Будсан бэлдмэл дэх соёлын цэвэр байдал, морфологийг тодорхойлно.
3. Агар налуугаас шөл болон ялган оношлох хэрэгсэлд өсгөвөр шилжүүлнэ. Эдгээр зөөвөрлөгч дээрх өсгөвөрийн өсөлтийн хэлбэр, түүний ферментийн шинж чанарыг шалгаж, протоколд тэмдэглэнэ.
Ферментүүд нь уургийн шинж чанартай химийн урвалын катализатор бөгөөд тодорхой химийн урвалын катализтай холбоотойгоор үйл ажиллагааны онцлогоороо ялгаатай байдаг. Эдгээр нь хөрсний бүх амьд организмын биосинтезийн бүтээгдэхүүн юм: модлог ба өвслөг ургамал, хөвд, хаг, замаг, бичил биетэн, эгэл биетэн, шавж, сээр нуруугүйтэн, сээр нуруутан амьтад, байгалийн орчинд тодорхой агрегатууд - биоценозоор төлөөлдөг.
Амьд организм дахь ферментийн биосинтез нь бодисын солилцооны төрөл, түүний дасан зохицох хувьсах чадварыг удамшлын дамжуулалтыг хариуцдаг удамшлын хүчин зүйлээс шалтгаалан явагддаг. Ферментүүд нь генийн үйл ажиллагааг гүйцэтгэдэг ажлын аппарат юм. Тэд организм дахь олон мянган химийн урвалыг хурдасгаж, эцэст нь эсийн бодисын солилцоог үүсгэдэг. Тэдний ачаар бие махбод дахь химийн урвалууд өндөр хурдтай явагддаг.
Одоогийн байдлаар 900 гаруй ферментийг мэддэг. Тэдгээрийг үндсэн зургаан бүлэгт хуваадаг.
1. Оксиредуктаза нь исэлдэлтийн урвалыг хурдасгадаг.
2. Төрөл бүрийн химийн бүлэг, үлдэгдлийн молекул хоорондын шилжилтийн урвалыг катализлах трансфераза.
3. Молекулын бондын гидролизийн задралын урвалыг катализаторын гидролаза.
4. Давхар холбоонд бүлгүүдийг нэмэхийг катализатор болгодог лиазууд ба ийм бүлгүүдийг хийсвэрлэх урвуу урвалууд.
5. Изомержих урвалыг хурдасгадаг изомераза.
6. ATP (аденозин трифосфорын хүчил) -ийн нөлөөгөөр бонд үүсэх химийн урвалыг катализатор болгодог лигазууд.
Амьд организм үхэж, ялзрах үед тэдгээрийн зарим ферментүүд устаж, зарим нь хөрсөнд орж, үйл ажиллагаагаа хадгалж, хөрсний олон тооны химийн урвалыг хурдасгаж, хөрс үүсэх, хөрсний чанарын шинж тэмдэг үүсэхэд оролцдог. үржил шим. AT янз бүрийн төрөлТодорхой биоценозын доорх хөрс нь биокаталитик урвалын үйл ажиллагаагаараа ялгаатай өөрийн ферментийн цогцолборыг бий болгосон.
В.Ф.Купревич, Т.А.Щербакова (1966) нар хөрсний ферментийн цогцолборын чухал шинж чанар нь одоо байгаа ферментийн бүлгүүдийн үйл ажиллагааны эмх цэгцтэй байдал бөгөөд энэ нь өөр өөр бүлгийг төлөөлдөг хэд хэдэн фермент нэгэн зэрэг идэвхтэй байдагт илэрдэг болохыг тэмдэглэжээ; илүүдэл хөрсөнд агуулагдах нэгдлүүд үүсэх, хуримтлагдахыг үгүйсгэхгүй; хуримтлагдсан гар утасны илүүдэл энгийн холболтууд(жишээ нь, NH 3) нь ямар нэгэн байдлаар түр зуур холбогдож, мөчлөгт илгээгдэж, их бага хэмжээний нарийн төвөгтэй нэгдлүүд үүсдэг. Ферментийн цогцолборууд тэнцвэртэй байдаг өөрийгөө зохицуулах системүүд. Үүнд бичил биетэн, ургамал гол үүрэг гүйцэтгэдэг бөгөөд хөрсний ферментийг байнга нөхөж байдаг, учир нь тэдгээрийн олонх нь богино настай байдаг. Ферментийн тоог шууд бусаар цаг хугацааны үйл ажиллагаагаар нь үнэлдэг бөгөөд үүнээс хамаардаг химийн шинж чанарурвалд орох бодис (субстрат, фермент) ба харилцан үйлчлэлийн нөхцөл (бүрдэл хэсгүүдийн концентраци, рН, температур, орчны найрлага, идэвхжүүлэгч, дарангуйлагчийн үйлдэл гэх мэт).
Энэ бүлэгт гидролазын ангиллын ферментүүд - инвертаза, уреаза, фосфатаза, протеазын идэвх, оксиредуктаза ангиас - каталаза, пероксидаза, полифенол оксидазын идэвхжил зэрэг хөрсний зарим химийн процесст оролцох талаар авч үзнэ. их ач холбогдолхувиргахад азот ба фосфор агуулсан органик бодис, нүүрс усны бодис, ялзмаг үүсэх процесст. Эдгээр ферментийн идэвхжил нь хөрсний үржил шимийн чухал үзүүлэлт юм. Нэмж дурдахад, янз бүрийн зэрэглэлийн тариалангийн ойн болон тариалангийн хөрсөнд эдгээр ферментийн идэвхжилийг сод-подзолик, саарал ой, ширэгт шохойн хөрсийг жишээ болгон тодорхойлох болно.
ХӨРСНИЙ ФЕРМЕНТИЙН ОНЦЛОГ
Инвертаза - сахарозыг глюкоз ба фруктозын тэнцүү хэмжээний гидролизийн задралын урвалыг хурдасгаж, бусад нүүрс устай фруктозын молекулыг үүсгэдэг - бичил биетний амин чухал үйл ажиллагааны эрчим хүчний бүтээгдэхүүн, фруктоз трансферазын урвалыг катализатор. Олон зохиогчдын хийсэн судалгаагаар инвертазын идэвхжил нь бусад ферментүүдээс илүү сайн хөрсний үржил шим, биологийн идэвхжилийн түвшинг харуулж байгааг харуулж байна.
Уреаза - мочевиныг аммиак ба нүүрстөрөгчийн давхар исэл болгон гидролизийн задралын урвалыг хурдасгадаг. Агрономийн практикт мочевиныг ашиглахтай холбогдуулан уреазагийн идэвхжил илүү их байдаг гэдгийг анхаарах хэрэгтэй. үржил шимт хөрс. Энэ нь бүх хөрсөнд биологийн идэвхжилийн хамгийн өндөр үе буюу 7-8-р сард ургадаг.
Фосфатаза (шүлтлэг ба хүчил) - ортофосфат үүсэх замаар олон тооны фосфорорганикийн нэгдлүүдийн гидролизийг катализ болгодог. Фосфатазын идэвхжил нь ургамлыг хөдөлгөөнт фосфороор хангахтай урвуу хамааралтай тул хөрсний хэрэглээг тодорхойлоход нэмэлт үзүүлэлт болгон ашиглаж болно. фосфатын бордоо. Хамгийн их фосфатазын идэвхжил нь ургамлын үндэслэг мандалд байдаг.
Протеазууд нь ферментийн бүлэг бөгөөд тэдгээрийн оролцоотойгоор уураг нь полипептид ба амин хүчлүүд болж задарч, аммиак, нүүрстөрөгчийн давхар исэл, ус руу гидролизд ордог. Үүнтэй холбогдуулан протеазууд нь органик бүрэлдэхүүн хэсгүүдийн найрлага дахь өөрчлөлт, ургамлын шингэсэн азотын хэлбэрийн динамиктай холбоотой байдаг тул хөрсний амьдралд маш чухал ач холбогдолтой юм.
Каталаза - идэвхжүүлэх үйл ажиллагааны үр дүнд амьд организмд хортой устөрөгчийн хэт исэл нь ус, чөлөөт хүчилтөрөгч болж хуваагддаг. Том нөлөөургамалжилт нь эрдэс хөрсний каталазын идэвхжилд нөлөөлдөг. Дүрмээр бол гүн гүнзгий нэвтэрдэг үндэс систем бүхий ургамлын доорх хөрс нь каталазын өндөр идэвхжилээр тодорхойлогддог. Каталазын үйл ажиллагааны онцлог нь энэ нь бага зэрэг өөрчлөгддөг, хөрсний чийгтэй урвуу хамааралтай, температуртай шууд хамааралтай байдаг.
Полифенол оксидаза ба пероксидаза - тэдгээр нь хөрсөн дэх ялзмаг үүсэх процесст чухал үүрэг гүйцэтгэдэг. Полифенол оксидаза нь агаар мандлын чөлөөт хүчилтөрөгчийн оролцоотойгоор полифенолыг хинон болгон исэлдэх процессыг идэвхжүүлдэг. Пероксидаза нь устөрөгчийн хэт исэл эсвэл органик хэт исэлд полифенолын исэлдэлтийг хурдасгадаг. Үүний зэрэгцээ түүний үүрэг нь хэт ислийг идэвхжүүлэх явдал юм, учир нь тэдгээр нь фенолд сул исэлдүүлэх нөлөөтэй байдаг. Амин хүчил ба пептидүүдтэй хинонуудын цаашдын конденсаци нь анхдагч гумин хүчлийн молекул үүсэхэд тохиолддог бөгөөд энэ нь дахин конденсацын улмаас улам бүр төвөгтэй болдог (Кононова, 1963).
(Чундерова, 1970) полифенол оксидазын (S) болон пероксидазын (D) идэвхжилийг хувиар ()-ээр илэрхийлсэн харьцаа нь хөрсөн дэх ялзмагийн хуримтлалтай холбоотой байдаг тул энэ утгыг тэмдэглэв. ялзмагийн хуримтлалын нөхцөлт коэффициент (K) гэж нэрлэдэг. 5-р сараас 9-р сар хүртэлх хугацаанд Удмурт улсын тариалангийн муу таримал хөрсөнд энэ нь: ширүүн-подзолик хөрсөнд - 24%, саарал ойн подзолжуулсан хөрсөнд - 26%, шохойлог хөрсөнд - 29% байв.
ХӨРСНИЙ ФЕРМЕНТИЙН ПРОЦЕСС
Хөрсний биокаталитик идэвхжил нь тэдгээрийн бичил биетээр баяжуулах зэрэгтэй ихээхэн нийцдэг (Хүснэгт 11), хөрсний төрлөөс хамаарч, генетикийн давхрагад харилцан адилгүй байдаг нь ялзмагийн агууламж, урвал, Улаан-Үхрийн өөрчлөлттэй холбоотой байдаг. боломж, профайлын дагуух бусад үзүүлэлтүүд.
Онгон ойн хөрсөнд ферментийн урвалын эрчмийг голчлон ойн хог хаягдлын давхрага, тариалангийн хөрсөнд тариалангийн давхаргаар тодорхойлдог. Зарим хөрс болон бусад хөрсний аль алинд нь биологийн идэвхгүй бүх генетикийн давхрага нь А эсвэл А p давхрага дор байрладаг ферментийн идэвхжил багатай байдаг нь эерэг талхөрс боловсруулах үед. Тариалангийн талбайд ойн хөрсийг хөгжүүлсний дараа үүссэн тариалангийн давхрагын ферментийн идэвхжил ойн хог хаягдалтай харьцуулахад эрс багасдаг боловч тариалах тусам нэмэгдэж, өндөр таримал зүйлд ойртож эсвэл давдаг. ойн хог хаягдал.
11. Дундад Цис-Уралын хөрсний биоген чанар, ферментийн идэвхийг харьцуулах нь (Пухидская, Ковриго, 1974)
|
хэсгийн дугаар, хөрсний нэр |
Horizon, дээж авах гүн, см |
Бичил биетний нийт тоо, 1 г abs тутамд мянга. хуурай хөрс (1962 оны дундаж, 1964-1965) |
Ферментийн үйл ажиллагааны үзүүлэлтүүд (1969-1971 оны дундаж) |
|||||||
|
Инвертаза, эхний өдөр 1 г хөрсөнд мг глюкоз |
Фосфатаз, 100 г хөрсөнд мг фенолфталеин 1 цаг |
Уреаза, мг NH, 1 г хөрсөнд 1 өдрийн турш |
Каталаза, мл 0 2 1 г хөрсөнд 1 минутын турш |
Полифенол оксидаза |
Пероксидаза |
|||||
|
100 г хөрсөнд мг пурпурогаллин |
||||||||||
|
3. Сод дунд зэргийн podzolic дунд шавранцар (ойн дор) |
||||||||||
|
Тодорхойгүй |
||||||||||
|
1. Содди дунд podzolic дунд шавранцар муу тариалсан |
||||||||||
|
10. Саарал ой podzolized хүнд шавранцар муу тариалсан |
||||||||||
|
2. Сод-карбонат, бага зэрэг ууссан, хөнгөн шавранцар, муу тариалалттай |
||||||||||
Хөрсөн дэх биокаталитик урвалын идэвхжил өөрчлөгддөг. Энэ нь хавар, намрын улиралд хамгийн бага, хамгийн их нь ихэвчлэн 7-8-р сард байдаг бөгөөд энэ нь ерөнхий явцын динамиктай тохирч байна. биологийн үйл явцхөрсөнд. Гэсэн хэдий ч хөрсний төрөл, тэдгээрийн газарзүйн байршилферментийн үйл явцын динамик нь маш өөр байдаг.
Хяналтын асуулт, даалгавар
1. Ямар нэгдлүүдийг фермент гэж нэрлэдэг вэ? Тэдний үйлдвэрлэл, амьд организмд ямар ач холбогдолтой вэ? 2. Эх сурвалжуудыг нэрлэнэ үү хөрсний ферментүүд. Бие даасан ферментүүд хөрсний химийн найрлагад ямар үүрэг гүйцэтгэдэг вэ? 3. Хөрсний ферментийн цогцолбор, түүний үйл ажиллагааны тухай ойлголтыг өг. 4. Өгөх ерөнхий шинж чанаронгон болон тариалангийн хөрсөнд ферментийн процессын явц.
1. Ферментийн урвалын онцлог
2. Ферментийн идэвхжилд температурын нөлөө
3. Ферментийн идэвхжилд рН-ийн нөлөө
4. Ферментийн идэвхжүүлэгч ба дарангуйлагч
I. Бүх ферментийн урвалууд 4 шинж чанартай байдаг
· Ферментийн өндөр идэвхжил;
Ферментийн үйл ажиллагааны эргэлт буцалтгүй байдал;
Ферментийн үйл ажиллагааны өвөрмөц байдал;
labability (мэдрэмж).
Ферментийн өндөр идэвхжил.Ферментүүд нь ферментийн урвалын өндөр хурдыг үүсгэдэг бөгөөд энэ нь ферментийн эргэлтийн тоогоор тодорхойлогддог - энэ нь нэгж хугацаанд нэг ферментийн молекулын нөлөөн дор урвалын бүтээгдэхүүн болж хувирдаг субстратын молекулуудын тоо юм. Жишээлбэл, спирт дегидрогеназа нь 4700 нэгж, фосфорилаза - 50000 нэгж, а-амилаза - 16000 нэгжийн идэвхжилтэй байдаг.
Ферментийн үйл ажиллагааны урвуу байдалДанилевский байгуулсан. Ферментийн үйл ажиллагааны урвуу байдлын дор ES цогцолбор үүсэх, түүний задрал, өөрөөр хэлбэл. ферменттэй холбоотой урвалууд нь нэг чиглэлд (биосинтез) болон эсрэг чиглэлд (муудах) хоёуланд нь явж болно.
Ферментийн үйл ажиллагааны өвөрмөц байдал- фермент бүр зөвхөн өөрийн субстрат эсвэл холбогдох субстратын бүлэгт үйлчилдэг. Жишээлбэл, инвертаза нь сахароз дээр ажилладаг; a-amylase - зөвхөн цардуул, декстрин дээр; протеазыг уураг болгон хувиргадаг.
Ферментийн үйл ажиллагааны өвөрмөц байдлыг тайлбарлах хоёр үзэл бодол байдаг. Э.Фишерийн дүрслэлийн санаагаар "фермент нь субстрат руу цоожны түлхүүр мэт ойртдог", өөрөөр хэлбэл. ферментийн идэвхтэй төвийн топографи нь зөвхөн өндөр эмх цэгцтэй төдийгүй хатуу бэхлэгдсэн байдаг. Ферментийн идэвхтэй газар нь зөвхөн нэг субстратын топографтай тохирч байна. Д.Кошландын санал болгосон хоёр дахь үзэл бодол нь фермент ба субстратын өдөөгдсөн конформацийн онол юм: ферментийн конформаци, ялангуяа түүний идэвхтэй төв нь тодорхой өөрчлөлт хийх чадвартай байдаг. Идэвхтэй хэсгийн конформацийн хөдөлгөөнөөс хамааран фермент нь хэд хэдэн эсвэл олон төрлийн субстратуудтай харилцан үйлчлэлцэх чадвартай байдаг. Өөрөөр хэлбэл, ES цогцолбор үүсэх үед фермент болон субстратын аль алиных нь бүтцэд өөрчлөлт гардаг. Үүний үр дүнд тэд бие биедээ дасан зохицдог.
Ферментийн өвөрмөц чанар тоглодог чухал үүрэгамьд организм дахь бодисын солилцооны явцад. (Хэрэв фермент өвөрмөц шинж чанартай байгаагүй бол амьд организмд бодисын солилцоо байхгүй болно)
Өвөрмөц байдлын үндсэн дээр ферментүүдийг 2 бүлэгт хуваадаг.
Үнэмлэхүй өвөрмөц байдал - фермент нь зөвхөн нэг бодис дээр ажилладаг эсвэл зөвхөн энэ бодисын тодорхой өөрчлөлтийг катализатор болгодог;
Харьцангуй буюу бүлгийн өвөрмөц байдал - ферментүүд нь хэд хэдэн нийтлэг бүтцийн шинж чанартай олон субстрат дээр нэгэн зэрэг үйлчилдэг.
Лаби (мэдрэмтгий) -бүх ферментүүд өндөр температур, бага рН-д мэдрэмтгий байдаг бөгөөд энэ үед ферментийн үйл ажиллагаа алдагддаг.
II. Хамгийн чухал хүчин зүйл, үүнээс ферментийн идэвхжил хамаардаг нь температур юм.
Графикийн хувьд ферментийн урвалын хурд температураас хамаарал нь дараах байдалтай байна.
0 хэмд, бүр 0 хэмээс доош температурт ихэнх ферментийн үйл ажиллагаа зогсдог. Температурын өсөлт (муруй 1) 0 хэмээс дээш бол ферментийн идэвхжил нэмэгдэхэд хүргэдэг (урвалж буй бодисын мөргөлдөөний тоо нэмэгддэг). At тодорхой температурфермент хамгийн их үйл ажиллагааг харуулдаг. Ихэнх ферментүүдийн хувьд оновчтой температурүйлдэл нь 40-50 ° C байна. Температурын цаашдын өсөлт нь уургийн молекулын дулааны денатурацийн улмаас ферментийг идэвхгүйжүүлэх (идэвхжилт буурах) хүргэдэг (муруй 2).
Температурын өсөлттэй урвалын хурд 10 ° C тутамд өөрчлөгдөхийг Q 10 температурын коэффициентээр илэрхийлнэ. Температурын коэффициентЭнэ нь өгөгдсөн температурын v t +10 дахь урвалын хурдыг өгөгдсөн хэмжээнээс 10 хэмээс доош температурт урвалын хурдтай харьцуулсан харьцаа юм.
Химийн урвалын хувьд Q 10-ийн утга нь 2-4, ферментийн урвалын хувьд 1-ээс 2-ын хооронд байна; Q 10 ферментийн урвал нь температур нэмэгдэх тусам мэдэгдэхүйц буурдаг.
III. Фермент бүр нь рН-ийн нарийн хязгаарт үйл ажиллагаагаа явуулдаг. Ферментийн үйл ажиллагааны рН-ээс график хамаарал нь дараах байдалтай байна.
Хүчиллэг орчинд, рН багатай үед EH 2 + хэлбэртэй байдаг бөгөөд энэ хэлбэрээр идэвхгүй байдаг. Хамгийн оновчтой рН-д фермент нь хамгийн их үйл ажиллагаатай бөгөөд EH хэлбэрээр байдаг; орчин шүлтжих үед фермент E - хэлбэрийг авна.
Оновчтой үйл ажиллагаа нь тодорхой рН-ийн мужид нийцдэг бөгөөд фермент бүр өөрийн гэсэн оновчтой рН-ийн утгатай байдаг (жишээлбэл, бактерийн а-амилаза нь хамгийн оновчтой рН 6, бичил мөөгөнцрийн а-амилаза нь 4.7 байдаг). Хамгийн оновчтой утгарН нь ферментийн амин хүчлийн найрлагатай холбоотой байдаг.
Муруйн хонх хэлбэртэй хэлбэрийг ферментийн амфотер шинж чанараар тайлбарлах болно; Энэ муруйн өсөх ба буурах салбарууд нь титрлэлтийн ердийн муруй бөгөөд ферментийн идэвхтэй хэсэгт байрлах ионы бүлгийн pK утгуудаар тодорхойлогддог.
Ферментийн идэвхтэй төвд багтсан функциональ бүлгүүдийг тодорхойлохын тулд өөр өөр температурт энэ ферментийн үйл ажиллагааны рН-ээс хамаарах хамаарлыг тодорхойлж, pK утгыг тодорхойлох шаардлагатай. v = f(pH) хамаарлын хүчиллэг ба шүлтлэг салбаруудын хувьд ΔрК-ийн утгыг мэдэж байгаа тул энэ утгатай тохирох функциональ бүлгүүд олддог.
IV. Урвалын явцад ферментийг дагалддаг бүх бодисыг идэвхжүүлэгч, дарангуйлагч, төвийг сахисан нэгдлүүдэд хувааж болно.
Идэвхжүүлэгчид- ферментийн үйл ажиллагааг нэмэгдүүлдэг химийн нэгдлүүд (жишээлбэл, глутатион нь протеазын үйл ажиллагааг идэвхжүүлдэг, NaCl нь амилазагийн идэвхийг нэмэгдүүлдэг); дарангуйлагч- тэдний үйл ажиллагааг дарангуйлдаг нэгдлүүд (жишээлбэл, -CN бүлэг нь цитохромын системд байрлах амьсгалын замын ферментийн үйл ажиллагааг дарангуйлдаг) ба төвийг сахисан нэгдлүүдферментүүдэд ямар ч нөлөө үзүүлэхгүй.
дарангуйлах үйл явц байж болно буцаах боломжтойболон эргэлт буцалтгүй.
Урвуу ингибиторууд нь:
Өрсөлдөөнт үйлдэл - дарангуйлагч нь ферментийн идэвхтэй төвийн функциональ бүлгүүдтэй харилцан үйлчилдэг. Дарангуйлах Энэ тохиолдолдсубстратын концентрацаас хамаарна: хэрвээ [S] нь том бол дарангуйлагч [I] нөлөө үзүүлэхгүй байж болно; хэрэв [S] бага бол дарангуйлагч нь субстратыг ферменттэй холбохоос зайлуулж, дараа нь үйл ажиллагааг нь дарангуйлдаг. Гурвалсан ESI цогцолбор нь өрсөлдөөнийг дарангуйлах үед хэзээ ч үүсдэггүй.
· Өрсөлдөөнгүй дарангуйлал нь дарангуйлагч нь ферменттэй холбогдож чадахгүй, фермент-субстратын цогцолбортой холбогдож чадахгүй, идэвхгүй хэлбэрт шилждэг.
· Холимог дарангуйлах үед ингибитор нь ферментийн ES-ийг холбох газар болон катализаторын аль алинд нь үйлчилдэг.
(идэвхжүүлэгчид - өсөлт, дарангуйлагч - бууралт) Уургийн ферментүүд рибосом, РНХ - цөмд нийлэгждэг.
"Фермент" ба "фермент" гэсэн нэр томъёог синоним болгон ашиглаж ирсэн (эхнийх нь ихэвчлэн Орос, Герман хэл дээр байдаг. шинжлэх ухааны уран зохиол, хоёр дахь нь - англи, франц хэлээр).
Ферментийн шинжлэх ухаан гэж нэрлэгддэг энзимологи, мөн ферментологи биш (Латин, Грек үгсийн үндсийг холихгүйн тулд).
Судалгааны түүх
Хугацаа фермент 17-р зуунд химич ван Хелмонт хоол боловсруулах механизмын талаар ярилцахдаа санал болгосон.
In con. XVIII - эрт. 19-р зуун Мах нь ходоодны шүүсээр шингэж, цардуул нь шүлсний нөлөөгөөр элсэн чихэр болж хувирдаг гэдгийг аль хэдийн мэддэг байсан. Гэсэн хэдий ч эдгээр үзэгдлийн механизм тодорхойгүй байв.
Ферментүүдийг өргөнөөр ашигладаг үндэсний эдийн засаг- хоол хүнс, нэхмэлийн үйлдвэр, фармакологийн чиглэлээр.
Ферментийн ангилал
Катализаторын урвалын төрлөөс хамааран ферментийн шаталсан ангиллын дагуу ферментийг 6 ангилалд хуваадаг (KF, - Ферментийн комиссын код). Ангилалыг Олон улсын биохими ба молекул биологийн холбоо (Олон улсын биохими ба молекул биологийн холбоо) санал болгосон. Анги бүр дэд ангиудтай байдаг тул ферментийг цэгээр тусгаарласан дөрвөн тооны багцаар тайлбарладаг. Жишээлбэл, пепсин нь EC 3.4.23.1 гэсэн нэртэй байдаг. Эхний тоо нь ферментийн катализаторын урвалын механизмыг ойролцоогоор тодорхойлдог.
- CF 1: Оксидоредуктазаисэлдэлт эсвэл бууралтыг хурдасгадаг. Жишээ нь: каталаза, спирт дегидрогеназа
- CF 2: Трансферазуудхимийн бүлгүүдийн нэг субстратын молекулаас нөгөөд шилжих хурдасгагч. Трансферазуудын дотроос киназууд онцгой ялгагдана, дүрмээр бол ATP молекулаас фосфатын бүлгийг шилжүүлдэг.
- CF 3: Гидролазуудгидролизийг хурдасгадаг химийн холбоо. Жишээ нь: эстераз, пепсин, трипсин, амилаза, липопротейн липаза
- CF 4: Урагшаа, аль нэг бүтээгдэхүүнд давхар холбоо үүсэх замаар гидролизгүйгээр химийн холбоог таслах хурдасгагч.
- CF 5: Изомераза, субстратын молекул дахь бүтцийн эсвэл геометрийн өөрчлөлтийг хурдасгадаг.
- CF 6: Лигазууд, ATP-ийн гидролизийн улмаас субстратын хооронд химийн холбоо үүсэхийг катализатор. Жишээ нь: ДНХ полимераз
Кинетик судалгаа
ханалтын муруй химийн урвалсубстратын концентраци [S] болон урвалын хурд хоорондын хамаарлыг харуулсан v
Нэг субстрат ферментийн урвалын кинетикийн хамгийн энгийн тайлбар бол Михаэлис-Ментенийн тэгшитгэл юм (Зураг харна уу). Өнөөдрийг хүртэл ферментийн үйл ажиллагааны хэд хэдэн механизмыг тайлбарласан болно. Жишээлбэл, олон ферментийн үйл ажиллагааг "ping-pong" механизмын схемээр дүрсэлсэн байдаг.
Ферментийн үйл ажиллагааны бүтэц, механизм
Ферментийн үйл ажиллагаа нь тэдгээрийн гурван хэмжээст бүтцээр тодорхойлогддог.
Бүх уургийн нэгэн адил ферментүүд нь тодорхой аргаар нугалж, амин хүчлүүдийн шугаман гинж хэлбэрээр нийлэгждэг. Амин хүчлийн дараалал бүр тодорхой байдлаар нугалж, үүссэн молекул (уургийн бөмбөлөг) байдаг. өвөрмөц шинж чанарууд. Хэд хэдэн уургийн гинжийг уургийн цогцолбор болгон нэгтгэж болно. Уургийн гуравдагч бүтэц нь халах эсвэл тодорхой химийн бодисуудад өртөх үед устдаг.
Урвалыг хурдасгахын тулд фермент нь нэг буюу хэд хэдэн субстраттай холбогдох ёстой. Ферментийн уургийн гинж нь бөмбөрцөгийн гадаргуу дээр субстратуудыг холбосон цоорхой буюу хотгор үүсэх байдлаар нугалав. Энэ бүсийг субстрат холбох газар гэж нэрлэдэг. Ихэнхдээ энэ нь ферментийн идэвхтэй газартай давхцдаг эсвэл түүний ойролцоо байрладаг. Зарим ферментүүд нь кофактор эсвэл металлын ионуудтай холбогдох газруудыг агуулдаг.
Зарим ферментүүд нь жижиг молекулыг холбодог газартай бөгөөд ферментийн орж буй бодисын солилцооны замын субстрат эсвэл бүтээгдэхүүн байж болно. Тэд ферментийн идэвхийг бууруулж эсвэл нэмэгдүүлдэг бөгөөд энэ нь санал хүсэлт гаргах боломжийг бий болгодог.
Зарим ферментийн идэвхтэй төвүүд нь хамтын ажиллагааны үзэгдлээр тодорхойлогддог.
Онцлог байдал
Ферментүүд нь ихэвчлэн субстратын хувьд өндөр өвөрмөц шинж чанартай байдаг. Энэ нь субстратын молекул дахь хэлбэр, цэнэгийн хуваарилалт, гидрофобик бүсүүд болон ферментийн субстратыг холбох цэгийн хэсэгчилсэн байдлаар биелдэг. Ферментүүд харуулж байна өндөр түвшин stereospecificity, regioselectivity болон chemoselectivity.
Түлхүүр түгжих загвар
Кошландын индукцийн зохицох таамаглал
Илүү бодитой нөхцөл байдал нь өдөөгдсөн тохирох тохиолдолд юм. Буруу субстрат - хэтэрхий том эсвэл хэтэрхий жижиг - идэвхтэй сайтад тохирохгүй
1890 онд Эмил Фишер ферментийн өвөрмөц байдлыг ферментийн хэлбэр ба субстрат хоорондын яг тохирлоор тодорхойлдог гэж санал болгов. Энэ таамаглалыг цоож ба түлхүүрийн загвар гэж нэрлэдэг. Фермент нь субстраттай холбогдож богино хугацааны фермент-субстратын цогцолбор үүсгэдэг. Гэсэн хэдий ч энэ загвар нь ферментийн өндөр өвөрмөц байдлыг тайлбарлаж байгаа боловч практикт ажиглагдаж буй шилжилтийн төлөвийн тогтворжилтын үзэгдлийг тайлбарлаж чадахгүй байна.
Өдөөгдсөн тохирох загвар
1958 онд Даниел Кошланд түлхүүрийн түгжээний загварыг өөрчлөхийг санал болгов. Ферментүүд нь ерөнхийдөө хатуу биш, уян хатан молекулууд юм. Ферментийн идэвхтэй хэсэг нь субстратыг холбосны дараа конформацийг өөрчилж болно. Идэвхтэй хэсгийн амин хүчлүүдийн хажуугийн бүлгүүд нь ферментийг катализаторын функцийг гүйцэтгэх боломжийг олгодог байрлалыг эзэлдэг. Зарим тохиолдолд субстратын молекул нь идэвхтэй газартай холбогдсоны дараа хэлбэрээ өөрчилдөг. Түлхүүр түгжих загвараас ялгаатай нь өдөөгдсөн тохирох загвар нь зөвхөн ферментийн өвөрмөц байдлыг тайлбарлаад зогсохгүй шилжилтийн төлөвийг тогтворжуулдаг.
Өөрчлөлт
Уургийн гинжин хэлхээний нийлэгжилтийн дараа олон ферментүүд өөрчлөлтөд ордог бөгөөд үүнгүйгээр фермент үйл ажиллагаагаа бүрэн хэмжээгээр харуулахгүй. Ийм өөрчлөлтийг орчуулгын дараах өөрчлөлт (боловсруулах) гэж нэрлэдэг. Өөрчлөлтийн хамгийн түгээмэл төрлүүдийн нэг бол полипептидийн гинжин хэлхээний хажуугийн үлдэгдэлд химийн бүлгүүдийг нэмэх явдал юм. Жишээлбэл, фосфорын хүчлийн үлдэгдэл нэмэхийг фосфоржилт гэж нэрлэдэг бөгөөд киназа ферментээр катализ болдог. Олон эукариот ферментүүд гликозилжсэн, өөрөөр хэлбэл нүүрс усны олигомеруудаар өөрчлөгддөг.
Орчуулгын дараах өөрчлөлтүүдийн өөр нэг түгээмэл төрөл бол полипептидийн гинжин хэлхээний хуваагдал юм. Жишээлбэл, химотрипсин (хоол боловсруулахад оролцдог протеаз) нь полипептидийн бүсийг химотрипсиногенээс салгаснаар олж авдаг. Химотрипсиноген нь химотрипсиний идэвхгүй прекурсор бөгөөд нойр булчирхайд нийлэгждэг. Идэвхгүй хэлбэр нь ходоодонд орж химотрипсин болж хувирдаг. Энэ механизм нь ферментийг ходоодонд орохоос өмнө нойр булчирхай болон бусад эдийг хуваахаас зайлсхийхэд зайлшгүй шаардлагатай. Идэвхгүй ферментийн прекурсорыг мөн "зимоген" гэж нэрлэдэг.
Ферментийн кофакторууд
Зарим ферментүүд катализаторын үйл ажиллагааг нэмэлт бүрэлдэхүүн хэсэггүйгээр бие даан гүйцэтгэдэг. Гэсэн хэдий ч катализ хийхэд уургийн бус бүрэлдэхүүн хэсгүүдийг шаарддаг ферментүүд байдаг. Кофакторууд нь органик бус молекулууд (металл ион, төмрийн хүхрийн кластер гэх мэт) эсвэл органик (жишээлбэл,
