Білки синтезуються внаслідок реакції. Фізико-хімічні властивості білків. Будова та функції білків

5. Регуляторна функція. Білки здійснюють функції сигнальних речовин - деяких гормонів, гістогормонів та нейромедіаторів, є рецепторами до сигнальних речовин будь-якої будови, забезпечують подальшу передачу сигналу в біохімічних ланцюгах сигнальних клітини. Прикладами можуть бути гормон росту соматотропін, гормон інсулін, Н- і М-холінорецептори.

6. Двигуна функція. За допомогою білків здійснюються процеси скорочення та іншого біологічного руху. Прикладами можуть бути тубулін, актин, міозин.

7. Запасна функція. У рослинах містяться запасні білки, які є цінними харчовими речовинами, в організмах тварин м'язові білки є резервними поживними речовинами, які мобілізуються за крайньої необхідності.

Для білків характерним є кілька рівнів структурної організації.

Первинною структуроюбілка називають послідовність амінокислотних залишків поліпептидної ланцюга. Пептидна зв'язок - це карбоксамідна зв'язок між α-карбоксильною групою однієї амінокислоти та α-аміногрупою іншої амінокислоти.

аланілфенілаланілцистеілпролін

У п ептидного зв'язкує кілька особливостей:

а) вона резонансно стабілізована і тому перебуває практично в одній площині – планарна; обертання навколо зв'язку С-N вимагає великих витратенергії та утруднено;

б) у зв'язку -CO-NH- особливий характер, вона менша, ніж звичайна, але більше, ніж подвійна, тобто існує кетоенольна таутомерія:

в) заступники стосовно пептидного зв'язку перебувають у транс-положенні;

г) пептидний кістяк оточений різноманітними за своєю природою бічними ланцюгами, взаємодіючи з навколишніми молекулами розчинника, вільні карбоксильні та аміногрупи іонізуються, утворюючи катіонні та аніонні центри молекули білка. Залежно від їхнього співвідношення білкова молекула отримує сумарний позитивний чи негативний заряд, і навіть характеризується тим чи іншим значенням рН середовища при досягненні изоэлектрической точки білка. Радикали утворюють сольові, ефірні, дисульфідні містки всередині молекули білка, і навіть визначають коло реакцій, властивих білкам.

В даний часумовилися вважати білками полімери, що складаються зі 100 і більше амінокислотних залишків, поліпептидами - полімери, що складаються з 50-100 амінокислотних залишків, низькомолекулярними пептидами - полімери, що складаються з менш ніж 50 амінокислотних залишків.

Деякі низькомолекулярніпептиди відіграють самостійну біологічну роль. Приклади деяких пептидів:

Глутатіон - γ-глу-цис-глі - одинз найбільш поширених внутрішньоклітинних пептидів, бере участь в окислювально-відновних процесах в клітинах і переносі амінокислот через біологічні мембрани.

Карнозин - β-ала-гіс - пептид,що міститься у м'язах тварин, усуває продукти перекисного розщеплення ліпідів, прискорює процес розпаду вуглеводів у м'язах і у вигляді фосфату залучається до енергетичного обміну у м'язах.

Вазопресин - гормон задньої частки гіпофіза, що бере участь у регуляції водного обміну організму:

Фалоїдін- отруйний поліпептид мухомора, у нікчемних концентраціях спричиняє загибель організму внаслідок виходу ферментів та іонів калію з клітин:

Граміцидин - антибіотик, що діє на багато грампозитивних бактерій, змінює проникність біологічних мембрандля низькомолекулярних сполук і викликає загибель клітин:

Міт-енкефалін - тир-глі-глі-фен-мет - пептид, що синтезується в нейронах і послаблює больові відчуття.

Вторинна структура білка- це просторова структура, що утворюється в результаті взаємодій між функціональними групами пептидного кістяка.

Пептидний ланцюг міститьбезліч СО-і NH-груп пептидних зв'язків, кожна з яких потенційно здатна брати участь в утворенні водневих зв'язків. Існують два головні типи структур, які дозволяють це здійснити: α-спіраль, в яку ланцюг згортається як шнур від телефонної трубки, і складчаста β-структура, в якій поруч укладені витягнуті ділянки одного або декількох ланцюгів. Обидві ці структури дуже стабільні.

α-Спіраль характеризуєтьсягранично щільною упаковкою скрученого поліпептидного ланцюга, на кожен виток правозакрученої спіралі припадає 3,6 амінокислотних залишків, радикали яких спрямовані завжди назовні і трохи назад, тобто на початок поліпептидного ланцюга.

Основні характеристики α-спіралі:

1) α-спіраль стабілізується водневими зв'язками між атомом водню при азоті пептидної групи та карбонільним киснем залишку, що віддаляється від даного вздовж ланцюга на чотири позиції;

2) в освіті водневого зв'язку беруть участь усі пептидні групи, це забезпечує максимальну стабільність α-спіралі;

3) в освіті водневих зв'язків залучені всі атоми азоту та кисню пептидних груп, що значною мірою знижує гідрофільність α-спіральних областей та збільшує їхню гідрофобність;

4) α-спіраль утворюється мимовільно і є найбільш стійкою конформацією поліпептидного ланцюга, що відповідає мінімуму вільної енергії;

5) у поліпептидному ланцюгу з L-амінокислот права спіраль, що зазвичай виявляється в білках, набагато стабільніше лівої.

Можливість утворення α-спіраліобумовлена ​​первинною структурою білка. Деякі амінокислоти перешкоджають закручування пептидного кістяка. Наприклад, розташовані поруч карбоксильні групи глутамату та аспартату взаємно відштовхуються один від одного, що перешкоджає утворенню водневих зв'язків у α-спіралі. З цієї причини утруднена спіралізація ланцюга у місцях близько розташованих друг до друга позитивно заряджених залишків лізину і аргініну. Проте найбільшу роль порушення α-спіралі грає пролін. По-перше, в пролині атом азоту входить до складу жорсткого кільця, що перешкоджає обертанню навколо зв'язку N-C, по-друге, пролін не утворює водневий зв'язок через відсутність водню при атомі азоту.

β-складчастість - це шарувата структура, що утворюється водневими зв'язками між лінійно розташованими пептидними фрагментами Обидва ланцюги можуть бути незалежними або належати до однієї молекули поліпептиду. Якщо ланцюги орієнтовані одному напрямку, то така β-структура називається паралельної. У разі протилежного напрямку ланцюгів, тобто коли N-кінець одного ланцюга збігається з С-кінцем іншого ланцюга, β-структура називається антипаралельною. Енергетично краща антипаралельна β-складчастість з майже лінійними водневими містками.

паралельна β-складчастість антипаралельна β-складчастість

На відміну від α-спіралі, насиченою водневими зв'язками, кожна ділянка ланцюга β-складчастості відкрита для утворення додаткових водневих зв'язків. Бічні радикали амінокислот орієнтовані майже перпендикулярно до площини листа поперемінно вгору і вниз.

У тих ділянках, де пептидний ланцюгвигинається досить круто, часто знаходиться β-петля. Це короткий фрагмент, в якому 4 амінокислотні залишки згинаються на 180 про стабілізуються одним водневим містком між першим і четвертим залишками. Великі амінокислотні радикали заважають утворенню β-петлі, тому до неї найчастіше входить найменша амінокислота гліцин.

Надвторинна структура білка- це певний специфічний порядок чергування вторинних структур. Під доменом розуміють відокремлену частину молекули білка, що має певною мірою структурною та функціональною автономією. Зараз домени вважають фундаментальними елементами структури білкових молекул і співвідношення та характер компонування α-спіралей та β-шарів дає для розуміння еволюції білкових молекул та філогенетичних зв'язків більше, ніж зіставлення первинних структур.

Головним завданням еволюції єконструювання нових білків. Нескінченно малий шанс випадково синтезувати таку амінокислотну послідовність, яка б задовольнила умови упаковки та забезпечила виконання функціональних завдань. Тому часто зустрічаються білки з різною функцією, але подібні структурою настільки, що здається, що вони мали одного спільного предка або сталися один від одного. Схоже, що еволюція, зіткнувшись із необхідністю вирішити певне завдання, воліє не конструювати для цього білки спочатку, а пристосувати для цього вже добре налагоджені структури, адаптуючи їх для нових цілей.

Деякі приклади надвторинних структур, що часто повторюються:

1) αα - білки, що містять тільки α-спіралі (міоглобін, гемоглобін);

2) ββ - білки, що містять тільки β-структури (імуноглобуліни, супероксиддисмутаза);

3) βαβ' - структура β-барильця, кожен β-шар розташований усередині бочонки і пов'язаний з α-спіраллю, що знаходиться на поверхні молекули (тріозофосфоізомераза, лактатдегідрогеназа);

4) «цинковий палець» - фрагмент білка, що складається з 20 амінокислотних залишків, атом цинку пов'язаний з двома залишками цистеїну і двома гістидину, в результаті чого утворюється «палець» приблизно з 12 амінокислотних залишків, може зв'язуватися з регуляторними ділянками молекули ДНК;

5) «лейцинова застібка-блискавка» - білки, що взаємодіють, мають α-спіральну ділянку, що містить принаймні 4 залишки лейцину, вони розташовані через 6 амінокислот один від одного, тобто знаходяться на поверхні кожного другого витка і можуть утворювати гідрофобні зв'язки з лейциновими залишками іншого білка. За допомогою лейцинових застібок, наприклад, молекули сильноосновних білків гістонів можуть поєднуватися в комплекси, долаючи позитивний заряд.

Третинна структура білка- Це просторове розташування молекули білка, що стабілізується зв'язками між бічними радикалами амінокислот.

Типи зв'язків, що стабілізують третинну структуру білка:

електростатична воднева гідрофобна дисульфідна взаємодія зв'язку взаємодії зв'язку

Залежно від складаннятретинної структури білки можна класифікувати на два основні типи - фібрилярні та глобулярні.

Фібрилярні білки- нерозчинні у воді довгі ниткоподібні молекули, поліпептидні ланцюги яких витягнуті вздовж однієї осі. В основному це структурні та скорочувальні білки. Декілька прикладів найпоширеніших фібрилярних білків:

1. α-Кератини. Синтезуються клітинами епідермісу. На їхню частку припадає майже вся суха вага волосся, вовни, пір'я, рогів, нігтів, пазурів, голок, луски, копит і черепашого панцира, а також значна частина ваги зовнішнього шару шкіри. Це ціле сімейство білків, вони подібні до амінокислотного складу, містять багато залишків цистеїну і мають однакове просторове розташування поліпептидних ланцюгів.

У клітинах волосся поліпептидні ланцюги кератинуспочатку організуються в волокна, з яких формуються структури на кшталт каната або скрученого кабелю, що заповнює зрештою весь простір клітини. Клітини волосся стають при цьому сплощеним і, нарешті, відмирають, а клітинні стінки утворюють навколо кожного волосся трубчастий чохол, званий кутикулою. В α-кератині поліпептидні ланцюги мають форму α-спіралі, скручені одна довкола іншої в трижильний кабель з утворенням поперечних дисульфідних зв'язків.

N-кінцеві залишки розташованіз одного боку (паралельні). Кератини нерозчинні у воді через переважання в їхньому складі амінокислот з неполярними бічними радикалами, які спрямовані у бік водної фази. При хімічній завивці відбуваються такі процеси: спочатку шляхом відновлення тіолами руйнуються дисульфідні містки, а потім при наданні волоссю необхідної форми їх висушують нагріванням, при цьому за рахунок окислення киснем повітря утворюються нові дисульфідні містки, які зберігають форму зачіски.

2. β-кератини. До них відносяться фіброїн шовку та павутиння. Представляют собою антипаралельні β-складчасті шари з переважанням гліцину, аланіну та серину у складі.

3. Колаген. Найпоширеніший білок у вищих тварин та головний фібрилярний білоксполучних тканин. Колаген синтезується у фібробластах та хондроцитах - спеціалізованих клітинах сполучної тканини, з яких потім виштовхується. Колагенові волокна знаходяться у шкірі, сухожиллях, хрящах та кістках. Вони не розтягуються, за міцністю перевершують сталевий дріт, колагенові фібрили характеризуються поперечною смугастістю.

При кип'ятінні у воді волокнистий, нерозчинний і неперетравлюваний колаген перетворюється на желатин в результаті гідролізу деяких ковалентних зв'язків Колаген містить 35% гліцину, 11% аланіну, 21% проліну та 4-гідроксипроліну (амінокислоти, властивої тільки для колагену та еластину). Такий склад визначає відносно низьку поживну цінністьжелатину як харчового білка. Фібрили колагену складаються з поліпептидних субодиниць, що повторюються, званих тропоколагеном. Ці субодиниці укладені вздовж фібрили як паралельних пучків на кшталт «голова до хвоста». Зрушеність головок і надає характерної поперечної смугастість. Порожнечі в цій структурі при необхідності можуть бути місцем відкладення кристалів гідроксиапатиту Са 5 (ОН)(РО 4) 3 , що відіграє важливу роль в мінералізації кісток.

Тропоколагенові субодиниці складаютьсяіз трьох поліпептидних ланцюгів, щільно скручених у вигляді трижильного каната, що відрізняється від α- та β-кератинів. В одних колагенах усі три ланцюги мають однакову амінокислотну послідовність, тоді як в інших ідентичні лише два ланцюги, а третій відрізняється від них. Поліпептидний ланцюг тропоколагену утворює ліву спіраль, на один виток якої припадає лише три амінокислотні залишки через вигин ланцюга, обумовлений проліном і гідроксипроліном. Три ланцюги пов'язані між собою крім водневих зв'язків зв'язком ковалентного типу, що утворюється між двома залишками лізину, що знаходяться в сусідніх ланцюгах:

У міру того як ми стаємо старшими, в тропоколагенових субодиницях і між ними утворюється все більше поперечних зв'язків, що робить фібрили колагену більш жорсткими і крихкими, і це змінює механічні властивостіхрящів і сухожиль, робить більш ламкими кістки і знижує прозорість рогівки ока.

4. Еластін. Міститься у жовтій еластичній тканині зв'язок та еластичному шарі сполучної тканини у стінках великих артерій. Основна субодиниця фібрил еластину - тропоеластин. Еластин багатий на гліцин і аланін, містить багато лізину і мало проліну. Спіральні ділянки еластину розтягуються при натягу, але повертаються при знятті навантаження до вихідної довжини. Залишки лізину чотирьох різних ланцюгів утворюють ковалентні зв'язки між собою та дозволяють еластину оборотно розтягуватися у всіх напрямках.

Глобулярні білки- білки, поліпептидний ланцюг яких згорнутий в компактну глобулу, здатні виконувати найрізноманітніші функції.

Третичну структуру глобулярних білківНайзручніше розглянути на прикладі міоглобіну. Міоглобін - це відносно невеликий кисень-зв'язуючий білок, який є присутнім у м'язових клітинах. Він запасає зв'язаний кисень і сприяє його перенесенню в мітохондрії. У молекулі міоглобіну знаходиться один поліпептидний ланцюг та одна гемогрупа (гем) - комплекс протопорфірину із залізом.

Основні властивості міоглобіну:

а) молекула міоглобіну настільки компактна, що в ній може вміститися всього 4 молекули води;

б) всі полярні амінокислотні залишки, за винятком двох, розташовані на зовнішній поверхні молекули, причому всі вони знаходяться у гідратованому стані;

в) більша частина гідрофобних амінокислотних залишків розташована всередині молекули міоглобіну і, таким чином, захищена від зіткнення з водою;

г) кожен із чотирьох залишків проліну в молекулі міоглобіну знаходиться в місці вигину поліпептидного ланцюга, в інших місцях вигину розташовані залишки серину, треоніну та аспарагіну, оскільки такі амінокислоти перешкоджають утворенню α-спіралі, якщо знаходяться один з одним;

д) плоска гемогрупа лежить у порожнині (кишені) поблизу поверхні молекули, атом заліза має два координаційні зв'язки, спрямовані перпендикулярно до площини гема, одна з них пов'язана з залишком гістидину 93, а інша служить для зв'язування молекули кисню.

Починаючи з третинної структури білокстає здатним виконувати властиві йому біологічні функції. У основі функціонування білків лежить те, що з укладанні третинної структури лежить на поверхні білка утворюються ділянки, які можуть приєднувати себе інші молекули, звані лигандами. Висока специфічність взаємодії білка з лігандом забезпечується комплементарністю структури активного центру структури ліганду. Комплементарність - це просторова та хімічна відповідність взаємодіючих поверхонь. Для більшості білків третинна структура - максимальний рівень укладання.

Четвертична структура білка- характерна для білків, що складаються з двох і більше поліпептидних ланцюгів, пов'язаних між собою виключно нековалентними зв'язками, переважно електростатичними та водневими. Найчастіше білки містять дві або чотири субодиниці, більше чотирьох субодиниць зазвичай містять регуляторні білки.

Білки, що мають четвертинну структуру, часто називаються олігомерними. Розрізняють гомомірні та гетеромерні білки. До гомомірних відносяться білки, у яких всі субодиниці мають однакову будову, наприклад, фермент каталаза складається з чотирьох абсолютно однакових субодиниць. Гетеромірні білки мають різні субодиниці, наприклад, фермент РНК-полімераза складається з п'яти різних за будовою субодиниць, що виконують різні функції.

Взаємодія однієї субодиницізі специфічним лігандом викликає конформаційні зміни всього олігомерного білка і змінює спорідненість інших субодиниць до лігандів, ця властивість є основою здатності олігомерних білків до алостеричної регуляції.

Четвертинну структуру білка можна розглянутиь на прикладі гемоглобіну. Містить чотири поліпептидні ланцюги та чотири простетичні групи гему, в яких атоми заліза знаходяться в закисній формі Fe 2+ . Білкова частина молекули – глобін – складається з двох α-ланцюгів та двох β-ланцюгів, що містять до 70% α-спіралей. Кожен із чотирьох ланцюгів має характерну для неї третинну структуру, з кожним ланцюгом пов'язана одна гемогрупа. Геми різних кіл порівняно далеко розташовані один від одного і мають різний кут нахилу. Між двома α-ланцюгами та двома β-ланцюгами утворюється мало прямих контактів, тоді як між α- і β-ланцюгами виникають численні контакти типу α 1 β 1 і α 2 β 2 , утворені гідрофобними радикалами. Між α 1 β 1 і α 2 β 2 залишається канал.

На відміну від міоглобінугемоглобін характеризуєтьсязначно нижчою спорідненістю до кисню, що дозволяє йому при низьких парціальних тисках кисню, що існують у тканинах, віддавати їм значну частину пов'язаного кисню. Кисень легше зв'язується залізом гемоглобіну при більш високих значеннях рН і низької концентрації 2 , властиві альвеол легень; звільненню кисню з гемоглобіну сприяють нижчі значення рН і високі концентрації СО 2 властиві тканинам.

Крім кисню гемоглобін переносить іони водню, які зв'язуються із залишками гістидину в ланцюгах. Також гемоглобін переносить вуглекислий газ, який приєднує до кінцевої аміногрупи кожної з чотирьох поліпептидних ланцюгів, у результаті чого утворюється карбаміногемоглобін:

Уеритроцитах у досить великих концентраціяхприсутня речовина 2,3-дифосфогліцерат (ДФГ), його вміст збільшується при підйомі на велику висоту та при гіпоксії, полегшуючи вивільнення кисню з гемоглобіну в тканинах. ДФГ розташовується в каналі між α 1 β 1 і α 2 β 2 , взаємодіючи з позитивно зараженими групами β-ланцюгів. При зв'язуванні гемоглобіном кисню ДФГ витісняється із порожнини. В еритроцитах деяких птахів міститься не ДФГ, а инозитолгекса-фосфат, який ще більше знижує спорідненість з гемоглобіном до кисню.

2,3-дифосфогліцерат (ДФГ)

HbA - нормальний гемоглобін дорослої людини, HbF - фетальний гемоглобін, має більшу спорідненість до О 2 , HbS - гемоглобін при серповидноклітинній анемії. Серповидноклітинна анемія – це серйозне спадкове захворювання, пов'язане з генетичною аномалією гемоглобіну. У крові хворих людей спостерігається надзвичайно велика кількість тонких серповидних еритроцитів, які, по-перше, легко розриваються, по-друге, закупорюють кровоносні капіляри.

На молекулярному рівні гемоглобін S відрізняєтьсявід гемоглобіну А по одному амінокислотному залишку в положенні 6 -ланцюгів, де замість залишку глутамінової кислоти знаходиться валін. Таким чином, гемоглобін S містить на два негативні заряди менше, поява валіну призводить до виникнення «липкого» гідрофобного контакту на поверхні молекули, в результаті при дезоксигенації молекули дезоксигемоглобіну S злипаються і утворюють нерозчинні аномально довгі ниткоподібні агрегати, що призводять до деформації еритроцитів.

Немає жодних підстав думати, що існує незалежний генетичний контроль за формуванням рівнів структурної організації білка вище за первинний, оскільки первинна структура визначає і вторинну, і третинну, і четвертинну (якщо вона є). Нативною конформацією білка є термодинамічно найбільш стійка в умовах структура.

ЛЕКЦІЯ 6

Розрізняють фізичні, хімічні та біологічні властивості білків.

Фізичними властивостями білківє наявність молекулярної маси, подвійне променезаломлення (зміна оптичної характеристики розчину білка, що знаходиться в русі, в порівнянні з розчином, що перебуває в спокої), обумовлене несферичною формою білків, рухливість в електричному полі, обумовлена ​​зарядом молекул білка. Крім цього для білків характерні оптичні властивості, що полягають у здатності обертати площину поляризації світла, розсіювати світлові промені через значні розміри білкових частинок і поглинати ультрафіолетові промені.

Одним із характерних фізичних властивостей білків є здатність адсорбувати на поверхні, а іноді й захоплювати внутрішньо молекули, низькомолекулярні органічні сполукита іони.

Хімічні властивості білків відрізняютьсявинятковою різноманітністю, так як для білків характерні всі реакції амінокислотних радикалів і характерна реакція гідролізу пептидних зв'язків.

Маючи значну кількість кислотних та основних груп, білки виявляють амфотерні властивості На відміну від вільних амінокислот кислотно-основні властивості білків обумовлені не α-аміно- та α-карбокси-групами, зайнятими в утворенні пептидних зв'язків, а зарядженими радикалами амінокислотних залишків. Основні властивості білків обумовлені залишками аргініну, лізину та гістидину. Кислі властивості обумовлені залишками аспарагінової та глутамінової кислоти.

Криві титрування білків достатньоскладні для інтерпретації, тому що в будь-якому білку є занадто велике числотитрованих груп, між іонізованими групами білка є електростатичні взаємодії, на рК кожної групи, що титрується, впливають поруч розташовані гідрофобні залишки і водневі зв'язки. Найбільше практичне застосуваннямає ізоелектрична точка білка - значення рН, у якому сумарний заряд білка дорівнює нулю. В ізоелектричній точці білок максимально інертний, не переміщається в електричному полі і має найтоншу гідратну оболонку.

Білки виявляють буферні властивості, та їх буферна ємність незначна. Виняток становлять білки, що містять велику кількість залишків гістидину. Наприклад, гемоглобін, що міститься в еритроцитах за рахунок дуже високого вмісту залишків гістидину, має значну буферну ємністьпри рН близько 7, що дуже важливо для тієї ролі, яку відіграють еритроцити у перенесенні кров'ю кисню та вуглекислого газу.

Для білків характерна розчинність у воді, причому з фізичного погляду вони утворюють справжні молекулярні розчини. Однак для розчинів білків характерні деякі колоїдні властивості: ефект Тендалю (явище світлорозсіювання), нездатність проходити через напівпроникні мембрани, висока в'язкість, утворення гелів.

Розчинність білка сильно залежитьвід концентрації солей, тобто від іонної сили розчину. У дистильованій воді білки найчастіше розчиняються погано, проте їх розчинність зростає зі збільшенням іонної сили. При цьому все більше гідратованих неорганічних іонів зв'язується з поверхнею білка і тим самим зменшується ступінь його агрегації. При високій іонній силі іони солей забирають гідратну оболонку у молекул білка, що призводить до агрегації та випадання білків в осад (явище висолювання). Використовуючи різницю в розчинності, можна за допомогою звичайних солей розділити суміш білків.

До біологічних властивостей білківвідносять насамперед їх каталітичну активність. Інша важлива біологічна властивість білків - їхня гормональна активність, тобто здатність впливати на цілі групи реакцій в організмі. Деяким білкам притаманні токсичні властивості, патогенна активність, захисні та рецепторні функції, відповідальність за явища клітинної адгезії.

Ще одна своєрідна біологічна властивість білків- Денатурація. Білки у тому природному стані звуться нативних. Денатурація - це руйнація просторової структури білків при дії агентів, що денатурують. Первинна структура білків при денатурації не порушується, але втрачається їхня біологічна активність, а також розчинність, електрофоретична рухливість та деякі інші реакції. Радикали амінокислот, що формують активний центр білка, при денатурації виявляються просторово віддаленими один від одного, тобто руйнується специфічний центр зв'язування білка з лігандом. Гідрофобні радикали, які зазвичай знаходяться в гідрофобному ядрі глобулярних білків, при денатурації виявляються на поверхні молекули, тим самим створюються умови для агрегації білків, які випадають в осад.

Реагенти та умови, що викликають денатурацію білків:

Температура вище 60 про З - руйнація слабких зв'язків у білку,

Кислоти та луги - зміна іонізації іоногенних груп, розрив іонних та водневих зв'язків,

Сечовина - руйнування внутрішньомолекулярних водневих зв'язків у результаті утворення водневих зв'язків з сечовиною,

Спирт, фенол, хлорамін - руйнування гідрофобних та водневих зв'язків,

Солі важких металів - утворення нерозчинних солей білків з іонами важких металів.

При видаленні денатуруючих агентів можлива ренативація, оскільки пептидна ланцюг прагне прийняти в розчині конформацію з найменшою вільною енергією.

В умовах клітини білки можутьмимовільно денатурувати, хоч і з меншою швидкістю, ніж за високої температури. Мимовільна ренативація білків у клітині утруднена, оскільки через високу концентрацію існує велика ймовірність агрегації частково денатурованих молекул.

У клітинах є білки- молекулярні шаперони, які мають здатність зв'язуватися з частково денатурованими, що знаходяться в нестійкому, схильному до агрегації стані білками та відновлювати їх нативну конформацію. Спочатку ці білки були виявлені як білки теплового шоку, тому що їх синтез посилювався при стресових впливах на клітину, наприклад, підвищення температури. Шаперони класифікуються за масою субодиниць: hsp-60, hsp-70 та hsp-90. Кожен клас включає сімейство родинних білків.

Молекулярні шаперони ( hsp-70)висококонсервативний клас білків, що знаходиться у всіх відділах клітини: цитоплазмі, ядрі, ендоплазматичному ретикулумі, мітохондріях. На С-кінці єдиного поліпептидного ланцюга hsp-70 має ділянку, яка являє собою борозенку, здатну взаємодіяти з пептидами довжиною 7-9 амінокислотних залишків, збагачених гідрофобними радикалами. Такі ділянки у глобулярних білках зустрічаються приблизно через кожні 16 амінокислот. Hsp-70 здатні захищати білки від температурної інактивації та відновлювати конформацію та активність частково денатурованих білків.

Шаперони-60 (hsp-60)беруть участь у формуванні третинної структури білків. Hsp-60 функціонують у вигляді олігомерних білків, що складаються з 14 субодиниць. Hsp-60 утворюють два кільця, кожне кільце складається з 7 субодиниць, з'єднаних один з одним.

Кожна субодиниця складається з трьох доменів:

Апікальний домен має ряд гідрофобних амінокислотних залишків, звернених усередину порожнини, що формується субодиницями;

Екваторіальний домен має АТФазну активність, необхідний для вивільнення білка з шаперонінового комплексу;

Проміжний домен з'єднує апікальний та екваторіальний домени.

Білок, що має на своїй поверхні фрагменти, збагачені гідрофобними амінокислотами, потрапляє в порожнину шаперонінового комплексу У специфічному середовищі цієї порожнини за умов ізольованості з інших молекул цитозолю клітини вибір можливих конформацій білка відбувається до того часу, доки знайдено енергетично вигідніша конформація. Шаперонзалежне формування нативної конформації пов'язане з витрачанням значної кількості енергії, джерелом якої є АТФ.

Форма білкової молекули. Дослідження нативної конформації білкових молекул показали, що ці частинки здебільшого мають більш менш асиметричну форму. Залежно від ступеня асиметрії, тобто співвідношення між довгою (b) і короткою (а) осями білкової молекули розрізняють глобулярні (кулясті) і фібрилярні (ниткоподібні) білки.

Глобулярними є білкові молекули, у яких згортання поліпептидних ланцюжків спричинило утворення сферичної структури. Серед них зустрічаються суворо кулясті, еліпсоподібні та паличкоподібні. Вони різняться за рівнем асиметрії. Наприклад, яєчний альбумін має b/а = 3, гліадин пшениці – 11, а зеїн кукурудзи – 20. Багато білків у живій природі є глобулярними.

Фібрилярні білки утворюють довгі високоасиметричні нитки. Багато хто з них виконує структурну або механічну функцію. Такі колаген (b/а - 200), кератини, фіброїн.

Білкам кожної із груп притаманні свої характерні властивості. Багато глобулярних білків розчиняються у воді і розведених сольових розчинах. Розчинним фібрилярним білкам властиві дуже в'язкі розчини. Глобулярні білки, як правило, мають хорошу біологічну цінність - засвоюються в процесі травлення, тоді як багато фібрилярних білків - немає.

Між глобулярними та фібрилярними білками відсутня чітка межа. Ряд білків займає проміжне положення та поєднує в собі ознаки як глобулярних, так і фібрилярних. До таких білків відносяться, наприклад, міозин м'язів (b/а = 75) та фібриноген крові (b/а = 18). Міозин має паличкоподібну форму, подібну до форми фібрилярних білків, проте, подібно до глобулярних білків, він розчинний у сольових розчинах. Розчини міозину та фібриногену в'язкі. Ці білки засвоюються у процесі травлення. У той самий час актин - глобулярний білок м'язів - не засвоюється.

Денатурація білка. Нативна конформація білкових молекул не є жорсткою, вона досить лабільна (лат. "Labilis" - ковзний) і при низці впливів може серйозно порушуватися. Порушення нативної конформації білка, що супроводжується зміною його нативних властивостей без розриву пептидних зв'язків, називається денатурацією (лат. Denaturare - позбавляти природних властивостей) білка.

Денатурація білків може бути викликана різними причинами, що призводять до порушення слабких взаємодій, а також до розриву дисульфідних зв'язків, що стабілізують їх нативну структуру.

Нагрівання більшості білків до температури вище 50°С, а також ультрафіолетове та інші види високоенергетичного опромінення посилюють коливання атомів поліпептидного ланцюга, що призводить до порушення різних зв'язків. Денатурацію білка здатне викликати навіть механічне струшування.

Денатурація білків також відбувається внаслідок хімічного впливу. Сильні кислоти або луги впливають на іонізацію кислотних та основних груп, викликаючи порушення іонних та деяких водневих зв'язків у молекулах білків. Сечовина (H 2 N-CO-NH 2 ) і органічні розчинники - спирти, феноли та ін. радикалами амінокислот). Меркаптоетанол руйнує в білках дисульфідні зв'язки. Іони важких металів порушують слабкі взаємодії.

При денатурації відбувається зміна властивостей білка і насамперед зменшення його розчинності. Наприклад, при кип'ятінні білки коагулюють і випадають із розчинів в осад у вигляді згустків (як при варінні курячого яйця). Осадження білків із розчинів відбувається також під впливом білкових осадників, як яких застосовують трихлороцтову кислоту, реактив Барнштейна (суміш гідроксиду натрію з сульфатом міді), розчин танніну та ін.

При денатурації зменшується водопоглинальна здатність білка, тобто його здатність до набухання; можуть з'являтися нові хімічні групи, наприклад: при впливі заходів каптоетанолу - SH-групи. Внаслідок денатурації білок втрачає свою біологічну активність.

Хоча первинна структура білка при денатурації не порушується, зміни є необоротними. Однак, наприклад, при поступовому видаленні сечовини методом діалізу з розчину денатурованого білка відбувається його ренатурація: нативна структура білка відновлюється, а разом з нею тією чи іншою мірою - і його нативні властивості. Така денатурація називається оборотною.

Необоротна денатурація білків відбувається у процесі старіння організмів. Тому, наприклад, насіння рослин, навіть при оптимальних умовахзберігання, що поступово втрачають свою схожість.

Денатурація білків має місце при випіканні хліба, сушінні макаронів, овочів, в ході приготування їжі і т. д. В результаті підвищується біологічна цінність цих білків, так як у процесі травлення легше засвоюються денатуровані (частково зруйновані) білки.

Ізоелектрична точка білка. У білках містяться різні основні та кислотні групи, які мають здатність до іонізації. У сильнокислому середовищі активно протонуються основні угруповання (аміногрупи та інших.), і молекули білка набувають сумарний позитивний заряд, а сильнощелочной середовищі - легко дисоціюють карбоксильні групи, і молекули білка набувають сумарний негативний заряд.

Джерелами позитивного заряду в білках виступають бічні радикали залишків лізину, аргініну та гістидину, а-аміногрупа залишку N-кінцевої амінокислоти. Джерела негативного заряду - бічні радикали залишків аспарагінової та глутамінової кислот, а-карбоксильна група залишку С-кінцевої амінокислоти.

При певному значенні рН середовища спостерігається рівність позитивних і негативних зарядів лежить на поверхні білкової молекули, т. е. її сумарний електричний заряд виявляється рівним нулю. Таке значення рН розчину, у якому молекула білка електронейтральна, називають изоэлектрической точкою білка (pi).

Ізоелектричні точки є характерними константами білків. Вони визначаються їх амінокислотним складом і структурою: кількістю та розташуванням залишків кислих та основних амінокислот у поліпептидних ланцюгах. Ізоелектричні точки білків, у яких переважають залишки кислих амінокислот, розташовуються в ділянці рН<7, а белков, в которых преобладают остатки основных аминокислот - в области рН>7. Ізоелектричні точки більшості білків перебувають у слабокислому середовищі.

У ізоелектричному стані розчини білків мають мінімальну в'язкість. Це з зміною форми білкової молекули. У изоэлектрической точці різноіменно заряджені групи притягуються друг до друга, і білки закручуються клубки. При зміщенні рН від ізоелектричної точки однойменно заряджені групи відштовхуються, молекули білка розгортаються. У розгорнутому стані білкові молекули надають розчинам вищу в'язкість, ніж згорнуті клубки.

В ізоелектричній точці білки мають мінімальну розчинність і можуть легко випадати в осад.

Однак осадження білків в ізоелектричній точці все ж таки не відбувається. Цьому перешкоджають структуровані молекули води, що утримують на поверхні білкових глобул значну частину амінокислотних гідрофобних радикалів.

Облогити білки можна за допомогою органічних розчинників (спирту, ацетону), що порушують систему гідрофобних контактів у молекулах білка, а також високих концентрацій солей (методом висолювання), що зменшують гідратацію білкових глобул. В останньому випадку частина води йдена розчинення солі та перестає брати участь у розчиненні білка. Такий розчин за нестачею розчинника стає пересиченим, що спричиняє випадання частини його в осад. Білкові молекули починають злипатися і, утворюючи дедалі більші частинки, поступово осідати з розчину.

Оптичні властивості білка. Розчини білків мають оптичну активність, тобто здатність обертати площину поляризації світла. Ця властивість білків обумовлена ​​наявністю в їх молекулах елементів асиметрії - асиметричних атомів вуглецю та правозакрученої аспіралі.

При денатурації білка відбувається зміна його оптичних властивостей, що з руйнацією а-спирали. Оптичні властивості повністю денатурованих білків залежать тільки від наявності в них асиметричних атомів вуглецю.

За різницею у прояві білком оптичних властивостей до та після денатурації можна визначити ступінь його спіралізації.

Якісні реакції на білки. Для білків характерні кольорові реакції, зумовлені наявністю у яких тих чи інших хімічних угруповань. Ці реакції часто використовуються виявлення білків.

При додаванні до білкового розчину сульфату міді та лугу з'являється бузкове фарбування, пов'язане з утворенням комплексів іонів міді з пептидними групами білка. Оскільки цю реакцію дає біурет (H 2 N-CO-NH-CO-NH 2), вона отримала назву біуретової. Її часто використовують для кількісного визначення білка, поряд з методом І. К'єльдаля, так як інтенсивність забарвлення, що виникає, пропорційна концентрації білка в розчині.

При нагріванні розчинів білків з концентрованою азотною кислотою з'являється жовте фарбування, зумовлене утворенням ароматичних нітропохідних амінокислот. Цю реакцію називають ксантопротеїновий(грец. "ксантос" - жовтий).

Багато білкових розчинів при нагріванні вступають у реакцію з азотнокислим розчином ртуті, яка утворює з фенолами та їх похідними комплексні сполуки малинового кольору. Це якісна реакція Міллона на тирозин.

В результаті нагрівання більшості білкових розчинів з оцтовокислим свинцем у лужному середовищі випадає чорний осад сульфіду свинцю. Дана реакція використовується для виявлення сірковмісних амінокислот і називається реакцією Фолю.

Білки

– біополімери, мономерами яких є α-амінокислоти, пов'язані між собою пептидними зв'язками.
Виділяють амінокислоти гідрофобніі гідрофільні, які, у свою чергу, поділяються на кислі, основні та нейтральні. Особливістю a-амінокислот є їхня здатність взаємодіяти один з одним з утворенням пептидів.
Виділяють:

1. дипептиди (карнозин та ансерин, що локалізуються в мітохондріях; будучи АТ, що запобігають їх набуханню);

2. олігопептиди,що містять до 10 амінокислотних залишків. Наприклад: трипептид глутатіонслужить однією з головних відновників в АРЗ, яка регулює інтенсивність ПОЛ. Вазопресині окситоцин- Гормони задньої частки гіпофіза, включають 9 амінокислот.

Існують поліпептиді в залежності від властивостей, що виявляються ними, відносять до різного класу сполук. Медики вважають, якщо парентеральне введення поліпептиду викликає відторгнення ( алергічну реакцію), то його слід рахувати білком; якщо ж такого явища не спостерігається, то термін залишається незмінним ( поліпептид). Гормон аденогіпофіза АКТГ, що впливає на секрецію кортикостероїдів в корі надниркових залоз, відносять до поліпептидів (39 амінокислот), а інсулін, Що складається з 51 мономеру і здатний спровокувати імунну відповідь, - протеїн.

рівні організації білкової молекули.

Будь-який полімер прагне прийняти більш енергетично вигідну конформацію, яка утримується рахунок утворення додаткових зв'язків, що здійснюється з допомогою угруповань радикалів амінокислот. Прийнято виділяти чотири рівні структурної організації протеїнів. Первинна структура- Послідовність амінокислот в поліпептидному ланцюгу, ковалентно пов'язаних пептидними ( амідними) зв'язками, а сусідні радикали знаходяться під кутом 1800 (транс-форма). Наявність більше 2-х десятків різних протеїногенних амінокислот і здатність їх зв'язуватися в різній послідовності і обумовлює різноманіття білків у природі та виконання ними різних функцій. Первинна структура протеїнів окремої людини генетично закладена та передається від батьків за допомогою полінуклеотидів ДНК та РНК. Залежно від природи радикалів та за допомогою спеціальних білків – шапероновсинтезований поліпептидний ланцюг укладається у просторі – фолдинг білків.

Вторинна структурабілка має вигляд спіралі чи β-складчастого шару. Фібрилярні білки (колаген, еластин) мають бета-структуру. Чергування спіралізованих та аморфних (невпорядкованих) ділянок дозволяє їм зближуватися і за допомогою шаперонів формують щільніше упаковану молекулу. третинну структуру.

Об'єднання кількох поліпептидних ланцюгів у просторі та створення у функціональному відношенні макромолекулярного утворення формує четвертинну структурубілка. Такі міцели прийнято називати оліго- або мультимерами, А їх компоненти - субодиницями ( протомірами). Білок з четвертинною структурою має біологічну активність тільки за умови, якщо всі субодиниці його пов'язані між собою.

Таким чином, будь-який природний протеїн характеризується унікальною організацією, яка забезпечує його фізико-хімічні, біологічні та фізіологічні функції.

Фізико-хімічні властивості.

Білки мають великі розміри і високу молекулярну масу, яка коливається від 6000 - 1000000 Дальтон і вище в залежності від кількості амінокислот і числа протомерів. Молекули їх мають різні форми: фібрилярну– у ній зберігається вторинна структура; глобулярну– що має більше високу організацію; та змішану. Розчинність білків залежить від розмірів та форми молекули, від природи радикалів амінокислот. Глобулярні білки добре розчиняються у воді, а фібрилярні або мало-або не розчинні.

Властивості білкових розчинів: мають низький осмотичний, але високий онкотичний тиск; високу в'язкість; слабку здатність до дифузії; часто каламутні; опалескують ( явище Тіндаля), - все це використовується при виділенні, очищенні, вивченні нативних білків. В основі поділу компонентів біологічної суміші лежить їхнє осадження. Оборотне осадження називають висолюванням , що розвиваються при дії солей лужних металів, солей амонію, розведених лугів та кислот. Його використовують для отримання чистих фракцій, що зберегли нативну структуру та властивості.

Ступінь іонізації білкової молекули та її стабільність у розчині визначаються рН середовища. Значення рН розчину, при якому заряд частинки прагне нуля, називають ізоелектричною точкою . Такі молекули здатні переміщатися електричному полі; швидкість руху прямо пропорційна величині заряду і обернено пропорційна масі глобули, що лежить в основі електрофорезу для поділу білків сироватки.

Необоротне осадження - денатурація. Якщо реагент проникає вглиб міцели і руйнує додаткові зв'язки, компактна нитка розкладається. Молекули, що зближуються, за рахунок вивільнених угруповань склеюються і випадають в осад або флотують і втрачають свої біологічні властивості. Денатуруючі фактори: фізичні(температура вище 40 0 ​​різні види випромінювань: рентгенівське, α-, β-, γ, УФЛ); хімічні(Концентровані кислоти, луги, солі важких металів, сечовину, алкалоїди, деякі ліки, отрути). Денатурація застосовується в асептиці та антисептиці, а також у біохімічних дослідженнях.

Білки мають різні властивості (Табл. 1.1).

Таблиця 1.1

Біологічні властивості протеїнів

Специфіка	обумовлюється унікальним амінокислотним складом кожного білка, що детерміновано генетично і забезпечує адаптацію організму до умов навколишнього середовища, що змінюються, але з іншого боку — вимагає враховувати цей факт при переливанні крові, трансплантації органів і тканин.
Лігандність	здатність радикалів амінокислот утворювати зв'язки з різними за природою речовинами ( лігандами): вуглеводами, ліпідами, нуклеотидами, мінеральними сполуками. Якщо зв'язок міцний, цей комплекс, званий складним білкомвиконує призначені для нього функції.
Кооперативність	й у білків, мають четвертинну структуру. Гемоглобін складається з 4-х протомерів, кожен з яких з'єднаний з гемом, здатним зв'язуватися з киснем. Але гем першої субодиниці це робить повільно, а кожний наступний – легше.
Поліфункціональність	властивість одного білка виконувати різні функції. Міозин – скорочувальний протеїн м'язів має також каталітичну активність, гідролізуючи при необхідності АТФ. Вищезгаданий гемоглобін теж здатний працювати ферментом — каталазою.
Комплементарність	Усі білки так укладаються у просторі, що формуються ділянки, комплементарнііншим сполукам, що забезпечує виконання різних функцій (утворення комплексів ензим-субстрат, гормон-рецептор, антиген-антитіло).

Класифікація білків

Виділяють прості білки , що складаються тільки з амінокислот, та складні , що включають простетичну групу. Прості білки поділяються на глобулярні та фібрилярні, а також залежно від амінокислотного складу на основні, кислі, нейтральні. Глобулярні основні білки. протаміни та гістони. Мають низьку молекулярну масу, за рахунок наявності аргініну та лізину у них різко виражена основність, завдяки «-» заряду легко взаємодіють з поліаніонами нуклеїнових кислот. Гістони, зв'язуючись із ДНК, допомагають компактно укладатися в ядрі та регулювати синтез білка. Ця фракція гетерогенна і при взаємодії один з одним утворюють нуклеосоми, на які намотуються нитки ДНК

До кислих глобулярних білків належать альбуміни та глобуліни, що містяться у позаклітинних рідинах (плазмі крові, лікворі, лімфі, молоці) і відрізняються за масою та розмірами. Альбуміни мають молекулярну масу 40-70 тис. д на відміну від глобулінів (понад 100 тис. д). Перші включають глутамінову кислоту, що створює великий заряд «-» і гідратну оболонку, що дозволяє мати високу стабільність їх розчину. Глобуліни – менш кислі білки, тому легко висолюються та є гетерогенними, за допомогою електрофорезу діляться на фракції. Чи здатні зв'язуватися з різними сполуками (гормонами, вітамінами, отрутами, ліками, іонами), забезпечуючи їх транспорт. З їх допомогою стабілізуються важливі параметри гомеостазу: рН та онкотичний тиск. Виділяють також імуноглобуліни(IgA, IgM, IgD, IgE, IgG), які служать антитілами, а також білкові фактори згортання крові.

У клініці використовують так званий білковий коефіцієнт (БК) , що представляє відношення концентрації альбумінів до концентрації глобулінів:

Його величини коливаються залежно від патологічних процесів.

Фібрилярні білкиділять на дві групи: розчинні (актин, міозин, фібриноген) та нерозчинніу воді та водно-сольових розчинах(білки опорних - Колаген, еластин, ретикуліні покривних - кератинтканин).

У основі класифікації складних білків лежать особливості будови простетичної групи. Металопротеїн — феритин, багатий на катіони заліза, і локалізується в клітинах системи мононуклеарних фагоцитів (гепатоцитах, спленоцитах, клітинах кісткового мозку), є депо даного металу. Надлишок заліза призводить до накопичення в тканинах. гемосидерину, провокуючи розвиток гемосидерозу. Металолікопротеїни - трансферині церулоплазмінплазми крові, що служать транспортними формами іонів заліза та міді відповідно, виявлено їхню антиоксидантну активність. Робота багатьох ферментів залежить від наявності в молекулах іонів металів: для ксантіндегідрогенази — Мо++, аргінази – Mn++, а алкогольДГ – Zn++.

Фосфопротеїни – казеїноген молока, вітелін жовтка та овальбумін білка яєць, їх тулін ікри риб. Відіграють важливу роль у розвитку зародка, плода, новонародженого: їх амінокислоти необхідні для синтезу власних білків тканин, а фосфат використовується або як ланка ФО – обов'язкових структур мембран клітин, або як найважливіший компонент макроергів – джерел енергії у генезі різних сполук. За рахунок фосфорилювання-дефосфорилювання ферменти регулюють свою активність.

До складу нуклеопротеїнів входять ДНК та РНК. Як апопротеїни виступають гістони або протаміни. Будь-яка хромосома – це комплекс однієї молекули ДНК із багатьма гістонами. За допомогою нуклеосомвідбувається накручування нитки полінуклеотиду, що зменшує його обсяг.

Глікопротеїни включають до свого складу різні вуглеводи (олігосахариди, ГАГ типу гіалуронової кислоти, хондроїтин-, дерматан-, кератан-, гепарансульфатів). Слиз, багатий на глікопротеїни, має високу в'язкість, захищаючи стінки порожнистих органів від дії подразників. Глікопротеїни мембран забезпечують міжклітинні контакти, роботу рецепторів, у плазмолемах еритроцитів відповідають за групоспецифічність крові. Антитіла (олігосахариди) взаємодіють із конкретними антигенами. В основі функціонування інтерферонів системи комплементу лежить той же принцип. Церулоплазмін і трансферрин, що транспортують у плазмі крові іони міді та заліза, є також глікопротеїни. До цього класу білків належать деякі гормони аденогіпофізу.

Ліпопротеїни у складі простетичної групи містять різні ліпіди (ТАГ, вільний ХС, його ефіри, ФО). Незважаючи на присутність самих різних речовин, принцип будови міцелл ЛП подібний (рис. 1.1). Усередині цієї частинки знаходиться жирова крапля, що містить неполярні ліпіди: ТАГ та ефіри ХС. Зовні ядро ​​оточене одношаровою мембраною, утвореною ФО, білком (аполіпопротеїном)та ХС. Деякі білки інтегральні і не можуть бути відокремлені від ліпопротеїну, інші здатні переноситися від одного комплексу до іншого. Поліпептидні фрагменти формують структуру частинки, взаємодіють з рецепторами на поверхні клітин, визначаючи, яким тканинам він необхідний, є ферментами або їх активаторами, що модифікують ЛП. Методом ультрацентрифугування виділили такі типи ліпопротеїнів: ХМ, ЛПДНЩ, ЛПВП, ЛПНЩ, ЛПВЩ. Кожен з типів ЛП утворюється в різних тканинахта забезпечує транспорт певних ліпідів у біологічних рідинах. Молекули цих протеїнів добре розчиняються у крові, т.к. мають невеликі розмірита негативний заряд на поверхні. Частина ЛП здатна легко дифундувати через інтиму артерій, живлячи її. Хіломікронислужать перевізниками екзогенних ліпідів, просуваючись спочатку по лімфі, а потім по кровотоку. У міру просування ХМ втрачають свої ліпіди, віддаючи їх клітинам. ЛПДНЩслужать основними транспортними формами синтезованих у печінці ліпідів, в основному ТАГ, а доставка ендогенного ХС з гепатоцитів до органів та тканин здійснюється ЛПНЩ. У міру того, як вони віддають ліпіди клітин-мішеням, щільність їх збільшується (перетворюються в ЛПСШ). Катаболічна фаза обміну холестерину здійснюється ЛПВЩ, які переносять його з тканин у печінку, звідки він у складі жовчі виводиться через ШКТ із організму.

У хромопротеїнів простетичною групою може бути речовина, що має забарвлення. Підклас - гемопротеїди, небілковою частиною служить гем. ГемоглобінЕритроцит забезпечує газообмін, має четвертинну структуру, складається з 4-х різних у ембріона, плода, дитини поліпептидних ланцюгів (Розділ IV. Глава 1). На відміну від Hb міоглобінмає один гем і один поліпептидний ланцюг, звірячий у глобулу. Спорідненість міоглобіну до кисню вище, ніж у гемоглобіну, тому він здатний приймати газ, депонувати та віддавати мітохондріям у міру необхідності. До гемовмісних білків відносяться каталаза, пероксидаза, що є ферментами АРЗ; цитохроми– компоненти ЕТЦ, що відповідає за основний біоенергетичний процес у клітинах. Серед дегідрогеназ, учасників тканинного дихання, знаходять флавопротеїни- хромопротеїни, що мають жовте (flavos - жовте) забарвлення за рахунок наявності в них флавоноїдів - компонентів ФМН і ФАД. Родопсин– складний білок, простетичною групою якого є активна форма вітаміну А – ретинолжовто-жовтогарячого кольору. Зоровий пурпур – основна світлочутлива речовина паличок сітківки ока, що забезпечує сприйняття світла в сутінках.

Функції білків

Структурна (Пластична)	Протеїни складають основу клітинних та органоїдних мембран, а також складають основу тканини (колаген у сполучній тканині).
Каталітична	Усі ферменти – білки – біокаталізатори.
Регуляторна	Багато гормонів, що секретуються передньою часткою гіпофіза, паращитовидними залозами мають білкову природу.
Транспортна	У плазмі крові альбумінизабезпечують перенесення ВЖК, білірубіну. Трансферінвідповідає за доставку катіонів заліза.
Дихальна	Міцели гемоглобіну, що локалізуються в еритроцитах, здатні зв'язуватися з різними газами, в першу чергу, з киснем, вуглекислотою, беручи участь безпосередньо в газообміні.
Скорочувальна	Специфічні білки міоцитів ( актин та міозин) - учасники скорочення та розслаблення. Подібний ефект у момент розходження хромосом при мітозі виявляє протеїн цитоскелету. тубулін.
Захисна	Білкові фактори згортання крові захищають організм від неадекватних крововтрат. Імунні білки (γ-глобуліни, інтерферон, протеїни системи комплементу) борються з чужорідними речовинами, що надходять в організм - антигенами.
Гомеостатична	Поза та внутрішньоклітинні білки можуть утримувати на постійному рівні рН ( буферні системи) та онкотичний тиск середовища.
Рецепторна	Глікопротеїни клітинних та органоїдних мембран, локалізуючись на зовнішніх ділянках, сприймають різні сигнали регуляції.
Зорова	Зорові сигнали в сітківці приймає білок. родопсин.
Поживна	Альбуміни та глобуліни плазми крові служать резервами амінокислот
	Білки хромосом ( гістони, протаміни) беруть участь у створенні балансу експресії та репресії генетичної інформації.
Енергетична	При голодуванні або патологічних процесах, коли порушується використання вуглеводів з енергетичною метою (при цукровому діабеті), посилюється тканинний протеоліз, продукти якого амінокислоти ( кетогенні), Розпадаючи, служать джерелами енергії.

Перш ніж розповісти про властивості білків, варто дати коротке визначення даному поняттю. Це високомолекулярні органічні речовини, які складаються із з'єднаних пептидним зв'язком альфа-амінокислот. Білки є важливою частиною харчування людини та тварин, оскільки не всі амінокислоти виробляються організмом – деякі надходять саме з їжею. Які ж їхні властивості та функції?

Амфотерність

Це перша особливість білків. Під амфотерністю мається на увазі їхня здатність виявляти як кислотні, так і основні властивості.

Білки у своїй структурі мають кілька видів хімічних угруповань, які здатні іонізувати в розчині Н2О.

• Карбоксильні залишки.Глутамінова та аспарагінова кислоти, якщо бути точніше.
• Азотовмісні групи.ε-аміногрупа лізину, аргініновий залишок CNH(NH 2) та імідазольний залишок гетероциклічної альфа-амінокислоти під назвою гістидин.

Кожен білок має таку особливість, як ізоелектрична точка. Під даним поняттям розуміють кислотність середовища, коли поверхня чи молекула немає електричного заряду. За таких умов зводиться до мінімуму гідратація та розчинність білка.

Показник визначається співвідношенням основних та кислих амінокислотних залишків. У першому випадку точка посідає лужну область. У другому – на кислу.

Розчинність

за даною властивістюбілки поділяються на невелику класифікацію. Ось якими вони бувають:

• Розчинними. Їх називають альбумінами. Вони помірно розчиняються у концентрованих соляних розчинах і згортаються при нагріванні. Ця реакція називається денатурацією. Молекулярна маса альбумінів становить близько 65 000. Вони не мають вуглеводів. А речовини, які складаються з альбуміну, називаються альбуміноїдами. До таких відноситься яєчний білок, насіння рослин та сироватка крові.
• Нерозчинними. Їх називають склеропротеїни. Яскравий приклад - кератин, фібрилярний білок. механічною міцністю, що поступається лише хітину. Саме з цієї речовини складаються нігті, волосся, рамфотека пташиних дзьобів та пір'я, а також роги носорога. Ще до цієї групи білків включені цитокерататини. Це структурний матеріал внутрішньоклітинних філаментів цитоскелету клітин епітелію. Ще до нерозчинних білків відносять фібрилярний білок під назвою фіброїн.
• Гідрофільні. Вони активно взаємодіють із водою та вбирають її. До таких відносяться білки міжклітинної речовини, ядра та цитоплазми. У тому числі горезвісний фіброїн та кератин.
• Гідрофобними. Вони відштовхують воду. До них відносяться білки, що є складовими біологічних мембран.

Денатурація

Так називається процес видозміни білкової молекули під впливом певних факторів, що дестабілізують. При цьому амінокислотна послідовність залишається тією ж. Але білки втрачають їх природні властивості (гідрофільність, розчинність та інші).

Будь-яка вагома зміна зовнішніх умов здатна призвести до порушень структур білка. Найчастіше денатурацію провокує підвищення температури, а також вплив лугу, сильної кислоти, радіації, солі важких металів і навіть певних розчинників, що надається на білок.

Цікаво, що нерідко денатурація призводить до того, що частинки білка агрегатуються більші. Яскравим прикладом є, наприклад, яєчня. Адже всім знайоме, як у процесі смаження білок утворюється з прозорої рідини.

Ще слід розповісти про таке явище, як ренатурація. Цей процес обернений до денатурації. Під час нього білки повертаються до природної структури. І це справді можливо. Група хіміків зі США та Австралії знайшла спосіб, за допомогою якого можна ренатурувати зварене круто яйце. Піде на це лише кілька хвилин. А знадобиться для цього сечовина (діамід вугільної кислоти) та центрифугування.

Структура

Про неї необхідно сказати окремо, якщо йдеться про значення білків. Усього виділяють чотири рівні структурної організації:

• Первинна. Мається на увазі послідовність залишків амінокислот у ланцюзі поліпептидів. Головна особливість- Це консервативні мотиви. Так називаються стійкі поєднання залишків амінокислот. Вони є у багатьох складних та простих білках.
• Вторинна. Мається на увазі впорядкування якогось локального фрагмента ланцюга поліпептидів, яке стабілізують водневі зв'язки.
• Третинна. Так позначається просторова будова ланцюга поліпептидів. Складається цей рівень із деяких вторинних елементів (їх стабілізують різні типи взаємодій, де гідрофобні є найважливішими). Тут у стабілізації беруть участь іонні, водневі, ковалентні зв'язки.
• Четверта. Її ще називають доменною чи субодиничною. Цей рівень складається з взаємного розташування ланцюгів поліпептидів у складі цілісного білкового комплексу. Цікаво, що до складу білків з четвертинною структурою входять не тільки ідентичні, але ще й ланцюжки поліпептидів, що відрізняються.

Цей поділ був запропонований датським біохіміком на ім'я К. Ліндстрем-Ланг. І нехай вважається, що воно застаріло, користуватися ним продовжують.

Типи будови

Розповідаючи про властивості білків, слід також відзначити, що ці речовини поділяються на три групи відповідно до типу будівлі. А саме:

• Фібрилярні білки.Вони мають ниткоподібну витягнуту структуру та велику молекулярну масу. Більшість із них не розчиняється у воді. Структура цих білків стабілізується взаємодіями між поліпептидними ланцюгами (вони складаються як мінімум із двох залишків амінокислот). Саме фібрилярні речовини утворюють полімер, фібрили, мікротрубочки та мікрофіламенти.
• Глобулярні білки.Вигляд структури зумовлює їхню розчинність у воді. А загальна форма молекули відрізняється сферичністю.
• Мембранні білки.Будова цих речовин має цікаву особливість. У них є домени, які перетинають клітинну мембрану, але їх частини виступають у цитоплазму та міжклітинне оточення. Ці білки відіграють роль рецепторів - передають сигнали та відповідають за трансмембранне транспортування поживних речовин. Важливо зазначити, що вони дуже специфічні. Кожен білок пропускає лише певну молекулу чи сигнал.

Прості

Про них також можна розповісти трохи докладніше. Прості білки складаються лише з ланцюгів поліпептидів. До них відносяться:

• Протамін. Ядерний білок низькомолекулярний. Його присутність є захистом ДНК від дії нуклеаз – ферментів, що атакують нуклеїнові кислоти.
• Гістони. Сильноосновні прості білки. Вони зосереджені у ядрах клітин рослин та тварин. Беруть участь в «упаковці» ДНК-ниток в ядрі, а також у таких процесах, як репарація, реплікація та транскрипція.
• Альбуміни. Про них уже йшлося вище. Найвідоміші альбуміни - сироватковий та яєчний.
• Глобулін. Бере участь у зсіданні крові, а також в інших імунних реакціях.
• Проламіни. Це запасні білки злаків. Назви вони завжди різні. У пшениці вони називаються птіалінами. У ячменю – гордеїнами. У вівса – авснинами. Цікаво, що проламіни поділяються на свої класи білків. Їх всього дві: S-багаті (з вмістом сірки) та S-бідні (без неї).

Складні

Щодо складних білків? Вони містять простетичні групи або ті, у яких немає амінокислот. До них відносяться:

• Глікопротеїни. До їх складу входять вуглеводні залишки з ковалентним зв'язком. Ці складні білки – найважливіший структурний компонент клітинних мембран. До них відносяться також багато гормонів. А ще глікопротеїни еритроцитових мембран визначають групу крові.
• Ліпопротеїни. Складаються з ліпідів (жироподібних речовин) та відіграють роль «транспорту» даних речовин у крові.
• Металопротеїди. Ці білки в організмі мають велике значення, оскільки без них не відбувається обмін заліза. До складу молекул входять іони металів. А типовими представниками цього класу є трансферин, гемосидерин та феритин.
• Нуклеопротеїди. Складаються з РКН та ДНК, які не мають ковалентного зв'язку. Яскравий представник – хроматин. Саме у його складі реалізується генетична інформація, репарується та реплікується ДНК.
• Фосфопротеїни. Їх складають залишки фосфорної кислоти, пов'язані ковалентно. Як приклад можна навести казеїн, який спочатку міститься в молоці, як сіль кальцію (у зв'язаному вигляді).
• Хромопротеїди. У них проста будова: білок і пофарбований компонент, що відноситься до простетичної групи. Вони беруть участь у клітинному диханні, фотосинтезі, окислювально-відновних реакціях тощо. буд. Також без хромопротеїдів не відбувається акумулювання енергії.

Обмін речовин

Вище вже було багато про фізико-хімічні властивості білків. Про їх роль обміні речовин теж треба згадати.

Є амінокислоти, які є незамінними, оскільки вони синтезуються живими організмами. Ссавці самі отримують їх з їжі. У процесі її перетравлення білок руйнується. Починається цей процес з денатурації, коли його поміщають у кислотне середовище. Потім - гідроліз, у якому беруть участь ферменти.

Певні амінокислоти, які у результаті отримує організм, беруть участь у процесі синтезу білків, якості яких необхідні його повноцінного існування. А частина, що залишилася, переробляється в глюкозу - моносахарид, що є одним з основних джерел енергії. Білок дуже важливий за умов дієт чи голодування. Якщо він не надходитиме разом з їжею - організм почне «є себе» - переробляти власні білки, особливо м'язові.

Біосинтез

Розглядаючи фізико-хімічні властивості білків, слід загострити увагу і на такій темі, як біосинтез. Ці речовини формуються на основі інформації, яка закодована в генах. Будь-який білок - це унікальна послідовність залишків амінокислот, що визначається геном, що його кодує.

Як це відбувається? Ген, що кодує білок, переносить інформацію з ДНК на РНК. Це називається транскрипцією. Найчастіше синтез потім відбувається на рибосомах - це найважливіший органоїд живої клітини. Цей процес називається трансляцією.

Є ще так званий нерибосомний синтез. Його теж варто згадати, якщо йдеться про значення білків. Цей вид синтезу спостерігається у деяких бактерій та нижчих грибів. Процес здійснюється за допомогою високомолекулярного білкового комплексу (відомий як NRS-синтаза), і рибосоми у цьому участі не беруть.

І, звичайно, існує ще хімічний синтез. За його допомогою можна синтезувати короткі білки. Для цього використовуються методи на кшталт хімічного лігування. Це протилежність горезвісного біосинтезу на рибосомах. Так само методом вдається отримати інгібітори певних ферментів.

До того ж, завдяки хімічному синтезу можна вводити до складу білків ті залишки амінокислот, які у звичайних речовинах не зустрічаються. Допустимо ті, у бокових кіл яких є флюоресцентні мітки.

Варто зазначити, що методи хімічного синтезу не бездоганні. Є певні обмеження. Якщо білку міститься понад 300 залишків, то штучно синтезована речовина, швидше за все, отримає неправильну структуру. А це вплине на властивості.

Речовини тваринного походження

Їхньому розгляду необхідно приділити особливу увагу. Тваринний білок - це речовина, що міститься в яйцях, м'ясі, молочних продуктах, птиці, морепродуктах та рибі. Вони є всі амінокислоти, необхідні організму, зокрема і 9 незамінних. Ось ціла низка найважливіших функцій, які виконує тваринний білок:

• Каталіз множини хімічних реакцій. Ця речовина запускає їх і прискорює. За це "відповідальні" ферментативні білки. Якщо в організм не надходитиме їх достатня кількість, то окислення і відновлення, з'єднання і розрив молекулярних зв'язків, а також транспортування речовин не протікатимуть повноцінно. Цікаво, що лише мала частина амінокислот вступають у різноманітні взаємодії. І ще менша кількість (3-4 залишки) безпосередньо задіяна у каталізі. Усі ферменти ділять на шість класів – оксидоредуктази, трансферази, гідролази, ліази, ізомерази, лігази. Кожен із них відповідає за ту чи іншу реакцію.
• Формування цитоскелета, що утворює структуру клітин.
• Імунний, хімічний та фізичний захист.
• Транспортування важливих компонентів, необхідні зростання і розвитку клітин.
• Передача електричних імпульсів, важливих для роботи всього організму, оскільки без них неможлива взаємодія клітин.

І це далеко не всі можливі функції. Але так зрозуміла значимість даних речовин. Синтез білка в клітинах і в організмі неможливий, якщо людина не вживатиме в їжу його джерела. А ними є м'ясо індички, яловичина, баранина, кролятина. Ще багато білка міститься в яйцях, сметані, йогурті, сирі, молоці. Також активувати синтез білка в клітинах організму можна, додавши до свого раціону шинку, субпродукти, ковбасу, тушонку та телятину.

§ 9. ФІЗИКО-ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ

Білки – це дуже великі молекули, за своїми розмірами вони можуть поступатися лише окремим представникам нуклеїнових кислот та полісахаридам. У таблиці 4 представлені молекулярні характеристики деяких білків.

Таблиця 4

Молекулярні характеристики деяких білків

	Відносна молекулярна маса	Число ланцюгів	Число амінокислотних залишків
Рибонуклеаза
Міоглобін
Хімотрипсин
Гемоглобін
Глутамат-дегідрогеназа

У молекулах білків може міститися різна кількість амінокислотних залишків - від 50 і до декількох тисяч; відносні молекулярні маси білків також сильно коливаються - від кількох тисяч (інсулін, рибонуклеазу) до мільйона (глутаматдегідрогеназу) і більше. Число поліпептидних ланцюгів у складі білків може становити від одиниці до кількох десятків і навіть тисяч. Так, до складу білка вірусу тютюнової мозаїки входить 2120 протомірів.

Знаючи відносну молекулярну масу білка, можна приблизно оцінити, скільки амінокислотних залишків входить до його складу. Середня відносна молекулярна маса амінокислот, що утворюють поліпептидний ланцюг, дорівнює 128. При утворенні пептидного зв'язку відбувається відщеплення молекули води, отже середня відносна масаамінокислотного залишку складе 128 - 18 = 110. Використовуючи ці дані, можна підрахувати, що білок з відносною молекулярною масою 100000 складатиметься приблизно з 909 амінокислотних залишків.

Електричні властивості білкових молекул

Електричні властивості білків визначаються присутністю на поверхні позитивно і негативно заряджених амінокислотних залишків. Наявність заряджених груп білка визначає сумарний заряд білкової молекули. Якщо в білках переважають негативно заряджені амінокислоти, його молекула в нейтральному розчині матиме негативний заряд, якщо переважають позитивно заряджені – молекула матиме позитивний заряд. Сумарний заряд білкової молекули залежить від кислотності (рН) середовища. При збільшенні концентрації іонів водню (збільшенні кислотності) відбувається пригнічення дисоціації карбоксильних груп:

і в той же час збільшується кількість протонованих аміногруп;

Таким чином, при збільшенні кислотності середовища відбувається зменшення поверхні молекули білка числа негативно заряджених і збільшення числа позитивно заряджених груп. Зовсім інша картина спостерігається при зниженні концентрації іонів водню та збільшенні концентрації гідроксид-іонів. Число дисоційованих карбоксильних груп зростає

і знижується кількість протонованих аміногруп

Отже, змінюючи кислотність середовища, можна змінити заряд молекули білка. При збільшенні кислотності середовища в молекулі білка знижується кількість негативно заряджених угруповань і збільшується кількість позитивно заряджених, молекула поступово втрачає негативний і набуває позитивного заряду. При зниженні кислотності розчину спостерігається протилежна картина. Вочевидь, що з певних значеннях рН молекула буде електронейтральної, тобто. число позитивно заряджених груп дорівнюватиме числу негативно заряджених груп, і сумарний заряд молекули дорівнюватиме нулю (рис. 14).

Значення рН, у якому сумарний заряд білка дорівнює нулю, називається изоэлектрической точкою і позначаєтьсяpI.

Рис. 14. У стані ізоелектричної точки сумарний заряд молекули білка дорівнює нулю

Ізоелектрична точка для більшості білків знаходиться в рН від 4,5 до 6,5. Однак є й винятки. Нижче наведено ізоелектричні точки деяких білків:

При значеннях рН нижче ізоелектричної точки білок несе сумарний позитивний заряд, вище сумарний негативний.

В изоэлектрической точці розчинність білка мінімальна, оскільки його молекули у такому стані електронейтральні і з-поміж них немає сил взаємного відштовхування, тому можуть «злипатися» з допомогою водневих і іонних зв'язків, гидрофобных взаємодій, ван-дер-ваальсових сил. При значеннях рН, відмінних від рI, молекули білка нестимуть однаковий заряд - або позитивний, або негативний. Внаслідок цього між молекулами існуватимуть сили електростатичного відштовхування, що перешкоджають їх «злипання», розчинність буде вищою.

Розчинність білків

Білки бувають розчинні та нерозчинні у воді. Розчинність білків залежить від їхньої структури, величини рН, сольового складу розчину, температури та інших факторів і визначається природою тих груп, які знаходяться на поверхні білкової молекули. До нерозчинних білків відносяться кератин (волосся, нігті, пір'я), колаген (сухожилля), фіброїн (клацання, павутиння). Багато інших білків розчиняються у воді. Розчинність визначається наявністю на поверхні заряджених і полярних угруповань (-СОО - , -NH 3 + , -OH та інших.). Заряджені та полярні угруповання білків притягують до себе молекули води, і навколо них формується гідратна оболонка (рис. 15), існування якої зумовлює їх розчинність у воді.

Рис. 15. Утворення гідратної оболонки навколо молекули білка.

На розчинність білка впливає наявність нейтральних солей (Na 2 SO 4 , (NH 4) 2 SO 4 та ін) у розчині. При малих концентраціях солей розчинність білка збільшується (мал. 16), тому що в таких умовах збільшується ступінь дисоціації полярних груп і екрануються заряджені групи білкових молекул, тим самим знижується білок-білкова взаємодія, що сприяє утворенню агрегатів та випаданню білка в осад. При високих концентраціях солей розчинність білка знижується (рис. 16) внаслідок руйнування оболонки гідратів, що призводить до агрегації молекул білка.

Рис. 16. Залежність розчинності білка від концентрації солі

Існують білки, які розчиняються тільки в розчинах солей і не розчиняються у чистій воді, такі білки називають глобуліни. Існують і інші білки. альбуміни, вони на відміну від глобулінів добре розчиняються у чистій воді.
Розчинність білків залежить від рН розчинів. Як ми вже зазначали, мінімальну розчинність мають білки в ізоелектричній точці, що пояснюється відсутністю електростатичного відштовхування між молекулами білка.
За певних умов білки можуть утворювати гелі. При утворенні гелю молекули білка формують густу мережу, внутрішній простірякої заповнено розчинником. Гелі утворюють, наприклад, желатину (цей білок використовують для приготування желе) і білки молока при приготуванні кислого молока.
На розчинність білка впливає і температура. При дії високої температурибагато білків випадають в осад внаслідок порушення їх структури, але про це детальніше поговоримо в наступному розділі.

Денатурація білка

Розглянемо добре нам знайоме явище. При нагріванні яєчного білка відбувається поступове помутніння, і потім утворюється твердий згусток. Яєчний білок, що згорнувся, - яєчний альбумін - після охолодження виявляється нерозчинним, в той час як до нагрівання яєчний білок добре розчинявся у воді. Такі ж явища відбуваються при нагріванні практично всіх глобулярних білків. Ті зміни, що сталися під час нагрівання, називаються денатурацією. Білки в природному стані звуться нативнихбілків, а після денатурації - денатурованих.
При денатурації відбувається порушення нативної конформації білків в результаті розриву слабких зв'язків (іонних, водневих, гідрофобних взаємодій). В результаті цього процесу можуть руйнуватися четвертинна, третинна та вторинні структури білка. Первинна структура у своїй зберігається (рис. 17).

Рис. 17. Денатурація білка

При денатурації гідрофобні радикали амінокислот, що знаходяться в нативних білках у глибині молекули, опиняються на поверхні, у результаті створюються умови для агрегації. Агрегати білкових молекул випадають осад. Денатурація супроводжується втратою біологічної функції білка.

Денатурація білка може бути викликана не лише підвищеною температурою, а й іншими факторами. Кислоти та луги здатні викликати денатурацію білка: в результаті їх дії відбувається перезаряджання іоногенних груп, що призводить до розриву іонних та водневих зв'язків. Сечовина руйнує водневі зв'язки, наслідком є ​​втрата білками своєї нативної структури. Денатуруючими агентами є органічні розчинники та іони важких металів: органічні розчинники руйнують гідрофобні зв'язки, а іони важких металів утворюють нерозчинні комплекси з білками.

Поряд із денатурацією існує і зворотний процес – Ренатурація.При знятті фактора, що денатурує, можливе відновлення вихідної нативної структури. Наприклад, при повільному охолодженні до кімнатної температурирозчину відновлюється нативна структура та біологічна функція трипсину.

Білки можуть денатурувати і клітині при протіканні нормальних процесів життєдіяльності. Цілком очевидно, що втрата нативної структури та функції білків – вкрай небажана подія. У зв'язку з цим слід згадати про особливі білки – шаперонах. Ці білки здатні пізнавати частково денатуровані білки і, зв'язуючись з ними, відновлювати їхню нативну конформацію. Шаперони також впізнають білки, процес денатурації яких зайшов далеко, і транспортують їх у лізосоми, де відбувається їхнє розщеплення (деградація). Шаперони відіграють важливу роль і в процесі формування третинної та четвертинної структур під час синтезу білка.

Цікаво знати! В даний час часто згадується таке захворювання, як коров'ячий сказ. Цю хворобу викликають пріони. Вони можуть викликати у тварин і людини та інші захворювання, які мають нейродегенеративний характер. Пріони – це інфекційні агенти білкової природи. Пріон, потрапляючи в клітину, викликає зміну конформації свого клітинного аналога, який сам стає пріоном. Так виникає захворювання. Пріонний білок відрізняється від клітинного по вторинної структури. Пріонна форма білка має в основномуb-складчасту структуру, а клітинна –a-Спіральну.