Чим ферменти від неорганічних каталізаторів. Відмінність ферментів від неорганічних каталізаторів у тому, що
Ферменти-це білкові молекули, які каталізують хімічні реакції в живих системах. Відносна молекулярна маса ферментів від 10 до 5 ступеня до 10 до 7 ступеня
Усі біохімічні реакції є каталітичними. Каталізатори біохімічних реакціймають білкову природу та називаються ферментами.
Ферменти відрізняються від звичайних каталізаторів:
1)Вони мають більш високу каталітичну ефективність. Ефективність роботи ферментів виражається молярною активністю – числом молекул субстрату, що перетворюються на продукти реакції за одиницю часу за умови повного насичення ферменту субстратом.
2)Ферменти високоспецифічні, тобто. вибірковість дії. Розрізняють субстратнуі груповуспецифічність. Субстратнаспецифічність включає і стереоспецифічність - прояв каталітичної активності тільки щодо одного зі стереоізомерів даної речовини.
Ферменти з груповою специфічністю забезпечують перетворення різних субстратів, але мають певні структурні фрагменти.
3)Ферменти виявляють максимальну ефективністьтільки в м'яких умовтемпература (36*-38*), що характеризуються невеликим інтервалом температур та значень рН
Ферменти каталізують перетворення амінокислот; травні ферменти розщеплюють пептидні зв'язки самих білків; всі біохімічні реакції здійсненні у присутності ферментів
Кожен фермент каталізує лише певну хімічну реакцію.
Інший випадок є ферментами з широкою специфічністю щодо субстрату.
Внаслідок високої специфічності ферментів у оборотних процесах за певних умов вони зазвичай збільшують швидкість лише реакції, що йде у потрібному напрямку. У цьому полягає одна із відмінностей ферментативного каталізу від простого.
В організмі для регулювання ферментативних процесів використовуються активаториі інгібітори.
Інгібітори гальмують дію ферментів. Буває оборотне та незворотне інгібування ферменту.
Оборотне спостерігається при взаємодії з катіонами металів-токсикантів: Hg, Pb, Cd або з інгібіторами білкової природи.
При незворотному гальмуванні інгібітор, що має структурну схожість із субстратом, блокує активний центр ферменту, надовго виводячи його з ладу. (Отруючі речовини)
12. Залежність швидкості ферментативної реакції від: а) температури; б) рН середовища; в) концентрації ферменту. Відповідь поясніть за допомогою графіків.
При збільшенні температурипонад певне значення (45*-50*) біохімічні реакції різко уповільнюються, а потім зупиняються, що пов'язано з інактивацією ферментів при високих температурах. Зниження активності ферменту при температурі вище оптимальної пов'язане з тепловою денатурацією білка, яка настає при 50*-60*,а деяких випадках і при 40*
Зниження активності ферменту при значеннях рН, Відмінних від оптимального значення, пояснюється зміною ступеня його іонізації зміною характеру іон-іонних та інших взаємодій, що забезпечують стабільність третинної структури білка. Для більшості ферментів Оптимальне значеннярН збігається із фізіологічними значеннями (7,3-7,4). Існують ферменти, для нормального функціонуванняяких потрібне сильно кисле (пепсин 1,5-2,5) або сильно лужне (аргіназа 9,5-9,9) середовище.
За високої концентраціїсубстрату, що забезпечує повне насичення всіх активних центрів ферменту, швидкість реакції перестає залежати від концентрації субстрату, проте швидкість реакції залишається залежати від концентрації ферменту
ГРАФІКИ НА СТОРІНЦІ 227 У ЧЕРВОНОМУ ПІДРУЧНИКУ
Особливості кінетики ферментативної реакції. Графічна залежність впливу концентрації субстрату на швидкість ферментативної реакції (за постійної концентрації ферменту). Рівняння Міхаеліса-Ментен та його аналіз.
Для кожної ферментативної реакції проміжною реакцією є приєднання до активного центру ферменту (Е) молекули субстрату (St) з виникненням фермент-субстратного комплексу (), який надалі розпадається на продукти реакції (Р) та молекулу ферменту:
Де k1, k-1, k2 - константи швидкостей окремих стадій
Утворення фермент-субстратного комплексу призводить до перерозподілу електронів у молекулі субстрату. Швидкість реакції залежить від концентрації субстрату. При низьких концентраціях субстрату реакція має за субстратом перший порядок (Nst = 1), а за високих – нульовий (Nst = 0). У цьому швидкість реакції стає максимальної. Максимальна швидкість ферментативної реакції залежить від концентрації ферменту у системі.
ГРАФІК СТОРІНКА 227 ЧЕРВОНИЙ ПІДРУЧНИК
Вперше кінетичний опис ферментативних процесів зробили Міхаеліс та Ментен, які припустили рівняння:
Км - константа Міхаеліса, що враховує величини констант швидкостей окремих реакцій (К1, К-1, К2), чисельно дорівнює концентрації субстрату, при якій швидкість ферментативної реакції дорівнює половині максимальної (U мах /2)
Розмір Км для даної ферментативної реакції залежить від типу субстрату, рН реакційного середовища, температури та концентрації ферменту в системі. Реакція протікає тим швидше, що менше Км. На швидкість ферментативної реакції впливає присутність активаторів та інгібіторів. Швидкість залежить від концентрації субстрату та ферменту.
Неорганічні каталізатори та ферменти (біокаталізатори), не витрачаючись самі, прискорюють перебіг хімічних реакцій та їх енергетичні можливості. У присутності будь-яких каталізаторів енергія у хімічній системі зберігає сталість. У процесі каталізу напрямок хімічної реакції залишається незмінним.
Визначення
Ферментиє біологічними каталізаторами. Їхня основа – білок. Активна частина ферментів містить неорганічну речовину, наприклад, атоми металів. При цьому каталітична ефективність металів, включених до молекули ферменту, збільшується в мільйони разів. Примітно те, що органічний та неорганічний фрагменти ферменту не здатні окремо виявляти властивості каталізатора, тоді як у тандемі є потужними каталізаторами.
Неорганічні каталізаториприскорюють різноманітні хімічні реакції.
Порівняння
Неорганічні каталізатори за своєю природою неорганічні речовини, А ферменти - білки. У складі неорганічних каталізаторів білка немає.
Ферменти, порівняно з неорганічними каталізаторами, мають специфічність дії до субстрату і найбільш високу ефективність. Завдяки ферментам реакція протікає швидше у мільйони разів.
Наприклад, перекис водню без присутності каталізаторів розкладається досить повільно. За наявності неорганічного каталізатора (зазвичай солей заліза) реакція дещо прискорюється. А при додаванні ферменту каталази пероксид розкладається з неймовірною швидкістю.
Ферменти здатні працювати в обмеженому діапазоні температур (зазвичай 37 0 С). Швидкість дії неорганічних каталізаторів із кожним збільшенням температури на 10 градусів підвищується у 2-4 рази. Ферменти піддаються регуляції (існують інгібітори та активатори ферментів). Неорганічним каталізаторам властива нерегульована робота.
Для ферментів характерна конформаційна лабільність (їх структура піддається незначним змінам, що утворюються в процесі розриву старих зв'язків та утворення нових зв'язків, міцність яких слабша). Реакції з участю ферментів протікають лише фізіологічних умовах. Ферменти здатні працювати всередині організму, його тканин та клітин, де створюються необхідний температурний режим, тиск та рН.
Висновки сайт
- Ферменти – високомолекулярні білкові тіла, досить специфічні. Ферменти здатні каталізувати лише один-єдиний тип реакції. Вони є каталізаторами біохімічних реакцій. Неорганічні каталізатори пришвидшують різні реакції.
- Ферменти можуть діяти у конкретному вузькому температурному інтервалі, певному тиску та кислотності середовища.
- Ферментативні реакції мають високу швидкість.
Неорганічні каталізатори мало залежить від реакції середовища.
Неорганічні каталізатори, як показує досвід, можуть добре працювати і при вищих температурах - до кількох сотень градусів.
Від неорганічних каталізаторів ферменти відрізняються поруч характерних рис. Насамперед ферменти надзвичайно ефективні і виявляють у мільйони і мільярди разів вищу каталітичну активність в умовах помірної температури (температура тіла), нормального тиску та в області близьких до нейтральних значень рН середовища.
Як і неорганічні каталізатори, ферменти прискорюють ті реакції, які протікають мимовільно, але з дуже малими швидкостями.
На відміну від неорганічних каталізаторів ферменти виявляють свою активність у певному діапазоні значень рН середовища. У табл. 43 наведено значення рН, при яких різні ферменти виявляють свою максимальну активність.
На відміну від неорганічних каталізаторів ферменти виявляють свою активність у певному діапазоні значень рН середовища. У табл. 20 наведено значення рН, при яких різні ферменти виявляють свою максимальну активність.
Ферменти відрізняються від неорганічних каталізаторів колосальною активністю, яка разом із хімічною специфічністю становить головну особливістьферментативного каталізу. Абсолютна активність ферментів досягає величезних величин, які на кілька порядків перевищують навіть найпродуктивніші неорганічні каталізатори.
Ферменти значно ефективніші за звичайні неорганічні каталізатори. При ферментативному каталізіреакції часто йдуть у 100 000 – 1 000 000 разів швидше, ніж при звичайному каталізі. Якби реакції протікали повільніше, то життя було б неможливим. Відомо, наприклад, що одна з основних реакцій у нервової системипроходить лише за мільйонні частки секунди.
Якщо порівняти вплив органічних та неорганічних каталізаторів, то перші при горінні тротилу були більш ефективними в області низьких тисківа при горінні нітрогуанідину - в області високих. При горінні ВР з металооргапічними солями у тому випадку, коли даний метал не є каталізатором, переважає інгібуючу дію органічної частини молекули добавки, що є відновником.
У порівнянні з неорганічними каталізаторами ферменти мають значно складнішу будову. Кожен фермент містить білок, яким обумовлена висока специфічність біологічних каталізаторів. За своєю будовою ферменти поділяються на два великі класи: однокомпонентні та двокомпонентні. До однокомпонентних відносяться ферменти, що складаються тільки з білкових тіл, які мають каталітичні властивості. У цих ферментів роль активних груп виконують певні хімічні угруповання, що входять до складу білкової молекули і названі активних центрів.
Порівняно з неорганічними каталізаторами будова ферментів значно складніша.
У порівнянні з неорганічними каталізаторами ферменти мають значно складнішу будову. Кожен фермент містить білок, яким обумовлена висока специфічність біологічних каталізаторів. За своєю будовою ферменти поділяються на два великі класи: однокомпонентні та двокомпонентні. До однокомпонентних відносяться ферменти, що складаються тільки з білкових тіл, які мають каталітичні властивості. У цих ферментів роль активних груп виконують певні хімічні угруповання, що входять до складу білкової молекули і названі активних центрів.
Порівняння каталітичної дії ферментів та неорганічних каталізаторів
| Подібність ферментів та неорганічних каталізаторів | Відмінність ферментів від неорганічних каталізаторів |
| 1. Прискорюють лише термодинамічно можливі реакції | 1. Для ферментів характерна висока специфічність: субстратна специфічність: ▪ абсолютна (1 фермент – 1 субстрат), ▪ групова (1 фермент – кілька схожих субстратів) ▪ стереоспецифічність (ферменти працюють із субстратами лише певного стереоряду L або D). каталітична специфічність(Ферменти каталізують реакції переважно одного з типів хімічних реакцій - гідролізу, окислення-відновлення та ін) |
| 2. Не змінюють стан рівноваги реакцій, лише прискорюють його досягнення. | 2. Висока ефективністьдії: ферменти прискорюють реакції у 10 8 -10 14 разів. |
| 3. У реакціях не витрачаються | 3. Ферменти діють лише у м'яких умовах(t = 36-37ºС, рН ~ 7,4, атмосферний тиск), т.к. вони мають конформаційну лабільність – здатність до зміни конформації молекули під дією денатуруючих агентів (рН, Т, хімічні речовини). |
| 4. Діють у малих кількостях | 4. В організмі дія ферментів регулюється специфічно (каталізатори лише неспецифічно) |
| 5. Чутливі до активаторів та інгібіторів | 5. Широкий діапазондії (більшість процесів в організмі каталізують ферменти). |
В даний час вчення про ферменти є центральним у біохімії та виділено у самостійну науку – ензимологію . Досягнення ензимології використовуються в медицині для діагностики та лікування, для вивчення механізмів патології, а, крім того, і в інших областях, наприклад, сільському господарстві, харчової промисловості, хімічної, фармацевтичної та ін.
Будова ферментів
Метаболіт- Речовина, яка бере участь у метаболічних процесах.
Субстрат -речовина, яка входить у хімічну реакцію.
Продукт –речовина, що утворюється під час хімічної реакції.
Ферменти характеризуються наявністю специфічних центрів каталізу.
Активний центр(Ац) – це частина молекули ферменту, яка специфічно взаємодіє із субстратом і бере безпосередню участь у каталізі. Ац, як правило, знаходиться в ніші (кишені). В Ац можна виділити дві ділянки: ділянка зв'язування субстрату субстратна ділянка (контактний майданчик) та власне каталітичний центр .
Більшість субстратів утворює щонайменше три зв'язки з ферментом, завдяки чому молекула субстрату приєднується до активного центру єдино. можливим способомщо забезпечує субстратну специфічність ферменту. Каталітичний центр забезпечує вибір шляху хімічного перетворення та каталітичну специфічність ферменту.
У групи регуляторних ферментів є алостеричні центри , які перебувають поза активного центру. До алостеричного центру можуть приєднуватися "+" або "-" модулятори, що регулюють активність ферментів.
Розрізняють ферменти прості, складаються тільки з амінокислот, і складні, включають також низькомолекулярні органічні сполукинебілкової природи (коферменти) та (або) іони металів (кофактори).
Коферменти– це органічні речовини небілкової природи, що у каталізі у складі каталітичного ділянки активного центру. У цьому випадку білкову складову називають апоферментом , а каталітично активну форму складного білка – холоферментом . Отже: холофермент = апофермент + кофермент.
Як коферменти функціонують:
· Нуклеотиди,
· Коензим Q,
· Глутатіон
· Похідні водорозчинних вітамінів:
Кофермент, який приєднаний до білкової частини ковалентними зв'язками простетичною групою . Це, наприклад, FAD, FMN, біотин, ліпоєва кислота. Простетична група не відокремлюється від білкової частини. Кофермент, який приєднаний до білкової частини нековалентними зв'язками, називається косубстрат . Це, наприклад, НАД +, НАДФ +. Косубстрат приєднується до ферменту на момент реакції.
Кофактори ферментів– це іони металів, необхідних прояви каталітичної активності багатьох ферментів. Як кофактори виступають іони калію, магнію, кальцію, цинку, міді, заліза і т.д. Їхня роль різноманітна, вони стабілізують молекули субстрату, активний центр ферменту, його третинну та четвертинну структуру, забезпечують зв'язування субстрату та каталіз. Наприклад, АТФ приєднується до кіназ тільки разом з Mg 2+ .
Ізоферменти- це множинні форми одного ферменту, що каталізують одну і ту ж реакцію, але відрізняють за фізичними і хімічним властивостям(спорідненості до субстрату, максимальної швидкості реакції, що каталізується, електрофоретичної рухливості, різної чутливості до інгібіторів і активаторів, оптимуму рН і термостабільності). Ізоферменти мають четвертинну структуру, яка утворена парною кількістю субодиниць (2, 4, 6 тощо). Ізоформи ферменту утворюються внаслідок різних комбінацій субодиниць.
Як приклад можна розглянути лактатдегідрогеназу (ЛДГ), фермент, який каталізує оборотну реакцію:
НАДН 2 НАД +
піруват ← ЛДГ → лактат
ЛДГ існує у вигляді 5 ізоформ, кожна з яких складається з 4-х протомерів (субодиниць) 2 типів М (muscle) та Н (heart). Синтез протомерів М та Н типу кодується двома різними генетичними локусами. Ізоферменти ЛДГ різняться лише на рівні четвертинної структури: ЛДГ 1 (НННН), ЛДГ 2 (НННМ), ЛДГ 3 (ННММ), ЛДГ 4 (НМММ), ЛДГ 5 (ММММ).
Поліпептидні ланцюги Н і М типу мають однакову молекулярну масу, але у складі перших переважають карбонові амінокислоти, останніх – диаминокислоты, тому вони несуть різний заряд і можна розділити методом електрофорезу.
Кисневий обмін у тканинах впливає на ізоферментний склад ЛДГ. Де домінує аеробний обмін, там переважають ЛДГ 1 ЛДГ 2 (міокард, надниркові залози), де анаеробний обмін - ЛДГ 4 ЛДГ 5 (скелетна мускулатура, печінка). У процесі індивідуального розвитку організму у тканинах відбувається зміна вмісту кисню та ізоформ ЛДГ. У зародка переважають ЛДГ 4 ЛДГ 5 . Після народження деяких тканин відбувається збільшення вмісту ЛДГ 1 , ЛДГ 2 .
Існування ізоформ підвищує адаптаційну можливість тканин, органів, організму загалом змінних умов. За зміною ізоферментного складу оцінюють метаболічний стан органів та тканин.
Локалізація та компартменталізація ферментів у клітині та тканинах.
Ферменти з локалізації ділять на 3 групи:
I – загальні ферменти (універсальні)
II - органоспецифічні
III - органеллоспецифічні
Загальні ферменти виявляються практично у всіх клітинах, забезпечують життєдіяльність клітини, каталізуючи реакції біосинтезу білка та нуклеїнових кислот, освіта біомембран та основних клітинних органел, енергообмін. Загальні ферменти різних тканин та органів, проте, відрізняються за активністю.
Органоспецифічні ферментивластиві лише певному органу чи тканині. Наприклад: Для печінки – аргіназ. Для нирок та кісткової тканини – лужна фосфатаза. Для передміхурової залози – КФ (кисла фосфатаза). Для підшлункової залози – α-амілаза, ліпаза. Для міокарда - КФК (креатинфосфокіназа), ЛДГ, АсТ і т.д.
Усередині клітин ферменти також розподілені нерівномірно. Одні ферменти перебувають у колоїдно-розчиненому стані в цитозолі, інші вмонтовані у клітинних органелах (структурований стан).
Органеллоспецифічні ферменти. Різним органелам властивий специфічний набір ферментів, який визначає їх функції.
Органеллоспецифічні ферменти це маркери внутрішньоклітинних утворень, органел:
1) Клітинна мембрана: ЛФ (лужна фосфатаза), АЦ (аденілатциклаза), К-Nа-АТФаза
2) Цитоплазма: ферменти гліколізу, пентозного циклу.
3) ЕПР: ферменти, що забезпечують гідроксилювання (мікросомальне окислення).
4) Рибосоми: ферменти, що забезпечують синтез білка.
5) Лізосоми: містять гідролітичні ферменти, КФ (кисла фосфатаза).
6) Мітохондрії: ферменти окисного фосфорилювання, ЦТК (цитохромоксидаза, сукцинатдегідрогеназа), β-окислення жирних кислот.
7) Ядро клітини: ферменти, що забезпечують синтез РНК, ДНК (РНК-полімераза, НАД-синтетаза).
8) Ядрішко: ДНК-залежна-РНК-полімераза
В результаті в клітині утворюються відсіки (компартменти), які відрізняються набором ферментів та метаболізмом (компартменталізація метаболізму).
Серед ферментів виділяється нечисленна група регуляторних ферментів, які здатні відповідати на специфічні регуляторні дії зміною активності. Ці ферменти є у всіх органах і тканинах і локалізуються на початку чи місцях розгалуження метаболічних шляхів.
Сувора локалізація всіх ферментів закодована у генах.
Визначення в плазмі чи сироватці крові активності органо-органеллоспецифічних ферментів широко використовується у клінічній діагностиці.
Практикум
За загальною та екологічною біохімією
“Ферменти. Ферментативна кінетика»
Мінськ МДЕУ
УДК 577:574 (076.5)
Республіки Білорусь з екологічної освіти
Бокуть С.Б.,зав. кафедрою біохімії та біофізики, доцент, к.б.н.,
Сяхович В.Е.,ст.
Богданова Н.В.,викладач кафедри біохімії та біофізики,
Докучаєва Є.А.,викладач кафедри біохімії та біофізики,
Дроздов А.С.,аспірант кафедри біохімії та біофізики
Рецензенти:
Кафедра клінічної лабораторної діагностики Державної установи вищої освіти"Білоруська медична академія післядипломної освіти";
Г.І. Новик,завідувач лабораторії «Колекція мікроорганізмів»
Державної наукової установи «Інститут мікробіології Національної академії наук Білорусі», кандидат біологічних наук
П69 Практикум із загальної та екологічної біохімії. Частина II: «Фермен-ти. Ферментативна кінетика» / Бокуть С.Б. та ін. – Мн., 2013 – 74 с.
Практикум містить навчально-методичні матеріали щодо лабораторних робіт з курсу «Загальна та екологічна біохімія» зі студентами 2-го курсу. Для кожної лабораторної роботи наводяться основи теорії з певної теми, Контрольні питаннядля підготовки до заняття, список літератури, що рекомендується, перелік завдань до заняття, опис приладів, матеріалів і реактивів, що використовуються в лабораторній роботі. Включено матеріали, що описують класифікацію ферментів, принципи методів визначення їхньої активності, а також основи кінетики ферментативних реакцій.
Відповідає навчальній програмі курсу «Загальна та екологічна біохімія» для студентів МДЕУ імені О.Д. Сахарова.
Ó С.Б. Бокуть, В.Е. Сяхович, Н.В. Богданова, Є.А. Докучаєва, А.С. Дроздів 2012
Ó Міжнародний державний екологічний університет ім. А.Д. Сахарова, 2012
Обладнання та матеріали:
· Спектрофотометр Solar PV 1251B
· Термостат
· Плитка електрична
· Піпетки скляні на 1 мл та 5 мл
· Мікропіпетки автоматичні
· Циліндри мірні на 250 мл та 100 мл
· Склянка на 300 мл
· Пробірки скляні
· Штативи для пробірок
· Скляні палички
· Предметне скло
Реактиви:
· Крохмаль, 1% розчин
· Гідроксид натрію (NaOH), 10% розчин
· Сульфат міді (CuSO 4), 1% розчин
· Розчин Люголя (йод, 1% розчин KJ, 2,5%)
· Соляна кислота(HCl), 10% розчин
· Вода дистильована
Теоретична частина
Ферменти
Живі системи складаються із досить обмеженого набору хімічних елементів, частку яких (C, H, O, N, P, S) припадає понад 99% загальної маси клітин. Оскільки хімічний склад клітин істотно відрізняється від хімічного складу земної кориЦе означає, що біологічні системи здатні здійснювати хімічні реакції особливого роду.
Якщо не брати до уваги воду, майже всі молекули клітини належать до сполук вуглецю. Серед хімічних елементів Землі саме вуглець займає особливе місце за здатністю утворювати безліч малих і великих молекул. макромолекул). Через малий розмір атома та наявність на зовнішній оболонці чотирьох електронів атоми вуглецю можуть утворювати міцні ковалентні зв'язкиз іншими атомами, а також один з одним, що призводить до формування кілець або довгих ланцюгіві, як наслідок, створення великих і складних молекул.
Одне з найпоширеніших визначень біологічних системзводиться до того, що живі організми являють собою автономні самовідтворювані хімічні системи, побудовані з специфічного і водночас досить обмеженого набору вуглецевмісних малих молекул і макромолекул.
Отже, основу життєдіяльності будь-якого організму становлять хімічні процеси особливого роду. Практично всі реакції в живій клітині протікають за участю високоефективних природних біокаталізаторів, які називаються ферментами, або ензимами. Розглядаючи клітинні метаболічні шляхи, може здатися, що клітина має можливість здійснювати будь-яку необхідну їй реакцію, використовуючи для цієї мети відповідний фермент. Насправді, це не так. Хоча ферменти і є потужними каталізаторами, вони можуть прискорювати ті реакції, які «дозволені» з точки зору термодинаміки. Серед багатьох енергетично можливих реакцій ферменти вибірково перетворять відповідні «реагенти», звані субстратами, по фізіологічно корисному шляху Таким чином, ферментикерують усіма метаболічними процесами організму.
Донедавна вважалося, що всі біокаталізатори є речовинами білкової природи. Однак у 80-ті роки ХХ століття були виявлені специфічні низькомолекулярні РНК, які мають каталітичну активність. Ці каталітичні РНК за аналогією отримали назву рибозимів. Інші відомі на даний момент біокаталізатори клітини, кількість яких перевищує 2500, мають білкову природу та характеризуються всіма властивостями білків. До теперішнього часу розшифровано амінокислотні послідовності сотень різних ферментів, багато отримано в кристалічному вигляді, за даними рентгеноструктурного аналізу встановлено тривимірну просторову структуру та описано механізми їх дії та вивчається їх роль у клітинних метаболічних перетвореннях.
Подібно до неорганічних каталізаторів, ферменти: не витрачаються в процесі реакції, збільшують швидкість як прямої, так і зворотної реакції, не змінюють положення рівноваги. Проте білкова природа ферментів зумовлює появу вони низки властивостей, загалом нехарактерних для неорганічних каталізаторів.
Відмінність ферментів від неорганічних каталізаторів
1. Ферменти мають вищу каталітичну активність (у мільйони разів перевищує дію неорганічних каталізаторів). Наприклад, гідроліз білка у присутності неорганічних кислот та лугів протікає при 100°С протягом кількох десятків годин. За участю ферментів цей процес скорочується до десятків хвилин за 30–40°С;
2. Каталітична активність ферментів проявляється у дуже м'яких умовах (помірні температури 37–40°С, нормальний тиск, близькі до нейтральних значень рН середовища 6,0–8,0);
3. Ферменти мають високу специфічність дії, тобто. кожен фермент каталізує переважно лише суворо певну хімічну реакцію (порівняно, платина в органічному синтезі каталізує кілька десятків хімічних перетворень);
4. Швидкість ферментативних реакцій підпорядковується певним кінетичним закономірностям;
5. Ряд ферментів при формуванні третинної та четвертинної структури піддаються пост-трансляційної модифікації;
6. Розміри молекули ферментів зазвичай набагато перевищують розміри субстратів;
7. Активність ферментів у клітинах суворо контролюється та регулюється.
