1 хімічні реакції характерні білків. Нейтральний білок
Класифікація білків базується на їхньому хімічному складі. Відповідно до цієї класифікації білки бувають простіі складні. Прості білки складаються тільки з амінокислот, тобто одного або декількох поліпептидів. До простих білків, що є в організмі людини, відносяться альбуміни, глобуліни, гістони, білки опорних тканин.
У молекулі складного білка, крім амінокислот, є ще неамінокислотна частина, звана простетичною групою.Залежно від будівлі цієї групи виділяють такі складні білки, як фосфопротеїди (містять фосфорну кислоту), нуклеопротеїди(містять нуклеїнову кислоту), глікопротеїди(містять вуглевод), ліпопротеїди(містять ліпоїд) та інші.
Згідно з класифікацією, яка базується на просторовій формі білків, білки поділяються на фібрилярніі глобулярні.
Фібрилярні білки складаються із спіралей, тобто переважно із вторинної структури. Молекули глобулярних білків мають кулясту та еліпсоїдну форму.
Прикладом фібрилярних білків є колаген –найпоширеніший білок у тілі людини. Перед цього білка припадає 25-30% від загальної кількості білків організму. Колаген має високу міцність і еластичність. Він входить до складу судин м'язів, сухожиль, хрящів, кісток, стінки судин.
Прикладом глобулярних білків є альбуміни та глобуліни плазми крові.
Фізико-хімічні властивості білків.
Однією з головних особливостей білків є їх велика молекулярна маса, Що коливається в діапазоні від 6000 до декількох мільйонів Дальтон.
Іншою важливою фізико-хімічною властивістю білків є їх амфотерність,тобто наявність, як кислотних, і основних властивостей.Амфотерність пов'язана з наявністю у складі деяких амінокислот вільних карбоксильних груп, тобто кислотних, і аміногруп, тобто лужних. Це призводить до того, що в кислому середовищі білки виявляють лужні властивості, а в лужному середовищі – кислотні. Однак за певних умов білки виявляють нейтральні властивості. Значення рН, у якому білки виявляють нейтральні властивості, називається ізоелектричною точкою. Ізоелектрична точка для кожного білка індивідуальна. Білки за цим показником ділять на два великі класи – кислі та лужні,оскільки ізоелектрична точка може бути зсунута або в одну або в іншу сторону.
Ще одна важлива властивість білкових молекул – це розчинність.Незважаючи на великий розмір молекул білки досить добре розчиняються у воді. Причому розчини білків у питній воді дуже стійкі. Першою причиною розчинності білків є наявність на поверхні молекул білків заряду, завдяки чому білкові молекули практично не утворюють нерозчинні у воді агрегати. Другою причиною стійкості білкових розчинів є наявність у білкової молекули гідратної (водної) оболонки. Гідратна оболонка відокремлює білки одна від одної.
Третя важлива фізико-хімічна властивість білків – це висолення,тобто здатність випадати в осад під дією водовіднімних засобів.Висолення - процес оборотний. Ця здатність переходити в розчин, то виходити з нього дуже важлива для прояву багатьох життєвих властивостей.
Нарешті, найважливішою властивістю білків є його здатність до денатурації.Денатурація – це втрата білком нативності.Коли ми робимо яєчню на сковороді, ми отримуємо необоротну денатурацію білка. Денатурація полягає у постійному або тимчасовому порушенні вторинної та третинної структурибілка, але при цьому первинна структура зберігається. Крім температури (понад 50 градусів) денатурацію можуть викликати інші фізичні фактори: випромінювання, ультразвук, вібрація, сильні кислоти та луги. Денатурація може бути оборотною та незворотною. При невеликих впливах руйнування вторинної та третинної структур білка відбувається незначне. Тому білок за відсутності впливу, що денатурує, може відновити свою нативну структуру. Процес зворотної денатурації називається Ренатурація.Однак при тривалому та сильному впливіренатурація стає неможливою, а денатурація, таким чином, незворотною.
Хімічні властивості білків
Фізичні властивості білків
Фізичні та Хімічні властивостібілків. Кольорові реакції білків
Властивості білків також різноманітні, як і функції, які вони виконують. Одні білки розчиняються у воді, утворюючи, зазвичай, колоїдні розчини (наприклад, білок яйця); інші розчиняються у розведених розчинах солей; треті нерозчинні (наприклад, білки покривних тканин).
У радикалах амінокислотних залишків білки містять різні функціональні групи, які здатні вступати до багатьох реакцій. Білки вступають у реакції окислення-відновлення, етерифікації, алкілування, нітрування, можуть утворювати солі як з кислотами, так і з основами (білки амфотерни).
1. Гідроліз білків: H+
[− NH 2 ─CH─ CO─NH─CH─CO − ] n +2nH 2 O → n NH 2 − CH − COOH + n NH 2 ─ CH ─ COOH
│ │ │ │
Амінокислота 1 амінокислота 2
2. Осадження білків:
а) оборотне
Білок у розчині ↔ осад білка. Відбувається під впливом розчинів солей Na + , K +
б) незворотне (денатурація)
При денатурації під впливом зовнішніх чинників (температура; механічне вплив – тиск, розтирання, струшування, ультразвук; дії хімічних агентів – кислот, лугів та інших.) відбувається зміна вторинної, третинної і четвертинної структур білкової макромолекули, тобто її нативної просторової структури. Первинна структура, а, отже, і хімічний складбілки не змінюються.
При денатурації змінюються Фізичні властивостібілків: знижується розчинність, втрачається біологічна активність. У той же час збільшується активність деяких хімічних груп, полегшується вплив на протеїлітичні білки ферментів, а, отже, він легше гідролізується.
Наприклад, альбумін - яєчний білок- при температурі 60-70 ° осаджується з розчину (згортається), втрачаючи здатність розчинятися у воді.
Схема процесу денатурації білка (руйнування третинної та вторинної структур білкових молекул)
,3. Горіння білків
Білки горять з утворенням азоту, Вуглекислий газ, води, а також деякі інші речовини. Горіння супроводжується характерним запахом паленого пір'я
4. Кольорові (якісні) реакції на білки:
а) ксантопротеїнова реакція (на залишки амінокислот, що містять бензольні кільця):
Білок + HNO 3 (конц.) → жовте фарбування
б) біуретова реакція (на пептидні зв'язки):
Білок + CuSO 4 (насич) + NaOH (конц) → яскраво-фіолетове фарбування
в) цистеїнова реакція (на залишки амінокислот, що містять сірку):
Білок + NaOH + Pb(CH 3 COO) 2 → Чорне фарбування
Білки є основою всього живого Землі і виконують в організмах різноманітні функції.
БІЛКИ (Протеїни), клас складних азотовмісних сполук, найбільш характерних і важливих (поряд з нуклеїновими кислотами) компонентів живої речовини. Білки виконують численні та різноманітні функції. Більшість білків - ферменти, що каталізують хімічні реакції. Багато гормонів, що регулюють фізіологічні процеси, також є білками. Такі структурні білки, як колаген та кератин, служать головними компонентами кісткової тканини, волосся та нігтів. Скоротливі білки м'язів мають здатність змінювати свою довжину, використовуючи хімічну енергію для виконання механічної роботи. До білків відносяться антитіла, які пов'язують та нейтралізують токсичні речовини. Деякі білки, здатні реагувати на зовнішні впливи(Світло, запах), служать в органах почуттів рецепторами, що сприймають подразнення. Багато білки, розташовані всередині клітини та на клітинній мембрані, виконують регуляторні функції.У першій половині 19 ст. багато хіміків, і серед них насамперед Ю.фон Лібіх, поступово дійшли висновку, що білки є особливим класом азотистих сполук. Назва «протеїни» (від грец.
protos перший) запропонував у 1840 р. голландський хімік Г.Мульдер. ФІЗИЧНІ ВЛАСТИВОСТІ Білки у твердому стані білого кольору, а в розчині безбарвні, якщо вони не несуть якої-небудь хромофорної (забарвленої) групи, як, наприклад, гемоглобін. Розчинність у воді у різних білків дуже варіює. Вона змінюється також залежно від рН і від концентрації солей у розчині, так що можна підібрати умови, за яких один якийсь білок вибірково осідатиметься в присутності інших білків. Цей метод «висалівання» широко використовується для виділення та очищення білків. Очищений білок часто випадає в осад із розчину у вигляді кристалів.У порівнянні з іншими сполуками молекулярна маса білків дуже велика від декількох тисяч до багатьох мільйонів дальтон. Тому при ультрацентрифугуванні білки осідають, і до того ж з різною швидкістю. Завдяки присутності в молекулах білків позитивно і негативно заряджених груп вони рухаються з різною швидкістю і в електричному полі. На цьому заснований електрофорез метод, застосовуваний для виділення індивідуальних білків зі складних сумішей. Очищення білків проводять і методом хроматографії.
ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ Будова. Білки - це полімери, тобто. молекули, побудовані, як ланцюги, з мономерних ланок, що повторюються, або субодиниць, роль яких відіграють у них a -амінокислоти. Загальна формулаамінокислотде R ¦ атом водню або якась органічна група.Білкова молекула (поліпептидний ланцюг) може складатися лише з відносно невеликої кількості амінокислот або з декількох тисяч мономерних ланок. З'єднання амінокислот у ланцюзі можливе тому, що у кожної з них є дві різні хімічні групи: аміногрупа, що володіє основними властивостями,
NH 2 , та кислотна карбоксильна група, СООН. Обидві ці групи приєднані до a -тому вуглецю. Карбоксильна група однієї амінокислоти може утворити амідний (пептидний) зв'язок з аміногрупою іншої амінокислоти:
Після того як дві амінокислоти таким чином з'єдналися, ланцюг може нарощуватися шляхом додавання до другої третьої амінокислоти і т.д. Як видно з наведеного вище рівняння, при утворенні пептидного зв'язку виділяється молекула води. У присутності кислот, лугів або протеолітичних ферментів реакція йде у зворотному напрямку: поліпептидний ланцюг розщеплюється на амінокислоти із приєднанням води. Така реакція називається гідролізом. Гідроліз протікає спонтанно, а для з'єднання амінокислот у поліпептидний ланцюг потрібна енергія. Карбоксильна група і амідна група (або подібна з нею імідна в разі амінокислоти проліну) є у всіх амінокислот, відмінності ж між амінокислотами визначаються природою тієї групи, або «бічного ланцюга», яка позначена вище літерою
R . Роль бічного ланцюга може грати і один атом водню, як у амінокислоти гліцину, і якесь об'ємне угруповання, як у гістидину і триптофану. Деякі бічні ланцюги в хімічному сенсі інертні, тоді як інші мають помітну реакційну здатність.Синтезувати можна багато тисяч різних амінокислот, і безліч різних амінокислот зустрічається в природі, але для синтезу білків використовується тільки 20 видів амінокислот: аланін, аргінін, аспарагін, аспарагінова кислота, валін, гістидин, гліцин, глутамін, глутамінова кислота, ізолей , метіонін, пролін, серин, тирозин, треонін, триптофан, фенілаланін і цистеїн (у білках цистеїн може бути присутнім у вигляді димеру
цистину). Правда, в деяких білках присутні й інші амінокислоти, крім двадцяти, що регулярно зустрічаються, але вони утворюються в результаті модифікації якої-небудь з двадцяти перерахованих вже після того, як вона включилася в білок.Оптична активність. У всіх амінокислот, за винятком гліцину, a -тому вуглецю приєднані чотири різні групи. З погляду геометрії, чотири різні групи можуть бути приєднані двома способами, і відповідно є дві можливі конфігурації, або два ізомери, які стосуються один одного, як предмет до свого дзеркального відображення, тобто. як ліва рукадо правої. Одну конфігурацію називають лівою, або лівообертаючою ( L ), а іншу ? правою, або правообертаючою ( D ), оскільки два таких ізомери розрізняються напрямком обертання площини поляризованого світла. У білках зустрічаються лише L -амінокислоти (виняток становить гліцин; він може бути представлений лише однією формою, оскільки у нього дві з чотирьох груп однакові), і всі вони мають оптичну активність (оскільки є тільки один ізомер). D -амінокислоти у природі рідкісні; вони зустрічаються в деяких антибіотиках та клітинній оболонці бактерій.Послідовність амінокислот. Амінокислоти в поліпептидному ланцюгу розташовуються не випадковим чином, а в певному фіксованому порядку, і саме цей порядок визначає функції та властивості білка. Варіюючи порядок розташування 20 видів амінокислот, можна отримати величезну кількість різних білків, так само, як з літер алфавіту можна скласти безліч різних текстів.У минулому визначення амінокислотної послідовності якого-небудь білка йшло нерідко кілька років. Пряме визначенняі тепер досить трудомістка справа, хоча створені прилади, що дозволяють вести його автоматично. Зазвичай простіше визначити нуклеотидну послідовність відповідного гена і вивести з неї амінокислотну послідовність білка. На цей час вже визначено амінокислотні послідовності багатьох сотень білків. Функції розшифрованих білків, як правило, відомі, і це допомагає уявити можливі функції подібних білків, що утворюються, наприклад, при злоякісних новоутвореннях.
Складні білки. Білки, які з одних лише амінокислот, називають простими. Часто, однак, до поліпептидного ланцюга бувають приєднані атом металу або якесь хімічне з'єднання, що не є амінокислотою. Такі білки називаються складними. Прикладом може бути гемоглобін: він містить залізопорфірин, який визначає його червоний колір і дозволяє грати роль переносника кисню.У назвах більшості складних білків міститься вказівка на природу приєднаних груп: у глікопротеїнах присутні цукру, у ліпопротеїнах жири. Якщо від приєднаної групи залежить каталітична активність ферменту, її називають простетичної групою. Нерідко якийсь вітамін грає роль простетичної групи або входить до її складу. Вітамін А, наприклад, приєднаний до одного з білків сітківки, визначає її чутливість до світла.
Третинна структура. Важлива не так сама амінокислотна послідовність білка (первинна структура), скільки спосіб її укладання в просторі. По всій довжині поліпептидного ланцюга іони водню утворюють регулярні водневі зв'язки, які надають їй форму спіралі чи шару (вторинна структура). З комбінації таких спіралей та шарів виникає компактна форма наступного порядку третинна структура білка. Навколо зв'язків, що утримують мономірні ланки ланцюга, можливі повороти на невеликі кути. Тому з чисто геометричної точкизору число можливих конфігураційдля будь-якого поліпептидного ланцюга нескінченно велике. Насправді кожен білок існує в нормі тільки в одній конфігурації, що визначається його амінокислотною послідовністю. Структура ця не жорстка, вона як би « дихає» ¦ коливається навколо якоїсь середньої конфігурації. Ланцюг складається в таку конфігурацію, при якій вільна енергія (здатність виконувати роботу) мінімальна, подібно до того як відпущена пружина стискається лише до стану, що відповідає мінімуму вільної енергії. Нерідко одна частина ланцюга буває жорстко зчеплена з іншого дисульфідним ( S'S') зв'язками між двома залишками цистеїну. Саме тому цистеїн серед амінокислот грає особливо важливу роль.Складність будови білків настільки велика, що ще неможливо обчислити третинну структуру білка, навіть відома його амінокислотна послідовність. Але якщо вдається отримати кристали білка, його третинну структуру можна визначити по дифракції рентгенівських променів.
У структурних, скорочувальних та деяких інших білків ланцюга витягнуті і кілька лежачих поряд злегка згорнутих ланцюгів утворюють фібрили; фібрили, у свою чергу, складаються в більші утворення волокна. Однак більшість білків у розчині мають глобулярну форму: ланцюги згорнуті в глобулі, як пряжа в клубку. Вільна енергіяза такої конфігурації мінімальна, оскільки гідрофобні («відштовхуючі воду») амінокислоти приховані всередині глобули, а гідрофільні («притягують воду») знаходяться на її поверхні.
Багато білків - це комплекси з декількох поліпептидних ланцюгів. Така будова називається четвертинною структурою білка. Молекула гемоглобіну, наприклад, складається з чотирьох субодиниць, кожна з яких є глобулярним білок.
Структурні білки завдяки своїй лінійній конфігурації утворюють волокна, у яких межа міцності на розрив дуже висока, глобулярна конфігурація дозволяє білкам вступати в специфічні взаємодії з іншими сполуками. На поверхні глобули при правильному укладанняланцюгів виникають певної формипорожнини, у яких розміщені реакційноздатні хімічні групи. Якщо даний білок - фермент, то інша, зазвичай менша, молекула якоїсь речовини входить у таку порожнину подібно до того, як ключ входить у замок; при цьому змінюється конфігурація електронної хмари молекули під впливом хімічних груп, що знаходяться в порожнині, і це змушує її певним чином реагувати. У такий спосіб фермент каталізує реакцію. У молекулах антитіл також є порожнини, у яких різні чужорідні речовини зв'язуються і цим знешкоджуються. Модель «ключа і замка», що пояснює взаємодію білків коїться з іншими сполуками, дозволяє зрозуміти специфічність ферментів і антитіл, тобто. їхня здатність реагувати тільки з певними сполуками.
Білки у різних видів організмів. Білки, що виконують одну і ту ж функцію у різних видіврослин і тварин і тому, що носять одну і ту ж назву, мають і подібну конфігурацію. Вони, однак, дещо різняться за своєю амінокислотною послідовністю. У міру того, як види дивергують від загального предка, деякі амінокислоти в певних положеннях заміщаються в результаті інших мутацій. Шкідливі мутації, що є причиною спадкових хвороб, вибраковуються природним відбором, але корисні або, принаймні, нейтральні можуть зберігатися. Чим ближче один до одного два будь-які біологічні види, тим менше відмінностей виявляється в їх білках.Деякі білки змінюються відносно швидко, інші дуже консервативні. До останніх належить, наприклад, цитохром з¦ дихальний фермент, що є у більшості живих організмів. У людини та шимпанзе його амінокислотні послідовності ідентичні, а в цитохромі зіншими пшениці виявилися лише 38% амінокислот. Навіть порівнюючи людину та бактерії, подібність цитохромів з(відмінності торкаються тут 65% амінокислот) все ще можна помітити, хоча загальний предок бактерії та людини жив на Землі близько двох мільярдів років тому. У наш час порівняння амінокислотних послідовностей часто використовують для побудови філогенетичного (генеалогічного) дерева, що відбиває еволюційні зв'язки між різними організмами.
Денатурація. Синтезована молекула білка, складаючись, набуває властиву їй конфігурацію. Ця конфігурація, однак, може зруйнуватися при нагріванні, зміні рН, під дією органічних розчинників і навіть при простому збовтуванні розчину до появи на його поверхні бульбашок. Змінений у такий спосіб білок називають денатурованим; він втрачає свою біологічну активність і зазвичай стає нерозчинним. Добре знайомі всім приклади денатурованого білка варені яйцяабо збиті вершки. Невеликі білки, містять лише близько сотні амінокислот, здатні ренатурувати, тобто. знову набувати вихідної конфігурації. Але більшість білків перетворюється при цьому просто на масу поплутаних поліпептидних ланцюгів і колишню конфігурацію не відновлює.Одна з головних труднощів при виділенні активних білків пов'язана з їхньою чутливістю до денатурації. Корисне застосування ця властивість білків знаходить при консервуванні харчових продуктів: висока температуранезворотно денатурує ферменти мікроорганізмів, і мікроорганізми гинуть.
СИНТЕЗ БІЛКІВ Для синтезу білка живий організм повинен мати систему ферментів, здатних приєднувати одну амінокислоту до іншої. Необхідне також джерело інформації, яка б визначала, які саме амінокислоти слід з'єднувати. Оскільки в організмі є тисячі видів білків і кожен із них складається в середньому з кількох сотень амінокислот, необхідна інформація має бути справді величезною. Зберігається вона (подібно до того, як зберігається запис на магнітній стрічці) у молекулах нуклеїнових кислот, З яких складаються гени. Див . також СПАДЩИНА; НУКЛЕЇНОВІ КИСЛОТИ.Активація ферментів. Синтезований з амінокислот поліпептидний ланцюг – це далеко не завжди білок у його остаточній формі. Багато ферментів синтезуються спочатку у вигляді неактивних попередників і переходять в активну форму лише після того, як інший фермент видалить на одному з кінців ланцюга кілька амінокислот. У такій неактивній формі синтезуються деякі травні ферменти, наприклад трипсин; ці ферменти активуються в шлунково-кишковому тракті в результаті видалення кінцевого фрагмента ланцюга. Гормон інсулін, молекула якого в активній формі складається з двох коротких ланцюгів, синтезується як одного ланцюга, т.зв. проінсуліну. Потім середня частинацього ланцюга видаляється, а фрагменти, що залишилися, зв'язуються один з одним, утворюючи активну молекулу гормону. Складні білки утворюються лише після того, як до білка буде приєднано певну хімічну групу, а для цього приєднання часто теж потрібен фермент.Метаболічний кругообіг. Після згодовування тварині амінокислот, мічених радіоактивними ізотопами вуглецю, азоту або водню, мітка швидко включається до його білків. Якщо мічені амінокислоти перестають надходити в організм, кількість мітки в білках починає знижуватися. Ці експерименти показують, що білки, що утворилися, не зберігаються в організмі до кінця життя. Усі вони, за небагатьма винятками, перебувають у динамічному стані, постійно розпадаються до амінокислот, та був знову синтезуються.Деякі білки розпадаються, коли гинуть та руйнуються клітини. Це постійно відбувається, наприклад, з еритроцитами та клітинами епітелію, що вистилає внутрішню поверхнюкишківника. Крім того, розпад та ресинтез білків протікають і в живих клітинах. Як не дивно, про розпад білків відомо менше, ніж про їхній синтез. Зрозуміло, проте, що у розпаді беруть участь протеолітичні ферменти, подібні до тих, які розщеплюють білки до амінокислот у травному тракті.
Період напіврозпаду у різних білків різний від декількох годин до багатьох місяців. Єдиний виняток молекули колагену. Якось утворившись, вони залишаються стабільними, не оновлюються та не заміщаються. Згодом, однак, змінюються деякі їх властивості, зокрема еластичність, а оскільки вони не оновлюються, наслідком цього є певні вікові змінинаприклад поява зморшок на шкірі.
Синтетичні білки. Хіміки давно вже навчилися полімеризувати амінокислоти, але амінокислоти з'єднуються при цьому невпорядковано, тому продукти такої полімеризації мало схожі на природні. Щоправда, є можливість поєднувати амінокислоти в заданому порядку, що дозволяє одержувати деякі біологічно активні білки, зокрема, інсулін. Процес досить складний, і таким способом вдається одержувати ті білки, в молекулах яких міститься близько сотні амінокислот. Переважно замість цього синтезувати або виділити нуклеотидну послідовність гена, що відповідає бажаній амінокислотній послідовності, а потім ввести цей ген у бактерію, яка і вироблятиме шляхом реплікації велика кількістьнеобхідного товару. Цей метод, втім, теж має свої недоліки. Див . См. також ГЕННА ІНЖЕНЕРІЯ. БІЛКИ І ЖИВЛЕННЯ Коли білки в організмі розпадаються до амінокислот, ці амінокислоти можуть бути використані для синтезу білків. У той же час і самі амінокислоти схильні до розпаду, так що вони реутилізуються не повністю. Зрозуміло також, що в період росту, при вагітності та загоєнні ран синтез білків має перевищувати розпад. Деякі білки організм безперервно втрачає; це білки волосся, нігтів та поверхневого шару шкіри. Тому для синтезу білків кожен організм має одержувати амінокислоти з їжею. Зелені рослини синтезують із СО 2 , води та аміаку або нітратів всі 20 амінокислот, що зустрічаються в білках. Багато бактерій теж здатні синтезувати амінокислоти за наявності цукру (або якогось його еквівалента) і фіксованого азоту, а й цукор, зрештою, поставляється зеленими рослинами. У тварин здатність до синтезу амінокислот обмежена; вони одержують амінокислоти, поїдаючи зелені рослини чи інших тварин. У травному тракті поглинені білки розщеплюються до амінокислот, останні всмоктуються, і з них будуються білки, притаманні даного організму. Жоден поглинений білок не входить у структури тіла як такої. Єдиний виняток полягає в тому, що у багатьох ссавців частина материнських антитіл може в інтактному вигляді потрапити через плаценту в кровотік плода, а через материнське молоко (особливо у жуйних) бути передане новонародженому відразу після появи на світ.Потреба у білках. Зрозуміло, що з підтримки життя організм повинен отримувати з їжею кілька білків. Проте розміри цієї потреби залежить від низки чинників. Організму необхідна їжа як джерело енергії (калорій), і як матеріал для побудови його структур. На першому місці стоїть потреба в енергії. Це означає, що коли вуглеводів і жирів в раціоні мало, харчові білки використовуються не для синтезу власних білків, а як джерело калорій. При тривалому голодуванні навіть власні білки витрачаються задоволення енергетичних потреб. Якщо ж вуглеводів у раціоні достатньо, споживання білків може бути знижено.Азотний баланс. У середньому прибл. 16% усієї маси білка становить азот. Коли входили до складу білків амінокислоти розщеплюються, азот, що містився в них, виводиться з організму з сечею і (щонайменше) з калом у вигляді різних азотистих сполук. Зручно для оцінки якості білкового харчування використовувати такий показник, як азотистий баланс, тобто. різницю (у грамах) між кількістю азоту, що надійшов в організм, і кількістю виведеного азоту за добу. За нормального харчування у дорослого ці кількості рівні. У зростаючого організму кількість виведеного азоту менша за кількість надійшов, тобто. баланс позитивний. При нестачі білків у раціоні баланс негативний. Якщо калорій у раціоні достатньо, але білки у ньому повністю відсутні, організм зберігає білки. Білковий обмін уповільнюється, і повторна утилізація амінокислот в синтезі білка йде з максимально можливою ефективністю. Однак втрати неминучі, і азотисті сполуки все ж таки виводяться з сечею і частково з калом. Кількість азоту, виведеного з організму за добу при білковому голодуванні, може бути мірою добової нестачі білка. Природно припустити, що, ввівши до раціону кількість білка, еквівалентне цьому дефіциту, можна відновити азотистий баланс. Однак, це не так. Отримавши таку кількість білка, організм починає використовувати амінокислоти менш ефективно, тому для відновлення азотистого балансу потрібно деяке додаткова кількістьбілка.Якщо кількість білка в раціоні перевищує необхідне підтримки азотистого балансу, то шкоди від цього, очевидно, немає. Надлишок амінокислот просто використовується як джерело енергії. Як особливо яскравий приклад можна послатися на ескімосів, які споживають мало вуглеводів і приблизно в десять разів більше білка, ніж потрібно підтримки азотистого балансу. У більшості випадків, проте, використання білка як джерело енергії невигідно, оскільки з певної кількості вуглеводів можна отримати набагато більше калорій, ніж з тієї ж кількості білка. У бідних країнах населення отримує необхідні калорії за рахунок вуглеводів та споживає мінімальну кількість білка.
Якщо необхідну кількість калорій організм отримує у формі небілкових продуктів, то мінімальна кількість білка, що забезпечує підтримку азотистого балансу, становить для дорослої людини прибл. 30 г на добу. Приблизно стільки білка міститься у чотирьох скибочках хліба чи 0,5 л молока. Оптимальним вважають зазвичай дещо більшу кількість; рекомендується від 50 до 70 г.
Незамінні амінокислоти. До цього часу білок розглядався як щось ціле. Тим часом для того, щоб міг йти синтез білка, в організмі повинні бути присутніми всі необхідні амінокислоти. Деякі з амінокислот організм тварини сам здатний синтезувати. Їх називають замінними, оскільки вони не обов'язково повинні бути присутніми в раціоні, важливо лише, щоб в цілому надходження білка як джерела азоту було достатнім; тоді за браку замінних амінокислот організм може синтезувати їх з допомогою тих, що є надлишку. Інші, незамінні, амінокислоти не можуть бути синтезовані і повинні надходити в організм з їжею. Для людини незамінними є валін, лейцин, ізолейцин, треонін, метіонін, фенілаланін, триптофан, гістидин, лізин та аргінін. (Хоча аргінін і може синтезуватися в організмі, його відносять до незамінних амінокислот, оскільки у новонароджених і дітей, що ростуть, він утворюється в недостатній кількості. З іншого боку, для людини зрілого віку надходження деяких з цих амінокислот з їжею може стати необов'язковим.)Цей список незамінних амінокислот приблизно однаковий також у інших хребетних і навіть комах. Поживну цінність білків зазвичай визначають, згодовуючи їх щурам і стежачи за збільшенням ваги тварин.
Поживна цінність білків. Поживну цінність білка визначають за тією незамінною амінокислотою, якої найбільше не вистачає. Проілюструємо це з прикладу. У білках нашого тіла міститься в середньому прибл. 2% триптофану (за вагою). Припустимо, що до раціону входить 10 г білка, що містить 1% триптофану, і що інших незамінних амінокислот у ньому достатньо. У нашому випадку 10 г цього неповноцінного білка, по суті, еквівалентні 5 г повноцінного; Інші 5 р можуть бути лише джерелом енергії. Зазначимо, що оскільки амінокислоти в організмі практично не запасаються, а для того, щоб міг йти синтез білка, повинні одночасно бути присутніми всі амінокислоти, ефект від надходження незамінних амінокислот можна виявити лише в тому випадку, якщо всі вони надійдуть в організм одночасно. Усереднений склад більшості тварин білків близький до усередненого складу білків людського тіла, отже амінокислотна недостатність нам навряд чи загрожує, якщо раціон багатий такими продуктами, як м'ясо, яйця, молоко і сир. Однак є білки, наприклад, желатин (продукт денатурації колагену), які містять дуже мало незамінних амінокислот. Рослинні білки, хоча вони в цьому сенсі і кращі за желатин, теж бідні незамінними амінокислотами; особливо мало в них лізину та триптофану. Проте і чисто вегетаріанську дієтузовсім не можна вважати шкідливою, якщо при цьому споживається дещо більша кількість рослинних білків, достатня для того, щоб забезпечити організм незамінними амінокислотами. Найбільше білка міститься в рослин у насінні, особливо в насінні пшениці та різних бобових культур. Багаті на білки також і молоді пагони, наприклад у спаржі.Синтетичні білки у раціоні. Додаючи невеликі кількості синтетичних незамінних амінокислот або багатих ними білків до неповноцінних білків, наприклад білків кукурудзи, можна значно підвищити поживну цінністьостанніх, тобто. тим самим збільшити кількість споживаного білка. Інша можливість полягає у вирощуванні бактерій або дріжджів на вуглеводнях нафти з додаванням нітратів або аміаку як джерело азоту. Отриманий таким шляхом мікробний білок може служити кормом для свійської птицічи худоби, і може і безпосередньо споживатися людиною. Третій метод, що широко застосовується, використовує особливості фізіології жуйних тварин. У жуйних у початковому відділі шлунка, т.зв. рубці, мешкають особливі форми бактерій і найпростіших, які перетворюють неповноцінні рослинні білки на більш повноцінні мікробні білки, а ці, у свою чергу, після перетравлення і всмоктування перетворюються на тваринні білки. До корму худоби можна додати сечовину дешеве синтетичне азотовмісне з'єднання. Мікроорганізми, що мешкають в рубці, використовують азот сечовини для перетворення вуглеводів (яких у кормі значно більше) на білок. Близько третини всього азоту в кормі худоби може надходити у вигляді сечовини, що насправді і означає певною мірою хімічний синтез білка. У цей метод грає значної ролі як із способів отримання білка.ЛІТЕРАТУРА Маррі Р., Греннер Д., Мейєс П., Родуелл Ст. Біохімія людини, ТТ. 1 2. М., 1993Албертс Би., Брей Д., Льюс Дж. та ін. Молекулярна біологія клітини, ТТ. 1 3. М., 1994
Білки- Високомолекулярні органічні сполуки, Що складаються із залишків α-амінокислот.
У склад білківвходять вуглець, водень, азот, кисень, сірка. Частина білків утворює комплекси з іншими молекулами, які містять фосфор, залізо, цинк та мідь.
Білки мають великий молекулярною масою: яєчний альбумін - 36 000, гемоглобін - 152 000, міозин - 500 000. Для порівняння: молекулярна маса спирту - 46, оцтової кислоти- 60, бензолу - 78.
Амінокислотний склад білків
Білки- Неперіодичні полімери, мономерами яких є α-амінокислоти. Зазвичай як мономери білків називають 20 видів α-амінокислот, хоча в клітинах і тканинах їх виявлено понад 170.
Залежно від того, чи можуть амінокислоти синтезуватися в організмі людини та інших тварин, розрізняють: замінні амінокислоти- Можуть синтезуватися; незамінні амінокислоти- Не можуть синтезуватися. Незамінні амінокислоти повинні надходити в організм разом із їжею. Рослини синтезують усі види амінокислот.
Залежно від амінокислотного складу, білки бувають: повноцінними- Містять весь набір амінокислот; неповноцінними- Якісь амінокислоти в їхньому складі відсутні. Якщо білки складаються лише з амінокислот, їх називають простими. Якщо білки містять окрім амінокислот ще й неамінокислотний компонент (простетичну групу), їх називають складними. Простетична група може бути представлена металами (металопротеїни), вуглеводами (глікопротеїни), ліпідами (ліпопротеїни), нуклеїновими кислотами (нуклеопротеїни).
всі амінокислоти містять: 1) карбоксильну групу (-СООН); 2) аміногрупу (-NH 2); 3) радикал або R-групу (решта молекули). Будова радикала у різних видів амінокислот різна. Залежно від кількості аміногруп та карбоксильних груп, що входять до складу амінокислот, розрізняють: нейтральні амінокислоти, Що мають одну карбоксильну групу та одну аміногрупу; основні амінокислоти, Що мають більше однієї аміногрупи; кислі амінокислоти, Що мають більше однієї карбоксильної групи
Амінокислоти є амфотерними сполуками, Так як у розчині вони можуть виступати як у ролі кислот, так і основ. У водних розчинахамінокислоти існують у різних іонних формах.
Пептидна зв'язок
Пептиди — органічні речовини, Що складаються із залишків амінокислот, з'єднаних пептидним зв'язком.
Утворення пептидів відбувається внаслідок реакції конденсації амінокислот. При взаємодії аміногрупи однієї амінокислоти з карбоксильною групою іншою між ними виникає ковалентний азот-вуглецевий зв'язок, яку і називають пептидний. Залежно кількості амінокислотних залишків, що входять до складу пептиду, розрізняють дипептиди, трипептиди, тетрапептидиі т.д. Утворення пептидного зв'язку може повторюватися багаторазово. Це призводить до освіти поліпептидів. На одному кінці пептиду знаходиться вільна аміногрупа (його називають N-кінцем), а на іншому - вільна карбоксильна група (його називають С-кінцем).
Просторова організація білкових молекул
Виконання білками певних специфічних функцій залежить від просторової конфігурації їх молекул, крім того, клітині енергетично невигідно тримати білки у розгорнутій формі, у вигляді ланцюжка, тому поліпептидні ланцюги піддаються укладання, набуваючи певної тривимірної структури, або конформації. Виділяють 4 рівні просторової організації білків.
Первинна структура білка- Послідовність розташування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу, що становить молекулу білка. Зв'язок між амінокислотами - пептидна.
Якщо молекула білка складається з 10 амінокислотних залишків, то число теоретично можливих варіантівбілкових молекул, що відрізняються порядком чергування амінокислот, - 1020. Маючи 20 амінокислот, можна скласти з них ще більшу кількість різноманітних комбінацій. В людини виявлено близько десяти тисяч різних білків, які відрізняються як один від одного, так і від білків інших організмів.
Саме первинна структура білкової молекули визначає властивості молекул білка та її просторову конфігурацію. Заміна лише однієї амінокислоти на іншу в поліпептидному ланцюжку призводить до зміни властивостей і функцій білка. Наприклад, заміна в β-субодиниці гемоглобіну шостої глутамінової амінокислоти на валін призводить до того, що молекула гемоглобіну в цілому не може виконувати свою основну функцію - транспорт кисню; у таких випадках у людини розвивається захворювання – серповидноклітинна анемія.
Вторинна структура- Упорядковане згортання поліпептидного ланцюга в спіраль (має вигляд розтягнутої пружини). Витки спіралі зміцнюються водневими зв'язками, що виникають між карбоксильними групами та аміногрупами. Практично всі СО- та NН-групи беруть участь в утворенні водневих зв'язків. Вони слабші пептидних, але, повторюючись багаторазово, надають цієї зміни стійкість і жорсткість. На рівні вторинної структури існують білки: фіброїн (шовк, павутиння), кератин (волосся, нігті), колаген (сухожилля).
Третинна структура- Укладання поліпептидних ланцюгів в глобули, що виникає в результаті виникнення хімічних зв'язків(водневих, іонних, дисульфідних) та встановлення гідрофобних взаємодій між радикалами амінокислотних залишків. Основну роль освіті третинної структури грають гидрофильно-гидрофобные взаємодії. У водних розчинах гідрофобні радикали прагнуть сховатися від води, групуючись усередині глобули, тоді як гідрофільні радикали в результаті гідратації (взаємодії з диполями води) прагнуть опинитися на поверхні молекули. У деяких білків третинна структура стабілізується дисульфідними ковалентними зв'язками, що виникають між атомами сірки двох залишків цистеїну. На рівні третинної структури є ферменти, антитіла, деякі гормони.
Четвертична структурай у складних білків, молекули яких утворені двома і більше глобулами. Субодиниці утримуються в молекулі завдяки іонним, гідрофобним та електростатичним взаємодіям. Іноді при утворенні четвертинної структури між субодиницями виникають дисульфідні зв'язки. Найбільш вивченим білком, що має четвертинну структуру, є гемоглобін. Він утворений двома α-субодиницями (141 амінокислотний залишок) і двома β-субодиницями (146 амінокислотних залишків). З кожною субодиницею пов'язана молекула гема, що містить залізо.
Якщо з будь-яких причин просторова конформація білків відхиляється від нормальної, білок не може виконувати своїх функцій. Наприклад, причиною «коров'ячого сказу» (губкоподібної енцефалопатії) є аномальна конформація пріонів – поверхневих білків нервових клітин.
Властивості білків
Амінокислотний склад, структура білкової молекули визначають його властивості. Білки поєднують у собі основні та кислотні властивості, що визначаються радикалами амінокислот: чим більше кислих амінокислот у білку, тим яскравіше виражені його кислотні властивості. Здатність віддавати та приєднувати Н+ визначають буферні властивості білків; один із найпотужніших буферів - гемоглобін в еритроцитах, що підтримує рН крові на постійному рівні. Є розчинні білки (фібриноген), є нерозчинні, що виконують механічні функції (фіброїн, кератин, колаген). Є білки активні у хімічному відношенні (ферменти), є хімічно неактивні, стійкі до дії різних умовдовкілля і вкрай нестійкі.
Зовнішні фактори (нагрівання, ультрафіолетове випромінювання, важкі метали та їх солі, зміни рН, радіація, зневоднення)
можуть викликати порушення структурної організаціїмолекули білка. Процес втрати тривимірної конформації, властивої даної молекули білка, називають денатурацією. Причиною денатурації є розрив зв'язків, що стабілізують певну структуру білка. Спочатку рвуться найслабші зв'язки, а при посиленні умов і сильніші. Тому спочатку втрачається четвертинна, потім третинна та вторинна структури. Зміна просторової конфігурації призводить до зміни властивостей білка і, як наслідок, унеможливлює виконання білком властивих йому біологічних функцій. Якщо денатурація не супроводжується руйнуванням первинної структури, вона може бути оборотний, у разі відбувається самовідновлення властивої білку конформації. Такої денатурації зазнають, наприклад, рецепторні білки мембрани. Процес відновлення структури білка після денатурації називається ренатурацією. Якщо відновлення просторової конфігурації білка неможливе, то денатурація називається незворотній.
Функції білків
| Функція | Приклади та пояснення |
|---|---|
| Будівельна | Білки беруть участь в утворенні клітинних та позаклітинних структур: входять до складу клітинних мембран (ліпопротеїни, глікопротеїни), волосся (кератин), сухожиль (колаген) тощо. |
| Транспортна | Білок крові гемоглобін приєднує кисень і транспортує його від легень до всіх тканин та органів, а від них у легені переносить вуглекислий газ; До складу клітинних мембран входять особливі білки, які забезпечують активне і строго вибіркове перенесення деяких речовин та іонів з клітини у зовнішнє середовище і назад. |
| Регуляторна | Гормони білкової природи беруть участь у регулюванні процесів обміну речовин. Наприклад, гормон інсулін регулює рівень глюкози в крові, сприяє синтезу глікогену, збільшує утворення жирів із вуглеводів. |
| Захисна | У у відповідь проникнення в організм чужорідних білків чи мікроорганізмів (антигенів) утворюються особливі білки — антитіла, здатні пов'язувати і знешкоджувати їх. Фібрин, що утворюється з фібриногену, сприяє зупинці кровотеч. |
| Двигуна | Скорочувальні білки актин та міозин забезпечують скорочення м'язів у багатоклітинних тварин. |
| Сигнальна | У поверхневу мембрану клітини вбудовані молекули білків, здатних змінювати свою третинну структуру у відповідь на дію факторів зовнішнього середовища, таким чином здійснюючи прийом сигналів із зовнішнього середовища та передачу команд у клітину. |
| Запасаюча | В організмі тварин білки, як правило, не запасаються, виняток: альбумін яєць, казеїн молока. Але завдяки білкам в організмі можуть відкладатися про запас деякі речовини, наприклад, при розпаді гемоглобіну залізо не виводиться з організму, а зберігається, утворюючи комплекс з ферритином білком. |
| Енергетична | При розпаді 1 г білка до кінцевих продуктіввиділяється 17,6 кДж. Спочатку білки розпадаються до амінокислот, а потім до кінцевих продуктів – води, вуглекислого газу та аміаку. Однак як джерело енергії білки використовуються тільки тоді, коли інші джерела (вуглеводи та жири) витрачені. |
| Каталітична | Одна з найважливіших функцій білків. Забезпечується білками - ферментами, які прискорюють біохімічні реакції, що відбуваються у клітинах. Наприклад, рибульозобіфосфаткарбоксилаза каталізує фіксацію 2 при фотосинтезі. |
Ферменти
Ферменти, або ензими, - Особливий клас білків, що є біологічними каталізаторами. Завдяки ферментам біохімічні реакції протікають із величезною швидкістю. Швидкість ферментативних реакцій у десятки тисяч разів (а іноді й у мільйони) вища за швидкість реакцій, що йдуть за участю неорганічних каталізаторів. Речовина, на яку надає свою дію фермент, називають субстратом.
Ферменти - глобулярні білки, особливостям будовиферменти можна розділити на дві групи: прості та складні. Прості ферментиє найпростішими білками, тобто. складаються лише з амінокислот. Складні ферментиє складними білками, тобто. до їх складу, крім білкової частини, входить група небілкової природи. кофактор. У деяких ферментів як кофактор виступають вітаміни. У молекулі ферменту виділяють особливу частину, яка називається активним центром. Активний центр — невелика ділянкаферменту (від трьох до дванадцяти амінокислотних залишків), де відбувається зв'язування субстрату або субстратів з утворенням фермент-субстратного комплексу. Після завершення реакції фермент-субстратний комплекс розпадається на фермент та продукт (продукти) реакції. Деякі ферменти мають (крім активного) алостеричні центри- Ділянки, до яких приєднуються регулятори швидкості роботи ферменту ( алостеричні ферменти).
Для реакцій ферментативного каталізухарактерні: 1) висока ефективність 2) строга вибірковість і спрямованість дії; 3) субстратна специфічність; 4) тонка та точна регуляція. Субстратну та реакційну специфічність реакцій ферментативного каталізу пояснюють гіпотези Е. Фішера (1890 р.) та Д. Кошланда (1959 р.).
Е. Фішер (гіпотеза «ключ-замок»)припустив, що просторові зміни активного центру ферменту та субстрату повинні точно відповідати один одному. Субстрат порівнюється з «ключом», фермент – із «замком».
Д. Кошланд (гіпотеза «рука-рукавичка»)припустив, що просторова відповідність структури субстрату та активного центру ферменту створюється лише в момент їхньої взаємодії один з одним. Цю гіпотезу ще називають гіпотезою індукованої відповідності.
Швидкість ферментативних реакцій залежить від: 1) температури; 2) концентрації ферменту; 3) концентрації субстрату; 4) рН. Слід наголосити, що оскільки ферменти є білками, то їх активність найбільш висока за фізіологічно нормальних умов.
Більшість ферментів може працювати лише за температури від 0 до 40 °С. У цих межах швидкість реакції підвищується приблизно 2 рази при підвищенні температури на кожні 10 °С. При температурі вище 40 ° С білок піддається денатурації та активність ферменту падає. При температурі, близькій до точки замерзання, ферменти інактивуються.
При збільшенні кількості субстрату швидкість ферментативної реакції зростає до тих пір, поки кількість молекул субстрату стане рівною кількості молекул ферменту. При подальшому збільшенні кількості субстрату швидкість не збільшуватиметься, оскільки відбувається насичення активних центрів ферменту. Збільшення концентрації ферменту призводить до посилення каталітичної активності, оскільки в одиницю часу перетворень піддається більша кількість молекул субстрату.
Для кожного ферменту існує оптимальне значеннярН, при якому він виявляє максимальну активність (пепсин – 2,0, амілаза слини – 6,8, ліпаза підшлункової залози – 9,0). При більш високих чи низьких значеннях рН активність ферменту знижується. При різких зрушеннях рН фермент денатурує.
Швидкість роботи алостеричних ферментів регулюється речовинами, що приєднуються до алостеричних центрів. Якщо ці речовини прискорюють реакцію, вони називаються активаторами, якщо гальмують інгібіторами.
Класифікація ферментів
За типом хімічних перетворень, що каталізуються, ферменти розділені на 6 класів:
- оксиредуктази(перенесення атомів водню, кисню або електронів від однієї речовини до іншої - дегідрогеназу),
- трансферази(перенесення метильної, ацильної, фосфатної або аміногрупи від однієї речовини до іншої - трансаміназа),
- гідролази(Реакції гідролізу, при яких з субстрату утворюються два продукти - амілаза, ліпаза),
- ліази(негідролітичне приєднання до субстрату або відщеплення від нього групи атомів, при цьому можуть розриватися зв'язки С-С, С-N, С-О, С-S - декарбоксилаза),
- ізомерази(Внутрішньомолекулярна перебудова - ізомераза),
- лігази(з'єднання двох молекул в результаті утворення зв'язків С-С, С-N, С-О, С-S - синтетаза).
Класи у свою чергу поділені на підкласи та підпідкласи. У міжнародній класифікації, що діє, кожен фермент має певний шифр, що складається з чотирьох чисел, розділених точками. Перше число – клас, друге – підклас, третє – підпідклас, четверте – порядковий номерферменту в цьому підпідкласі, наприклад, шифр аргінази - 3.5.3.1.
Перейти до лекції №2«Будова та функції вуглеводів та ліпідів»
Перейти до лекції №4«Будова та функції нуклеїнових кислот АТФ»
Білки- природні поліпептиди із величезною молекулярною масою. Вони входять до складу всіх живих організмів та виконують різні біологічні функції.
Будова білка.
У білків існує 4 рівні будови:
- первинна структура білка- лінійна послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюгу, згорнутих у просторі:
- вторинна структура білка- Конформація поліпептидного ланцюга, т.к. скручування в просторі за рахунок водневих зв'язків між NHі СОгрупами. Є 2 способи укладання: α -спіраль та β - Структура.
- третинна структура білка- це тривимірне уявлення закрученої α -спіраль або β -структури у просторі:
Ця структура утворюється за рахунок дисульфідних містків -S-S-між цистеїновими залишками. У освіті такої структури беруть участь протилежно заряджені іони.
- четвертинна структура білкаутворюється за рахунок взаємодії між різними поліпептидними ланцюгами:
Синтез білка.
В основі синтезу лежить твердофазний метод, у якому перша амінокислота закріплюється на полімерному носії, а до неї послідовно підшиваються нові амінокислоти. Після цього полімер відокремлюють від поліпептидного ланцюга.
Фізичні властивості білка.
Фізичні властивості білка визначаються будовою, тому білки ділять на глобулярні(розчинні у воді) та фібрилярні(Нерозчинні у воді).
Хімічні властивості білків.
1. Денатурація білка(руйнування вторинної та третинної структури із збереженням первинної). Приклад денатурації – згортання яєчних білків при варінні яєць.
2. Гідроліз білків- незворотне руйнування первинної структури в кислому або лужному розчині з утворенням амінокислот. Так можна встановити кількісний склад білків.
3. Якісні реакції:
Біуретова реакція- взаємодія пептидного зв'язку та солей міді (II) у лужному розчині. Після закінчення реакції розчин забарвлюється у фіолетовий колір.
Ксантопротеїнова реакція- при реакції з азотною кислотоюспостерігається жовте забарвлення.
Біологічне значення білка.
1. Білки - будівельний матеріалз нього побудовані м'язи, кістки, тканини.
2. Білки – рецептори. Передають та сприймають сигнал, що надходять від сусідніх клітин із навколишнього середовища.
3. Білки відіграють важливу роль імунній системі організму.
4. Білки виконують транспортні функції та переносять молекули чи іони у місце синтезу чи накопичення. (Гемоглобін переносить кисень до тканин.)
5. Білки – каталізатори – ферменти. Це дуже потужні селективні каталізатори, які прискорюють реакцію в мільйони разів.
Є ряд амінокислот, які не можуть синтезуватися в організмі. незамінні, їх одержують лише з їжею: тизин, фенілаланін, метінін, валін, лейцин, триптофан, ізолейцин, треонін.
